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- PDB-3o2b: E. coli ClpS in complex with a Phe N-end rule peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o2b
タイトルE. coli ClpS in complex with a Phe N-end rule peptide
要素
  • ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
  • Phe N-end rule peptide
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / adaptor / protein-peptide complex / peptide-binding protein / N-end rule peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular function inhibitor activity / protein catabolic process / protein-folding chaperone binding / response to heat / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Roman-Hernandez, G. / Grant, R.A. / Sauer, R.T. / Baker, T.A. / de Regt, A.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2009
タイトル: Structural basis of N-end rule substrate recognition in Escherichia coli by the ClpAP adaptor protein ClpS.
著者: Schuenemann, V.J. / Kralik, S.M. / Albrecht, R. / Spall, S.K. / Truscott, K.N. / Dougan, D.A. / Zeth, K.
履歴
登録2010年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 0THIS ENTRY 3O2B REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE STRUCTURAL DATA IN 2WA8 ORIGINAL DATA ...THIS ENTRY 3O2B REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE STRUCTURAL DATA IN 2WA8 ORIGINAL DATA DETERMINED BY AUTHOR: V.J.SCHUENEMANN,S.M.KRALIK,R.ALBRECHT,S.K.SPALL,K.N.TRUSCOTT,D.A.DOUGAN,K.ZETH

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
B: Phe N-end rule peptide
C: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
D: Phe N-end rule peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6866
ポリマ－26,5544
非ポリマー1322
水2,432135
1
A: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
B: Phe N-end rule peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4094
ポリマ－13,2772
非ポリマー1322
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area5700 Å2
手法PISA
2
C: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
D: Phe N-end rule peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2772
ポリマ－13,2772
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area640 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.223, 58.405, 56.413
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS


分子量: 12061.842 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 2-106 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: clpS, yljA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8Q6
#2: タンパク質・ペプチド Phe N-end rule peptide


分子量: 1215.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.12 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 2 M Lithium Sulfate, 0.1 M TRIS, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→30.2 Å / Num. obs: 13973 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7.2_869精密化
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→30.2 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.49 / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 26.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2466 862 7.01 %
Rwork0.21 --
obs0.2126 12294 94.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.968 Å2 / ksol: 0.385 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.6032 Å20 Å21.845 Å2
2--6.448 Å2-0 Å2
3----4.4418 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→30.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1611 0 6 135 1752
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061653
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0072239
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.855602
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06253
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006286
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0501-2.17850.31821450.2751920X-RAY DIFFRACTION96
2.1785-2.34670.28771430.24591908X-RAY DIFFRACTION96
2.3467-2.58270.26641450.21941915X-RAY DIFFRACTION96
2.5827-2.95620.24431450.21861922X-RAY DIFFRACTION95
2.9562-3.72340.25061420.16971896X-RAY DIFFRACTION95
3.7234-30.19270.20691420.19961871X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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