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- PDB-3o2m: Crystal Structure of JNK1-alpha1 isoform complex with a biaryl te... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o2m
タイトルCrystal Structure of JNK1-alpha1 isoform complex with a biaryl tetrazol (A-82118)
要素
  • C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1, JIP1, 10MER PEPTIDE
  • Mitogen-activated protein kinase 8
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / Serine Threonine Protein Kinase / ATP binding / Phosphorylation / Kinase-Inhibitor complex / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dentate gyrus mossy fiber / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / basal dendrite / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / Activation of BIM and translocation to mitochondria / negative regulation of JUN kinase activity ...dentate gyrus mossy fiber / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / JUN phosphorylation / positive regulation of cell killing / Activation of BMF and translocation to mitochondria / Interleukin-38 signaling / basal dendrite / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / Activation of BIM and translocation to mitochondria / negative regulation of JUN kinase activity / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / MAP-kinase scaffold activity / positive regulation of cyclase activity / regulation of JNK cascade / histone deacetylase regulator activity / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Activation of the AP-1 family of transcription factors / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / dendritic growth cone / positive regulation of protein metabolic process / kinesin binding / JUN kinase activity / mitogen-activated protein kinase / regulation of macroautophagy / axonal growth cone / response to UV / response to mechanical stimulus / stress-activated MAPK cascade / energy homeostasis / vesicle-mediated transport / JNK cascade / protein serine/threonine kinase binding / negative regulation of protein binding / peptidyl-threonine phosphorylation / cellular response to amino acid starvation / NRIF signals cell death from the nucleus / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / cellular response to reactive oxygen species / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / mitochondrial membrane / regulation of circadian rhythm / histone deacetylase binding / cellular response to mechanical stimulus / cellular senescence / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / rhythmic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / peptidyl-serine phosphorylation / regulation of protein localization / cellular response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / protein phosphatase binding / Oxidative Stress Induced Senescence / response to oxidative stress / neuron projection / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / synapse / dendrite / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
JIP1, SH3 domain / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. ...JIP1, SH3 domain / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-46A / Mitogen-activated protein kinase 8 / C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Abad-Zapatero, C.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Discovery and characterization of non-ATP site inhibitors of the mitogen activated protein (MAP) kinases.
著者: Comess, K.M. / Sun, C. / Abad-Zapatero, C. / Goedken, E.R. / Gum, R.J. / Borhani, D.W. / Argiriadi, M. / Groebe, D.R. / Jia, Y. / Clampit, J.E. / Haasch, D.L. / Smith, H.T. / Wang, S. / Song, ...著者: Comess, K.M. / Sun, C. / Abad-Zapatero, C. / Goedken, E.R. / Gum, R.J. / Borhani, D.W. / Argiriadi, M. / Groebe, D.R. / Jia, Y. / Clampit, J.E. / Haasch, D.L. / Smith, H.T. / Wang, S. / Song, D. / Coen, M.L. / Cloutier, T.E. / Tang, H. / Cheng, X. / Quinn, C. / Liu, B. / Xin, Z. / Liu, G. / Fry, E.H. / Stoll, V. / Ng, T.I. / Banach, D. / Marcotte, D. / Burns, D.J. / Calderwood, D.J. / Hajduk, P.J.
履歴
登録2010年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年9月14日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase 8
F: C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1, JIP1, 10MER PEPTIDE
B: Mitogen-activated protein kinase 8
G: C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1, JIP1, 10MER PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,33710
ポリマ－88,1264
非ポリマー1,2116
水00
1
A: Mitogen-activated protein kinase 8
F: C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1, JIP1, 10MER PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6695
ポリマ－44,0632
非ポリマー6063
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area16980 Å2
手法PISA
2
B: Mitogen-activated protein kinase 8
G: C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1, JIP1, 10MER PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6695
ポリマ－44,0632
非ポリマー6063
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area17000 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5150 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area32110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.379, 158.379, 123.959
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細Two undecapeptides in one asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 8 / MAP kinase 8 / MAPK 8 / Stress-activated protein kinase JNK1 / c-Jun N-terminal kinase 1 / JNK-46 / ...MAP kinase 8 / MAPK 8 / Stress-activated protein kinase JNK1 / c-Jun N-terminal kinase 1 / JNK-46 / Stress-activated protein kinase 1


分子量: 42874.523 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1-364 / 変異: T183E, Y185E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JNK1, MAPK8, PRKM8, SAPK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45983, mitogen-activated protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1, JIP1, 10MER PEPTIDE / JNK-interacting protein 1 / JIP-1 / JNK MAP kinase scaffold protein 1


分子量: 1188.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9WVI9
#3: 化合物 ChemComp-46A / N-butyl-4,6-dimethyl-N-{[2'-(2H-tetrazol-5-yl)biphenyl-4-yl]methyl}pyrimidin-2-amine / N-ブチル-N-[[[2′-(1H-テトラゾ-ル-5-イル)-1,1′-ビフェニル]-4-イル]メチル]-4,6-ジメ(以下略)


分子量: 413.518 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H27N7
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
配列の詳細AUTHORS SEQUENCE MATCHES WITH SEQUENCE PUBLISHED BY HEO ET AL. (2004) EMBO JOURNAL VOL. 23, 2185- ...AUTHORS SEQUENCE MATCHES WITH SEQUENCE PUBLISHED BY HEO ET AL. (2004) EMBO JOURNAL VOL. 23, 2185-2195 AND SUPPLEMENTAL INFORMATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.71 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: Hanging drop : 2 ul of 10 mg/ml protein plus 2 ul of well solution Well solution : 3.0 M ammonium sulfate, 10 % glycerol Co-crystallization : compounds in DMSO added to the protein solution ...詳細: Hanging drop : 2 ul of 10 mg/ml protein plus 2 ul of well solution Well solution : 3.0 M ammonium sulfate, 10 % glycerol Co-crystallization : compounds in DMSO added to the protein solution (0.62 mM compound with protein concentration of 9 mg/ml) more than 1 hour incubation on ice, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 49440 / Num. obs: 46583 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 49.7 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→19.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 389580.09 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 4384 10 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.233 43787 88.5 %-
all-49477 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.5612 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.39 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5955 0 82 0 6037
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 545 9.7 %
Rwork0.317 5078 -
obs--69 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramso4.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramlig.top
X-RAY DIFFRACTION4so4.par
X-RAY DIFFRACTION5lig.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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