[日本語] English
万見
- PDB-3nxe: X-ray structure of ester chemical analogue 'covalent dimer' [Ile5... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nxe
タイトルX-ray structure of ester chemical analogue 'covalent dimer' [Ile50,O-Ile50']HIV-1 protease complexed with MVT-101 inhibitor
要素protease covalent dimer
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / beta-barrel / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide / Chem-2NC / Protease
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Torbeev, V.Y. / Kent, S.B.H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Protein conformational dynamics in the mechanism of HIV-1 protease catalysis.
著者: Torbeev, V.Y. / Raghuraman, H. / Hamelberg, D. / Tonelli, M. / Westler, W.M. / Perozo, E. / Kent, S.B.
履歴
登録2010年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Other

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: protease covalent dimer
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0486
ポリマ－21,8931
非ポリマー1,1555
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.566, 57.780, 61.591
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 protease covalent dimer


分子量: 21892.635 Da / 分子数: 1 / 断片: covalent dimer HIV-1 protease / 変異: Ile50'[O-Ile] / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical protein synthesis / 参照: UniProt: O38716*PLUS, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-2NC / N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide / p2/NC


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 770.983 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H68N11O8
参照: N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M Citrate, 0.2 M Sodium Phosphate, 30% (w/v) Ammonium Sulfate, 10% (v/v) DMSO, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月30日
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 24541 / Num. obs: 24296 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 103.2 / Observed criterion σ(I): 103.2 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 15.04
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.571 / Mean I/σ(I) obs: 2.22 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREPv9.2位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.61→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 3.801 / SU ML: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21989 1239 5.1 %RANDOM
Rwork0.18478 ---
obs0.1865 22982 98.52 %-
all-23327 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.366 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.06 Å20 Å20 Å2
2---0.59 Å20 Å2
3----0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.61→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1543 0 74 110 1727
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221674
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021143
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7322.0042260
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86932813
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5535201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.07324.42661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.21615303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2981511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2262
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021763
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02285
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.2245
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1960.21124
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.2794
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.2930
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.265
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2390.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1480.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1590.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2011.51062
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3521.5431
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.87521680
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.683680
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1474.5577
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.607→1.649 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 84 -
Rwork0.212 1545 -
obs--90.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.532-0.34090.4321.45330.43880.89350.01910.0988-0.0238-0.01080.0247-0.04020.03560.1041-0.0437-0.03420.0037-0.0066-0.04710.0011-0.07775.17421.285718.4572
210.1467-11.77337.961620.4089-9.544411.21590.08580.29770.3964-0.4323-0.296-0.28250.01490.16340.2102-0.0618-0.00340.01910.0154-0.0366-0.04725.3363-0.890913.0433
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 202
2X-RAY DIFFRACTION2A204

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る