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- PDB-3nvm: Structural basis for substrate placement by an archaeal box C/D r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nvm
タイトルStructural basis for substrate placement by an archaeal box C/D ribonucleoprotein particle
要素
  • Fibrillarin-like rRNA/tRNA 2'-O-methyltransferase
  • NOP5/NOP56 related protein
キーワードTRANSFERASE / Nop domain / methyltransferase / ribosome biogenesis / spliceosome biogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AQ104 methyltransferase activity / box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / rRNA methyltransferase activity / box C/D methylation guide snoRNP complex / tRNA processing / snoRNA binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Nucleotidyltransferase; domain 5 - #220 / Helix Hairpins - #4070 / Nop domain / : / : / Archaeal Nop5/56-rel, N-terminal domain / Helix hairpin bin domain superfamily / Nucleolar protein Nop56/Nop58 / rRNA 2'-O-methyltransferase fibrillarin-like / Fibrillarin, conserved site ...Nucleotidyltransferase; domain 5 - #220 / Helix Hairpins - #4070 / Nop domain / : / : / Archaeal Nop5/56-rel, N-terminal domain / Helix hairpin bin domain superfamily / Nucleolar protein Nop56/Nop58 / rRNA 2'-O-methyltransferase fibrillarin-like / Fibrillarin, conserved site / Fibrillarin / Fibrillarin signature. / Fibrillarin / NOSIC / NOSIC (NUC001) domain / Nop domain / Nop domain superfamily / Nop, C-terminal domain / snoRNA binding domain, fibrillarin / Nop domain profile. / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Vaccinia Virus protein VP39 / Helix Hairpins / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NOP5/NOP56 related protein / Fibrillarin-like rRNA/tRNA 2'-O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.408 Å
データ登録者Xue, S. / Wang, R. / Li, H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: Structural basis for substrate placement by an archaeal box C/D ribonucleoprotein particle.
著者: Xue, S. / Wang, R. / Yang, F. / Terns, R.M. / Terns, M.P. / Zhang, X. / Maxwell, E.S. / Li, H.
履歴
登録2010年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NOP5/NOP56 related protein
B: Fibrillarin-like rRNA/tRNA 2'-O-methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,7072
ポリマ－69,7072
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3910 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area26500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.623, 100.623, 265.355
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

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要素

#1: タンパク質 NOP5/NOP56 related protein


分子量: 42946.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 株: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: PF0060 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8U4M1
#2: タンパク質 Fibrillarin-like rRNA/tRNA 2'-O-methyltransferase


分子量: 26760.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 株: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: flpA, PF0059 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8U4M2, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.89 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 0.1 M imidazole pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID
シンクロトロンAPS 22-ID1
シンクロトロンAPS 22-BM2
検出器
タイプID検出器
MAR scanner 300 mm plate1IMAGE PLATE
MARMOSAIC 225 mm CCD2CCD
放射モノクロメーター: 1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. all: 35269 / Num. obs: 32901 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3.4→50 Å / % possible all: 26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.408→49.431 Å / SU ML: 0.51 / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 30.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 1606 5.09 %
Rwork0.2418 --
obs0.2455 31528 76.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 191.675 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-31.0898 Å2-0 Å2-0 Å2
2--31.0898 Å20 Å2
3----62.1797 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.408→49.431 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4597 0 0 0 4597
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084687
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2646321
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8981810
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079691
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006817
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4077-3.51760.3688550.3017864X-RAY DIFFRACTION25
3.5176-3.64330.3235790.28781328X-RAY DIFFRACTION38
3.6433-3.78920.30741250.28631825X-RAY DIFFRACTION52
3.7892-3.96150.3211440.2622496X-RAY DIFFRACTION71
3.9615-4.17030.31461450.23933179X-RAY DIFFRACTION88
4.1703-4.43140.24832010.19823369X-RAY DIFFRACTION96
4.4314-4.77330.22191690.19333419X-RAY DIFFRACTION97
4.7733-5.25320.22541950.18283390X-RAY DIFFRACTION96
5.2532-6.01220.29621740.22113404X-RAY DIFFRACTION96
6.0122-7.57040.28311640.21633387X-RAY DIFFRACTION95
7.5704-49.4360.3511550.23793261X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-2.232-0.261.47710.9170.24321.4450.2111-0.5942-0.54140.18790.0191-0.2699-0.0143-0.7952-0.26870.4248-0.35830.07372.54610.13181.222825.311923.871718.9248
20.328-0.09382.2932.5898-0.58822.1604-0.6046-0.23211.17170.38270.1839-0.4895-0.1295-1.11860.3530.1904-0.07490.19282.7397-0.04181.351731.616312.232349.7715
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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