[日本語] English
万見
- PDB-3o1f: P1 crystal form of E. coli ClpS at 1.4 A resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o1f
タイトルP1 crystal form of E. coli ClpS at 1.4 A resolution
要素(ATP-dependent Clp protease adapter protein clpS) x 2
キーワードHYDROLASE / adaptor
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular function inhibitor activity / protein catabolic process / peptidase activity / protein-folding chaperone binding / response to heat / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Roman-Hernandez, G. / Hou, J.Y. / Grant, R.A. / Sauer, R.T. / Baker, T.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: The ClpS Adaptor Mediates Staged Delivery of N-End Rule Substrates to the AAA+ ClpAP Protease.
著者: Roman-Hernandez, G. / Hou, J.Y. / Grant, R.A. / Sauer, R.T. / Baker, T.A.
履歴
登録2010年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月17日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease adapter protein clpS
B: ATP-dependent Clp protease adapter protein clpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5962
ポリマ－18,5962
非ポリマー00
水7,242402
1
A: ATP-dependent Clp protease adapter protein clpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3061
ポリマ－9,3061
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ATP-dependent Clp protease adapter protein clpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2901
ポリマ－9,2901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.025, 28.051, 51.624
Angle α, β, γ (deg.)80.500, 77.880, 72.300
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 ATP-dependent Clp protease adapter protein clpS


分子量: 9305.767 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 26-106 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: clpS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3QP81, UniProt: P0A8Q6*PLUS
#2: タンパク質 ATP-dependent Clp protease adapter protein clpS


分子量: 9289.767 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 26-106 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: clpS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3QP81, UniProt: P0A8Q6*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 402 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.13 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M Ammonium Formate, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, pH 7, temperature 300K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年1月19日 / 詳細: Varimax-HR
放射モノクロメーター: Varimax-HR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. all: 23654 / Num. obs: 23654 / % possible obs: 82.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Χ2: 1.003 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.4-1.453.10.159060.53132
1.45-1.513.50.119850.554168.3
1.51-1.583.70.07824840.614186.8
1.58-1.663.80.06425410.761187.7
1.66-1.763.80.05225460.752189.4
1.76-1.93.80.04825870.937190.5
1.9-2.093.80.04126261.151191.9
2.09-2.393.80.03527061.21193.6
2.39-3.023.80.03527411.524195.2
3.02-503.50.0325321.494188.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.4_129精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→22.488 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8593 / SU ML: 0.22 / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 21.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1972 1173 4.96 %
Rwork0.1734 --
obs0.1746 23635 82.54 %
all-23635 -
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.018 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 56.12 Å2 / Biso mean: 17.85 Å2 / Biso min: 6.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.1254 Å2-1.1572 Å2-0.8587 Å2
2---2.3616 Å23.4085 Å2
3----4.7638 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→22.488 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1301 0 0 402 1703
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071340
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1941815
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07210
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009229
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.242486
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4001-1.46380.2104750.21671215129036
1.4638-1.5410.26191340.18762699283379
1.541-1.63750.20011680.17952980314887
1.6375-1.76390.19761570.17653044320189
1.7639-1.94130.19321760.17243064324090
1.9413-2.2220.17191400.1493164330493
2.222-2.79860.17831740.14793224339895
2.7986-22.49050.16871490.15223072322190

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る