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万見
- PDB-3o4o: Crystal structure of an Interleukin-1 receptor complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o4o
タイトルCrystal structure of an Interleukin-1 receptor complex
要素
  • Interleukin-1 beta
  • Interleukin-1 receptor accessory protein
  • Interleukin-1 receptor type 2
キーワードIMMUNE SYSTEM / cytokine-receptor complex / Beta-trefoil / Ig-like fold
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-1, type II, blocking receptor activity / Interleukin-33 signaling / interleukin-33 receptor activity / negative regulation of interleukin-1 alpha production / Interleukin-36 pathway / interleukin-1 receptor activity / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / negative regulation of interleukin-1-mediated signaling pathway / interleukin-1 binding / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases ...interleukin-1, type II, blocking receptor activity / Interleukin-33 signaling / interleukin-33 receptor activity / negative regulation of interleukin-1 alpha production / Interleukin-36 pathway / interleukin-1 receptor activity / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / negative regulation of interleukin-1-mediated signaling pathway / interleukin-1 binding / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / positive regulation of T cell mediated immunity / positive regulation of cell adhesion molecule production / negative regulation of adiponectin secretion / monocyte aggregation / negative regulation of lipid metabolic process / smooth muscle adaptation / positive regulation of lipid catabolic process / negative regulation of D-glucose transmembrane transport / regulation of nitric-oxide synthase activity / hyaluronan biosynthetic process / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / positive regulation of complement activation / : / synaptic membrane adhesion / cellular response to interleukin-17 / positive regulation of RNA biosynthetic process / positive regulation of tight junction disassembly / positive regulation of prostaglandin biosynthetic process / interleukin-33-mediated signaling pathway / negative regulation of gap junction assembly / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / vascular endothelial growth factor production / positive regulation of prostaglandin secretion / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of interleukin-5 production / positive regulation of neuroinflammatory response / regulation of postsynaptic density assembly / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / regulation of defense response to virus by host / fever generation / positive regulation of fever generation / regulation of establishment of endothelial barrier / CLEC7A/inflammasome pathway / Interleukin-1 processing / negative regulation of synaptic transmission / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / response to carbohydrate / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / interleukin-1 receptor binding / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of synapse assembly / positive regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / negative regulation of protein processing / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / interleukin-1-mediated signaling pathway / response to ATP / Interleukin-10 signaling / positive regulation of interleukin-4 production / positive regulation of cell division / regulation of neurogenesis / regulation of presynapse assembly / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / negative regulation of MAP kinase activity / Pyroptosis / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of T cell proliferation / coreceptor activity / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / JNK cascade / positive regulation of glial cell proliferation / neutrophil chemotaxis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / embryo implantation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-2 production / response to interleukin-1 / positive regulation of mitotic nuclear division / regulation of insulin secretion / secretory granule / positive regulation of protein export from nucleus / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cytokine-mediated signaling pathway / protein processing / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production
類似検索 - 分子機能
Interleukin-1 receptor type II / Interleukin-1 receptor type I/II / IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Interleukin-1 receptor family / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 conserved site / Interleukin-1 signature. / Interleukin-1 homologues ...Interleukin-1 receptor type II / Interleukin-1 receptor type I/II / IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Interleukin-1 receptor family / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 propeptide / Interleukin-1 conserved site / Interleukin-1 signature. / Interleukin-1 homologues / Interleukin-1 family / Interleukin-1 / 18 / TIR domain / Cytokine IL1/FGF / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-1 beta / Interleukin-1 receptor type 2 / Interleukin-1 receptor accessory protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Wang, X.Q. / Wang, D.L. / Zhang, S.Y. / Li, L. / Liu, X. / Mei, K.R.
引用ジャーナル: Nat.Immunol. / 年: 2010
タイトル: Structural insights into the assembly and activation of IL-1beta with its receptors
著者: Wang, D.L. / Zhang, S.Y. / Li, L. / Liu, X. / Mei, K.R. / Wang, X.Q.
履歴
登録2010年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-1 beta
C: Interleukin-1 receptor type 2
B: Interleukin-1 receptor accessory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,7459
ポリマ－96,0113
非ポリマー1,7346
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6330 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area40670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.830, 177.470, 180.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-1 beta / IL-1beta / IL-1 beta / Catabolin


分子量: 17807.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01584
#2: タンパク質 Interleukin-1 receptor type 2 / IL-1RII / IL-1RT-2 / IL-1RT2 / IL-1R-2 / Interleukin-1 receptor type II / Interleukin-1 receptor ...IL-1RII / IL-1RT-2 / IL-1RT2 / IL-1R-2 / Interleukin-1 receptor type II / Interleukin-1 receptor beta / IL-1R-beta / CD121 antigen-like family member B / CDw121b


分子量: 38945.090 Da / 分子数: 1 / Fragment: IL-1RII ectodomain, residues 14-343 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P27930
#3: タンパク質 Interleukin-1 receptor accessory protein / IL-1RAcP / IL-1 receptor accessory protein / Interleukin-1 receptor 3 / IL-1R-3 / IL-1R3


分子量: 39258.637 Da / 分子数: 1 / Fragment: IL-1RAcP ectodomain, residues 21-350 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NPH3
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 17% PEG 10000, 0.1M Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→43 Å / Num. all: 22700 / Num. obs: 22655 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1.4 / Observed criterion σ(I): 2.4
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2I1B

2i1b


解像度: 3.3→36.585 Å / SU ML: 0.02 / σ(F): 1.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2892 1101 5.13 %random
Rwork0.2515 ---
obs0.2534 21443 94.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 70.256 Å2 / ksol: 0.287 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--20.5963 Å2-0 Å2-0 Å2
2---22.6251 Å20 Å2
3----20.5156 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→36.585 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6394 0 112 0 6506
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0126877
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.129262
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.3354061
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691022
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061146
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3003-3.45040.3283850.31471590X-RAY DIFFRACTION60
3.4504-3.63220.32731480.2872563X-RAY DIFFRACTION99
3.6322-3.85950.28551340.26042631X-RAY DIFFRACTION100
3.8595-4.15720.30171260.25712694X-RAY DIFFRACTION100
4.1572-4.57480.25781510.20582649X-RAY DIFFRACTION100
4.5748-5.23510.24891460.19862664X-RAY DIFFRACTION100
5.2351-6.58940.26741510.24612721X-RAY DIFFRACTION100
6.5894-36.58690.32831600.27772830X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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