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- PDB-3nxo: Perferential Selection of Isomer Binding from Chiral Mixtures: Al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nxo
タイトルPerferential Selection of Isomer Binding from Chiral Mixtures: Alternate Binding Modes Observed for the E- and Z-isomers of a Series of 5-Substituted 2,4-Diaminofuro[2,3-d]pyrimidines as Ternary Complexes with NADPH and Human Dihydrofolate Reductase
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / E-Z-isomers binding preferences
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to methotrexate / sequence-specific mRNA binding / axon regeneration / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / G1/S-Specific Transcription ...regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to methotrexate / sequence-specific mRNA binding / axon regeneration / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / G1/S-Specific Transcription / folic acid metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / NADPH binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / tetrahydrofolate biosynthetic process / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / one-carbon metabolic process / NADP binding / negative regulation of translation / mRNA binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D2B / Chem-NDP / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Cody, V.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2010
タイトル: Preferential selection of isomer binding from chiral mixtures: alternate binding modes observed for the E and Z isomers of a series of 5-substituted 2,4-diaminofuro[2,3-d]pyrimidines as ...タイトル: Preferential selection of isomer binding from chiral mixtures: alternate binding modes observed for the E and Z isomers of a series of 5-substituted 2,4-diaminofuro[2,3-d]pyrimidines as ternary complexes with NADPH and human dihydrofolate reductase.
著者: Cody, V. / Piraino, J. / Pace, J. / Li, W. / Gangjee, A.
履歴
登録2010年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9288
ポリマ－21,3781
非ポリマー1,5507
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.150, 84.150, 77.968
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 21377.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DHFR, DHFRP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00374, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-D2B / 5-[(1Z)-2-(2-methoxyphenyl)-3-methylbut-1-en-1-yl]furo[2,3-d]pyrimidine-2,4-diamine


分子量: 324.377 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H20N4O2
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: K2PO4 with 30% saturated ammonium sulfate with 3% v/v ethanol, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→26.6 Å / Num. all: 45729 / Num. obs: 45197 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 20.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.025 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 1.35→1.42 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 6605 / Rsym value: 0.17 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1u70.pdb

1u70


解像度: 1.35→26.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 0.822 / SU ML: 0.035 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 2 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20892 2276 5 %RANDOM
Rwork0.19132 ---
all0.1967 45197 --
obs0.19223 42917 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.678 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→26.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1504 0 97 165 1766
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0340.0221686
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.7882.0492301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0715197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.88824.93273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.45415296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.495158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1760.2241
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0211267
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4921.5965
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.49121576
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6183721
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2974.5725
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 176 -
Rwork0.292 3163 -
obs-6605 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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