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- PDB-3o2d: Crystal structure of HIV-1 primary receptor CD4 in complex with a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o2d
タイトルCrystal structure of HIV-1 primary receptor CD4 in complex with a potent antiviral antibody
要素
  • T-cell surface glycoprotein CD4
  • ibalizumab heavy chain
  • ibalizumab light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / immunoglobulin fold / HIV-1 primary receptor / T cell coreceptor / monoclonal antibody / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / maintenance of protein location in cell / T cell selection / MHC class II protein binding / interleukin-15-mediated signaling pathway / regulation of T cell activation / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / positive regulation of monocyte differentiation ...helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / maintenance of protein location in cell / T cell selection / MHC class II protein binding / interleukin-15-mediated signaling pathway / regulation of T cell activation / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / positive regulation of monocyte differentiation / positive regulation of kinase activity / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Alpha-defensins / extracellular matrix structural constituent / T cell receptor complex / Other interleukin signaling / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / regulation of calcium ion transport / macrophage differentiation / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / PD-1 signaling / positive regulation of protein kinase activity / Binding and entry of HIV virion / coreceptor activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / T cell activation / Vpu mediated degradation of CD4 / calcium-mediated signaling / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of T cell activation / transmembrane signaling receptor activity / Downstream TCR signaling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / MHC class II protein complex binding / Clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / virus receptor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of viral entry into host cell / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / immune response / positive regulation of protein phosphorylation / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / signal transduction / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 ...CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface glycoprotein CD4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Freeman, M.M. / Seaman, M.S. / Rits-Volloch, S. / Hong, X. / Ho, D.D. / Chen, B.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Crystal Structure of HIV-1 Primary Receptor CD4 in Complex with a Potent Antiviral Antibody.
著者: Freeman, M.M. / Seaman, M.S. / Rits-Volloch, S. / Hong, X. / Kao, C.Y. / Ho, D.D. / Chen, B.
履歴
登録2010年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: ibalizumab light chain
H: ibalizumab heavy chain
A: T-cell surface glycoprotein CD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5783
ポリマ－69,5783
非ポリマー00
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5840 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area27450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.164, 66.266, 266.659
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 ibalizumab light chain


分子量: 24245.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): NS/O / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 ibalizumab heavy chain


分子量: 24302.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): NS/O / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD4 / T-cell surface antigen T4/Leu-3


分子量: 21029.857 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 26-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P01730
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 3 M Na malonate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月4日
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→48.6 Å / Num. all: 48479 / Num. obs: 45445 / % possible obs: 93.5 %
反射 シェル解像度: 2.19→2.25 Å / 冗長度: 6.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 2836 / Rsym value: 0.631 / % possible all: 89.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.19→48.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 11.181 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.174 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2242 2295 5.1 %RANDOM
Rwork0.19206 ---
obs0.19369 43149 93.74 %-
all-45445 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.913 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å20 Å2-0 Å2
2--0.96 Å20 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→48.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4751 0 0 215 4966
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224858
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5721.9576599
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6215613
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.31125.101198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.17415831
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3261517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2747
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213623
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8971.53065
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7324970
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.58231793
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2684.51629
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.252 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 152 -
Rwork0.259 2836 -
obs--85.35 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7315-0.01861.35270.24760.03581.71380.0243-0.09490.07090.1214-0.07260.00810.0215-0.17030.04830.1293-0.0236-0.00060.26840.00820.08723.75815.59257.388
22.116-0.58131.37050.3255-0.66981.53940.21060.4124-0.16050.0191-0.14950.01150.11090.298-0.0610.15530.0304-0.03050.3242-0.01740.097413.2515.86246.16
32.6421.2648-0.74431.17620.14882.7514-0.04560.6024-0.0487-0.14480.07670.10120.1514-0.0872-0.03110.07590.0514-0.0470.731-0.03520.043-12.8969.34712.078
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1L-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2H-10 - 9999
3X-RAY DIFFRACTION3A-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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