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- PDB-3o2p: A Dual E3 Mechanism for Rub1 Ligation to Cdc53: Dcn1(P)-Cdc53(WHB) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o2p
タイトルA Dual E3 Mechanism for Rub1 Ligation to Cdc53: Dcn1(P)-Cdc53(WHB)
要素
  • Cell division control protein 53
  • Defective in cullin neddylation protein 1
キーワードLigase / Cell Cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


Iron uptake and transport / regulation of transcription by galactose / regulation of sulfur amino acid metabolic process / cellular response to methylmercury / ubiquitin-like protein binding / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / protein neddylation / regulation of metabolic process / ubiquitin conjugating enzyme binding / mitochondrial fusion ...Iron uptake and transport / regulation of transcription by galactose / regulation of sulfur amino acid metabolic process / cellular response to methylmercury / ubiquitin-like protein binding / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / protein neddylation / regulation of metabolic process / ubiquitin conjugating enzyme binding / mitochondrial fusion / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / silent mating-type cassette heterochromatin formation / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Orc1 removal from chromatin / DNA replication origin binding / cullin family protein binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / subtelomeric heterochromatin formation / ubiquitin ligase complex / regulation of mitotic cell cycle / G1/S transition of mitotic cell cycle / G2/M transition of mitotic cell cycle / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / cell division / ubiquitin protein ligase binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cullin, PONY binding domain / Potentiating neddylation domain / Defective-in-cullin neddylation protein / DCN1-like, PONY binding domain / Cullin binding / DCUN1 domain profile. / : / UBA-like domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site ...Cullin, PONY binding domain / Potentiating neddylation domain / Defective-in-cullin neddylation protein / DCN1-like, PONY binding domain / Cullin binding / DCUN1 domain profile. / : / UBA-like domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / UBA-like superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 53 / Defective in cullin neddylation protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.233 Å
データ登録者Scott, D.C. / Monda, J.K. / Grace, C.R.R. / Duda, D.M. / Kriwacki, R.W. / Kurz, T. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: A dual E3 mechanism for Rub1 ligation to Cdc53.
著者: Scott, D.C. / Monda, J.K. / Grace, C.R. / Duda, D.M. / Kriwacki, R.W. / Kurz, T. / Schulman, B.A.
履歴
登録2010年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Defective in cullin neddylation protein 1
E: Cell division control protein 53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8005
ポリマ－34,5232
非ポリマー2763
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Defective in cullin neddylation protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5383
ポリマ－24,3541
非ポリマー1842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
E: Cell division control protein 53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2622
ポリマ－10,1701
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.157, 57.157, 177.725
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Defective in cullin neddylation protein 1


分子量: 24353.648 Da / 分子数: 1 / 断片: DCUN1 domain, residues 70-269 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DCN1, YLR128W, L3111 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12395
#2: タンパク質 Cell division control protein 53 / Cullin-A / E3 ubiquitin ligase complex SCF subunit CDC53


分子量: 10169.643 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 730-815 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CDC53, YDL132W, D2190 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12018
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 27% PEG 3000, 0.1M Tris, 0.2M Lithium Sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→50 Å / Num. all: 15991 / Num. obs: 15730 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BQ3

3bq3


解像度: 2.233→33.065 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 0.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2264 1572 9.99 %Random
Rwork0.1687 ---
all0.1745 15991 --
obs0.1745 15730 98.81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.759 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5429 Å20 Å2-0 Å2
2--2.5429 Å20 Å2
3----5.0858 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.233→33.065 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2384 0 18 137 2539
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072453
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9533310
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.685905
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068357
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004421
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.233-2.31330.23011530.16871392X-RAY DIFFRACTION97
2.3133-2.40590.29791550.17651388X-RAY DIFFRACTION98
2.4059-2.51530.24821540.18271396X-RAY DIFFRACTION97
2.5153-2.64790.28581540.17731408X-RAY DIFFRACTION99
2.6479-2.81370.26891610.1821417X-RAY DIFFRACTION99
2.8137-3.03080.23571670.18141433X-RAY DIFFRACTION100
3.0308-3.33550.22711550.16311430X-RAY DIFFRACTION100
3.3355-3.81760.19171580.15411432X-RAY DIFFRACTION100
3.8176-4.80740.19761570.13571426X-RAY DIFFRACTION100
4.8074-33.06830.18611580.17171436X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5515-0.0776-0.31980.2285-0.04810.29430.031-0.0476-0.04510.02480.0475-0.0010.0706-0.05120.00130.08090.00570.03880.09340.02710.079323.7192-24.168113.878
20.4267-0.0058-0.32280.7312-0.58520.82390.0295-0.0003-0.04460.0540.03030.0079-0.0909-0.06980.00050.05840.01350.0070.08270.00460.079726.8735-3.435-8.4776
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'E'E0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A'A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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