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- PDB-3o0k: Crystal structure of ALDO/KETO reductase from brucella melitensis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o0k
タイトルCrystal structure of ALDO/KETO reductase from brucella melitensis
要素Aldo/keto reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / SSGCID / ALS COLLABORATIVE CRYSTALLOGRAPHY / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


2,5-didehydrogluconate reductase activity / : / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 5C2 / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily ...Aldo-keto reductase family 5C2 / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aldo/keto reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella melitensis biovar (ウシ流産菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal structure of ALDO/KETO reductase from brucella melitensis
著者: SSGCID / Abendroth, J. / Edwards, T.E. / Staker, B.
履歴
登録2010年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldo/keto reductase
B: Aldo/keto reductase
C: Aldo/keto reductase
D: Aldo/keto reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,46412
ポリマ－126,8484
非ポリマー6178
水13,529751
1
A: Aldo/keto reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8663
ポリマ－31,7121
非ポリマー1542
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Aldo/keto reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8663
ポリマ－31,7121
非ポリマー1542
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Aldo/keto reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8663
ポリマ－31,7121
非ポリマー1542
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Aldo/keto reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8663
ポリマ－31,7121
非ポリマー1542
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.180, 50.860, 115.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Aldo/keto reductase


分子量: 31711.936 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 19-279 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella melitensis biovar (ウシ流産菌)
株: ABORTUS 2308 / 遺伝子: 3827820, BAB2_0177 / プラスミド: AVA0421 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q2YII2, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 751 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.28 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: EBS JCSG+ SCREEN, D9: 0.17M AMMONIUM SULPHATE, 25.5% PEG 4000, 15% GLYCEROL; BRABA.00019.A AT 73MG/ML, PH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月28日 / 詳細: Rigaku/Osmic VariMax HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 87518 / Num. obs: 87040 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 23.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 14.65
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.439 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 6314 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1mzr, residues 1-220, modified with CCP4 program CHAINSAW

1mzr


解像度: 1.8→46.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 6.92 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 4353 5 %RANDOM
Rwork0.179 ---
all0.182 87518 --
obs0.182 86857 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20.4 Å2
2---0.49 Å20 Å2
3---0.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→46.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8049 0 40 751 8840
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0228341
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025514
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4651.94511344
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.938313517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.37951046
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.88924.827375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.08151384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6491534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.21285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0219263
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021629
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.781.55150
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2311.52103
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.33228314
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.17733191
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4194.53018
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 334 -
Rwork0.252 5959 -
obs--98.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8508-0.02970.50450.8331-0.18050.657-0.00490.05470.0111-0.03330.001-0.00680.01490.00230.00390.0459-0.00080.02930.0614-0.00440.02025.57910.90699.835
20.8822-0.01130.29090.70930.11140.34960.0278-0.0632-0.009-0.0211-0.0124-0.0267-0.031-0.0036-0.01540.029-0.01030.02740.03180.00980.0422-19.88711.47972.299
30.60980.0669-0.09210.7790.08960.3089-0.00810.03810.0081-0.05920.0216-0.04530.0042-0.0084-0.01350.0130.0020.02560.02390.01320.0688-29.3113.23446.463
40.7606-0.10880.14570.8594-0.2410.6066-0.0309-0.04210.02330.03980.0283-0.0358-0.01090.03880.00260.02230.00240.01950.0319-0.01690.033915.61713.588126.081
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999
3X-RAY DIFFRACTION3C-10 - 9999
4X-RAY DIFFRACTION4D-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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