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- PDB-3o2j: Structure of the GluA2 NTD-dimer interface mutant, N54A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o2j
タイトルStructure of the GluA2 NTD-dimer interface mutant, N54A
要素Glutamate receptor 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / AMPA / periplasmatic binding protein / NTD / ATD / Oligomerization
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / perisynaptic space / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / response to lithium ion / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / perisynaptic space / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / response to lithium ion / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / ionotropic glutamate receptor complex / conditioned place preference / regulation of receptor recycling / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / glutamate-gated receptor activity / regulation of long-term synaptic depression / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated calcium ion channel activity / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ionotropic glutamate receptor binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / dendritic shaft / SNARE binding / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / modulation of chemical synaptic transmission / receptor internalization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / perikaryon / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / external side of plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region ...Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Rossmann, M. / Sukumaran, M. / Penn, A.C. / Veprintsev, D.B. / Greger, I.H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Subunit-selective N-terminal domain associations organize the formation of AMPA receptor heteromers
著者: Rossmann, M. / Sukumaran, M. / Penn, A.C. / Veprintsev, D.B. / Babu, M.M. / Greger, I.H.
履歴
登録2010年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3664
ポリマ－87,9232
非ポリマー4422
水7,296405
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2710 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area30220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.330, 92.580, 102.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2 / AMPA-selective ...GluR-2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2 / AMPA-selective glutamate receptor 2


分子量: 43961.613 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 変異: N54A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19491
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.62 % / Mosaicity: 0.99 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 18% PEG 3350, 100mM sodium citrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→68.698 Å / Num. all: 57819 / Num. obs: 57819 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.95-2.0670.7880.72915812983510.2970.7880.7292.7100
2.06-2.1870.5320.4921.55528978940.20.5320.4924.1100
2.18-2.3370.3620.3352.35213774250.1360.3620.3355.8100
2.33-2.5270.2640.2443.14846169290.0990.2640.2447.6100
2.52-2.766.90.1860.1724.44434763960.070.1860.1729.9100
2.76-3.086.90.130.126.24020358160.0490.130.1213.1100
3.08-3.566.90.10.0937.23563851650.0380.10.09317.5100
3.56-4.366.80.0930.0867.12952643730.0360.0930.08622.299.9
4.36-6.176.50.0730.0678.22249334590.0290.0730.06724100
6.17-51.246.70.0330.03117.91350220110.0130.0330.03125.899.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16data processing
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HSY

3hsy


解像度: 1.95→51.24 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.47 / FOM work R set: 0.8591 / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2466 2342 4.06 %
Rwork0.1911 --
obs0.1933 57693 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.73 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 92.38 Å2 / Biso mean: 29.6242 Å2 / Biso min: 9.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4791 Å20 Å2-0 Å2
2--0.1655 Å2-0 Å2
3----0.6446 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→51.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5649 0 28 405 6082
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075836
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9997904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068880
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041017
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3042108
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.95-1.98980.28911430.224332043347
1.9898-2.03310.28761390.219532233362
2.0331-2.08040.28551240.219132133337
2.0804-2.13240.28791240.208332273351
2.1324-2.19010.2631290.194732273356
2.1901-2.25450.26931360.184232353371
2.2545-2.32730.2561610.175631993360
2.3273-2.41040.22591490.181432063355
2.4104-2.5070.26321410.177332423383
2.507-2.6210.24691140.18432573371
2.621-2.75920.22661430.178132413384
2.7592-2.93210.24671390.190332653404
2.9321-3.15840.24411290.188532563385
3.1584-3.47620.24841290.184632683397
3.4762-3.97910.23471470.170933013448
3.9791-5.01250.19651340.171533223456
5.0125-51.25770.25661610.225134653626

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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