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万見
- PDB-5hd9: Crystal Structure of the N-terminal domain of the DNA packaging A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hd9
タイトルCrystal Structure of the N-terminal domain of the DNA packaging ATPase from bacteriophage phi29
要素Encapsidation protein
キーワードVIRAL PROTEIN / ASCE fold
機能・相同性
機能・相同性情報


viral DNA genome packaging / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Podovirus DNA packaging protein / Podovirus DNA encapsidation protein (Gp16) / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA packaging protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.941 Å
データ登録者Morais, M.C. / Mao, H. / Reyes-Aldrete, E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM095516 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM059604 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: Structural and Molecular Basis for Coordination in a Viral DNA Packaging Motor.
著者: Huzhang Mao / Mitul Saha / Emilio Reyes-Aldrete / Michael B Sherman / Michael Woodson / Rockney Atz / Shelley Grimes / Paul J Jardine / Marc C Morais /
要旨: Ring NTPases are a class of ubiquitous molecular motors involved in basic biological partitioning processes. dsDNA viruses encode ring ATPases that translocate their genomes to near-crystalline ...Ring NTPases are a class of ubiquitous molecular motors involved in basic biological partitioning processes. dsDNA viruses encode ring ATPases that translocate their genomes to near-crystalline densities within pre-assembled viral capsids. Here, X-ray crystallography, cryoEM, and biochemical analyses of the dsDNA packaging motor in bacteriophage phi29 show how individual subunits are arranged in a pentameric ATPase ring and suggest how their activities are coordinated to translocate dsDNA. The resulting pseudo-atomic structure of the motor and accompanying functional analyses show how ATP is bound in the ATPase active site; identify two DNA contacts, including a potential DNA translocating loop; demonstrate that a trans-acting arginine finger is involved in coordinating hydrolysis around the ring; and suggest a functional coupling between the arginine finger and the DNA translocating loop. The ability to visualize the motor in action illuminates how the different motor components interact with each other and with their DNA substrate.
履歴
登録2016年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Encapsidation protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8551
ポリマ－22,8551
非ポリマー00
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.103, 36.835, 139.017
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Encapsidation protein / Late protein GP16


分子量: 22854.629 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 4-197) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ) / 遺伝子: 16, gp16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11014
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.66 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.8 M sodium acetate trihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CAMD / ビームライン: GCPCC / 波長: 0.97941 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月24日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97941 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→35.606 Å / Num. obs: 12985 / % possible obs: 98.19 % / 冗長度: 4.4 % / Net I/σ(I): 31.5

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
Precognitionデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.941→35.606 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2092 1294 10 %
Rwork0.1722 11647 -
obs0.1759 12941 97.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 80.34 Å2 / Biso mean: 26.1919 Å2 / Biso min: 6.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.941→35.606 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1606 0 0 167 1773
Biso mean---30.91 -
残基数----194
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041648
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9422234
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037237
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004290
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.844611
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9414-2.01910.251300.19821166129692
2.0191-2.1110.241390.18271260139997
2.111-2.22230.23391400.17111271141198
2.2223-2.36150.21441450.17241303144899
2.3615-2.54380.24691430.191212881431100
2.5438-2.79970.22071450.189513121457100
2.7997-3.20450.21751460.17461313145999
3.2045-4.03650.16841490.15071338148799
4.0365-35.61230.19511570.16711396155397
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.0820.9582.38382.184-0.04513.248-0.1472-0.01570.06160.06410.0543-0.21610.14460.37920.05940.14160.0067-0.01390.13790.0460.14119.44614.624114.7197
26.3953-2.1399-4.33222.1151.89583.18660.0306-0.0340.1599-0.1708-0.0323-0.0272-0.26480.20630.0360.0965-0.0145-0.01990.1120.00690.18799.951510.255426.2028
31.37730.30270.50213.12570.75753.8849-0.05980.0316-0.2219-0.36060.0682-0.27250.33360.2439-0.01430.12740.00180.0480.09020.02830.15966.0511-2.29921.5591
43.9410.9447-0.30083.8359-0.04763.4922-0.062-0.2497-0.302-0.033-0.0014-0.46830.04690.5826-0.00320.1066-0.01220.0120.20950.03610.194412.14060.781732.0649
53.73040.6060.37082.4272-1.18393.7026-0.03720.1489-0.1154-0.2760.15530.11960.3302-0.221-0.07870.135-0.0257-0.01730.13090.00470.1459-2.39672.674618.5091
67.968-2.79320.94664.9491-1.02846.01880.0860.84380.187-0.604-0.1203-0.12710.4907-0.0492-0.04540.2252-0.02820.00510.21760.03650.10360.58436.64724.3422
78.7090.158-0.56972.88270.14022.171-0.3146-0.04040.0194-0.06780.1373-0.1575-0.22580.37340.17140.1674-0.0443-0.03410.14970.03010.16937.656216.80286.0792
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 28 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 29 through 45 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 46 through 66 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 67 through 89 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 90 through 156 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 157 through 170 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 171 through 197 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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