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- PDB-3o3p: Crystal structure of R. xylanophilus MpgS in complex with GDP-Mannose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o3p
タイトルCrystal structure of R. xylanophilus MpgS in complex with GDP-Mannose
要素Mannosyl-3-phosphoglycerate synthase
キーワードTRANSFERASE / GTA / GT-81 family / dinucleotide-binding fold / Glucosyltransferase / mannosylglycerate biosynthesis / GDP-mannose / GDP-glucose / MpgS / GpgS
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-3-phosphoglycerate synthase activity / glucosyl-3-phosphoglycerate synthase / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Glycosyltransferase 2-like / Glycosyl transferase family 2 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-ALPHA-D-MANNOSE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Glucosyl-3-phosphoglycerate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Rubrobacter xylanophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.529 Å
データ登録者Macedo-Ribeiro, S. / Pereira, P.J.B. / Empadinhas, N. / da Costa, M.S.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2011
タイトル: Functional and structural characterization of a novel mannosyl-3-phosphoglycerate synthase from Rubrobacter xylanophilus reveals its dual substrate specificity
著者: Empadinhas, N. / Pereira, P.J.B. / Albuquerque, L. / Costa, J. / Sa-Moura, B. / Marques, A.T. / Macedo-Ribeiro, S. / da Costa, M.S.
履歴
登録2010年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / struct_ref ...entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num ..._entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_seq_type
改定 1.32023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mannosyl-3-phosphoglycerate synthase
B: Mannosyl-3-phosphoglycerate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,2638
ポリマ－86,0952
非ポリマー1,1686
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6320 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area23070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.370, 108.370, 311.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Mannosyl-3-phosphoglycerate synthase


分子量: 43047.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rubrobacter xylanophilus (バクテリア)
株: DSM 9941 / NBRC 16129 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B7SY86, mannosyl-3-phosphoglycerate synthase

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非ポリマー , 5種, 136分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDD / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE-ALPHA-D-MANNOSE / GDP-マンノ-ス


分子量: 605.341 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N5O16P2
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE N-TERMINAL SEQUENCE MHHHHHHSSGLVPRGSGMKETAAAKFERQHMDSPDLGTDDDDKAMADIGSEF CORRESPONDS TO THE ...THE N-TERMINAL SEQUENCE MHHHHHHSSGLVPRGSGMKETAAAKFERQHMDSPDLGTDDDDKAMADIGSEF CORRESPONDS TO THE EXPRESSION TAG AND LINKER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M MES pH 6.0, 2M NaCl, 0.1M NaH2PO4, 0.1M KH2PO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.529→69.67 Å / Num. obs: 37299 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 41.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 254012
反射 シェル解像度: 2.529→2.67 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.526 / Mean I/σ(I) obs: 0.218 / Num. unique all: 5300 / Rsym value: 0.526 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3F1Y

3f1y


解像度: 2.529→54.185 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.43 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 20 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2309 1805 4.97 %random
Rwork0.1883 34495 --
obs0.1904 36300 97.47 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.864 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 171.46 Å2 / Biso mean: 45.201 Å2 / Biso min: 10.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.9722 Å20 Å2-0 Å2
2--4.9722 Å20 Å2
3----9.9444 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.529→54.185 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4959 0 71 130 5160
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0135154
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.097011
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9731983
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073763
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005924
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.529-2.59740.31361190.24392427X-RAY DIFFRACTION91
2.5974-2.67380.29311300.2222463X-RAY DIFFRACTION93
2.6738-2.76010.26611370.20482563X-RAY DIFFRACTION96
2.7601-2.85880.26091170.19242606X-RAY DIFFRACTION97
2.8588-2.97320.23611450.17962573X-RAY DIFFRACTION98
2.9732-3.10850.24241200.18452656X-RAY DIFFRACTION98
3.1085-3.27240.19411540.1712621X-RAY DIFFRACTION98
3.2724-3.47740.21031480.16792653X-RAY DIFFRACTION99
3.4774-3.74580.17731090.14822725X-RAY DIFFRACTION99
3.7458-4.12260.20391530.14382696X-RAY DIFFRACTION100
4.1226-4.71890.16661460.13242761X-RAY DIFFRACTION100
4.7189-5.94410.21610.16372769X-RAY DIFFRACTION100
5.9441-54.19740.2131660.18172982X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4984-0.553-0.33830.7510.50680.96120.2979-0.6595-0.281.0301-0.5109-0.8095-0.72540.7287-0.0060.5176-0.3237-0.18720.54530.07660.32462.6564-20.462311.4339
22.73970.0770.58124.1897-1.1241.59730.0675-0.00080.0986-0.1313-0.19550.0302-0.4254-0.0069-0.0010.2041-0.10390.00580.22130.08710.135653.4232-18.9409-10.5003
31.78620.9932-0.20293.3121-0.21362.01420.0916-0.18630.09120.4611-0.199-0.0709-0.35170.3517-00.2434-0.1287-0.07390.2840.06830.15151.223-27.32385.6261
44.2098-0.1219-0.80620.8093-0.08211.82650.00460.18080.1681-0.08640.1243-0.0162-0.0698-0.1120.00030.0894-0.0246-0.02110.20570.10190.226637.1239-38.1725-4.692
51.27681.07180.04311.4212-0.5430.8326-0.23880.6029-0.0312-0.23320.11230.28610.1464-0.1427-0.00420.13180.0632-0.03420.41720.14630.31485.3841-42.28481.0876
61.9177-0.3086-0.14032.6278-0.2662.08710.0743-0.12640.48930.2823-0.1355-0.0108-0.68940.00530.00010.2609-0.02470.06730.29410.03270.333110.4588-34.133122.9723
74.02180.0591-0.48681.2888-0.25781.65910.1595-0.08790.30370.0489-0.12540.1295-0.31790.02860.00020.07840.01670.03060.22080.09310.187818.4477-38.70157.3138
81.94412.3493-0.30782.8911-0.69282.17260.1874-0.5801-0.15430.5199-0.1187-0.028-0.49060.50790.00030.2876-0.08830.01120.39820.08730.243236.9411-38.604317.7556
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 10:42)A10 - 42
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 43:143)A43 - 143
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 144:255)A144 - 255
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 256:334)A256 - 334
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 10:42)B10 - 42
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 43:143)B43 - 143
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 144:258)B144 - 258
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 259:333)B259 - 333

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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