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- PDB-3nxp: Crystal structure of human prethrombin-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nxp
タイトルCrystal structure of human prethrombin-1
要素Prethrombin-1
キーワードHYDROLASE / Thrombin / prethrombin-1 / allostery / blood coagulation / kringle / serine protease / zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site ...Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chen, Z. / Bush-Pelc, L.A. / Di Cera, E.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of prethrombin-1.
著者: Chen, Z. / Pelc, L.A. / Di Cera, E.
#1: ジャーナル: CELL.MOL.LIFE SCI. / 年: 2008
タイトル: NA(+) binding to meizothrombin DESF1.
著者: Papaconstantinou, M.E. / Gandhi, P.S. / Chen, Z. / Bah, A. / Di Cera, E.
履歴
登録2010年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prethrombin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4866
ポリマ－47,8371
非ポリマー6505
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.893, 81.006, 88.463
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Prethrombin-1 / Coagulation factor II


分子量: 47836.688 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 199-622 / 変異: R271A, R284A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): BHK / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.62 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100mM Tris-HCl, pH 8.5 and 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月15日
放射モノクロメーター: NE-CAT, 24-ID-E / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 25400 / Num. obs: 24257 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): -0.5 / Observed criterion σ(I): -0.5 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 2351 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREPfrom ccp4位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3E6P

3e6p


解像度: 2.2→59.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU ML: 0.138 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -0.5 / ESU R Free: 0.196 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2255 1244 5.1 %RANDOM
Rwork0.1975 ---
obs0.19895 22995 95.5 %-
all-24078 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.24 Å2-0 Å20 Å2
2---2.75 Å2-0 Å2
3---2.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→59.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3112 0 42 197 3351
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223236
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3311.964378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1055385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.79523.875160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.8815540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0291524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2447
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212490
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4651.51934
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.88723106
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.59431302
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4984.51272
LS精密化 シェル解像度: 2.201→2.258 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 83 -
Rwork0.272 1643 -
obs-1643 92.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.2247-0.5155-0.17381.43180.59023.10070.0151-0.69320.05510.65290.1243-0.13350.15780.0948-0.13940.3150.0132-0.04660.2109-0.02030.05568.491-14.53931.883
22.15350.4599-0.27762.7152-0.0611.69220.0231-0.0574-0.1386-0.09-0.00260.37250.2238-0.232-0.02050.09760.01930.00090.14840.00280.107-10.139-18.84417.621
31.8744-0.3383-0.61881.21340.15691.3360.08620.00640.1803-0.02750.00210.0036-0.1538-0.0039-0.08830.0948-0.0198-0.00720.0872-0.01730.07645.083-7.96315.551
41.1355-0.54350.15623.4951-0.45490.43690.00630.0776-0.1664-0.2338-0.02160.23370.139-0.06010.01530.0789-0.00830.0010.0926-0.00310.0614-2.352-24.37814.175
53.0826-0.3316-1.44993.0260.51842.66070.05940.3037-0.0253-0.2956-0.0306-0.2633-0.18580.1139-0.02880.1371-0.0134-0.07290.1716-0.01150.1221-0.784-21.4563.266
65.8357-0.51882.8530.5211-0.92312.66470.0890.3586-0.2282-0.06590.0333-0.09580.13530.1207-0.12220.13510.0063-0.01080.1263-0.04360.1329-2.505-26.6362.093
72.23020.12610.28761.1861-0.06980.74270.0091-0.02-0.01910.03340.0249-0.0312-0.02760.1624-0.0340.08770.00750.00510.0746-0.00950.08235.605-20.21815.059
812.39333.58138.20195.8139-1.314417.7197-0.1901-0.339-1.4063-0.10820.237-0.2251.2320.2084-0.04690.30.10960.08160.16210.07170.361624.156-34.0715.165
94.9697-0.88130.97093.0484-0.55643.37620.1049-0.243-0.11350.0041-0.0707-0.46120.05170.5426-0.03420.06060.02120.01430.2624-0.00350.15732.433-21.08814.173
100.0161-0.01130.00590.03120.03360.0652-0.00590.07480.17180.1993-0.1476-0.05580.3406-0.0970.15352.1838-0.17860.0841.55110.08842.263930.614-16.09329.455
112.3065-0.89951.498814.06442.92761.88570.1527-0.5989-0.7760.59580.35480.2910.3027-0.2741-0.50750.21170.1725-0.05470.73990.20240.308334.152-26.48922.101
124.571.3618-0.37823.30530.29023.30220.0023-0.16530.0108-0.01760.01690.12690.05890.3459-0.01920.0820.0246-0.01930.18410.01660.080224.735-21.77417.179
1381.574716.178544.87773.312710.496163.56710.27452.8187-4.76410.04420.6888-0.9948-0.422-2.1573-0.96340.67320.0510.32961.3016-0.84841.2258.177-37.47611.31
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 3
2X-RAY DIFFRACTION2A4 - 37
3X-RAY DIFFRACTION3A38 - 126
4X-RAY DIFFRACTION4A127 - 145
5X-RAY DIFFRACTION5A146 - 175
6X-RAY DIFFRACTION6A176 - 192
7X-RAY DIFFRACTION7A193 - 247
8X-RAY DIFFRACTION8F7 - 15
9X-RAY DIFFRACTION9F16 - 33
10X-RAY DIFFRACTION10F34 - 46
11X-RAY DIFFRACTION11F47 - 57
12X-RAY DIFFRACTION12F58 - 87
13X-RAY DIFFRACTION13F88 - 95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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