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- PDB-5zhx: Crystal structure of SmgGDS-558 and farnesylated RhoA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zhx
タイトルCrystal structure of SmgGDS-558 and farnesylated RhoA complex
要素
  • Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1
  • Transforming protein RhoA
キーワードONCOPROTEIN / armadillo GEF chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ERK5 cascade / CAAX-box protein maturation / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / RHOT1 GTPase cycle / RHOT2 GTPase cycle / regulation of matrix metallopeptidase secretion / vascular associated smooth muscle contraction / myosin filament assembly / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration ...regulation of ERK5 cascade / CAAX-box protein maturation / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / RHOT1 GTPase cycle / RHOT2 GTPase cycle / regulation of matrix metallopeptidase secretion / vascular associated smooth muscle contraction / myosin filament assembly / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / apical junction assembly / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell size / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of modification of postsynaptic structure / cardiac muscle hypertrophy / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of mitochondrion organization / positive regulation of podosome assembly / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / wound healing, spreading of cells / PI3K/AKT activation / motor neuron apoptotic process / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / apical junction complex / EPHA-mediated growth cone collapse / myosin binding / regulation of neuron projection development / stress fiber assembly / cellular response to cytokine stimulus / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / protein localization to nucleus / Rho protein signal transduction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of stress fiber assembly / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell migration / guanyl-nucleotide exchange factor activity / secretory granule membrane / small monomeric GTPase / cell-matrix adhesion
類似検索 - 分子機能
Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1 / Small GTPase Rho / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Small GTPase Rho domain profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase ...Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1 / Small GTPase Rho / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Small GTPase Rho domain profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FARNESYL / Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1 / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Shimizu, H. / Toma-Fukai, S. / Shimizu, T.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: GEF mechanism revealed by the structure of SmgGDS-558 and farnesylated RhoA complex and its implication for a chaperone mechanism.
著者: Shimizu, H. / Toma-Fukai, S. / Kontani, K. / Katada, T. / Shimizu, T.
履歴
登録2018年3月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1
B: Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1
C: Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1
D: Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1
e: Transforming protein RhoA
f: Transforming protein RhoA
g: Transforming protein RhoA
h: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)303,17512
ポリマ－302,3508
非ポリマー8254
水00
1
A: Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1
e: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7943
ポリマ－75,5872
非ポリマー2061
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area28780 Å2
手法PISA
2
B: Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1
f: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7943
ポリマ－75,5872
非ポリマー2061
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area28830 Å2
手法PISA
3
C: Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1
g: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7943
ポリマ－75,5872
非ポリマー2061
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4190 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area28700 Å2
手法PISA
4
D: Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1
h: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7943
ポリマ－75,5872
非ポリマー2061
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4120 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area28520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.320, 181.770, 205.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D
17e
27f
18e
28g
19e
29h
110f
210g
111f
211h
112g
212h

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPTHRTHRAA87 - 55516 - 484
21ASPASPTHRTHRBB87 - 55516 - 484
12ASPASPTHRTHRAA87 - 55516 - 484
22ASPASPTHRTHRCC87 - 55516 - 484
13ASPASPTHRTHRAA87 - 55516 - 484
23ASPASPTHRTHRDD87 - 55516 - 484
14ASPASPTHRTHRBB87 - 55516 - 484
24ASPASPTHRTHRCC87 - 55516 - 484
15ASPASPTHRTHRBB87 - 55516 - 484
25ASPASPTHRTHRDD87 - 55516 - 484
16ASPASPTHRTHRCC87 - 55516 - 484
26ASPASPTHRTHRDD87 - 55516 - 484
17ALAALACYSCYSeE15 - 19020 - 195
27ALAALAARGARGfF3 - 1828 - 187
18ALAALACYSCYSeE15 - 19020 - 195
28ALAALAARGARGgG3 - 1828 - 187
19ALAALALEULEUeE3 - 1918 - 196
29ALAALALEULEUhH3 - 1918 - 196
110ALAALALEULEUfF3 - 1918 - 196
210ALAALALEULEUgG3 - 1918 - 196
111ALAALAARGARGfF3 - 1828 - 187
211ALAALACYSCYShH15 - 19020 - 195
112ALAALAARGARGgG3 - 1828 - 187
212ALAALACYSCYShH15 - 19020 - 195

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12

-
要素

#1: タンパク質
Rap1 GTPase-GDP dissociation stimulator 1 / Exchange factor smgGDS / SMG GDS protein / SMG P21 stimulatory GDP/GTP exchange protein


分子量: 53418.945 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAP1GDS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52306
#2: タンパク質
Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 22168.531 Da / 分子数: 4 / Mutation: L193A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61586
#3: 化合物
ChemComp-FAR / FARNESYL / (6E)-3,7,11-トリメチル-2,6,10-ドデカトリエン


分子量: 206.367 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H26
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.89 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M Sodium malonate, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→136.1 Å / Num. obs: 44892 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 43.8 % / Biso Wilson estimate: 132.227 Å2 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 3.5→3.59 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 3.5→136.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30625 2213 5 %RANDOM
Rwork0.24994 ---
obs0.25278 42482 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.42 Å20 Å2-0 Å2
2--0.13 Å2-0 Å2
3---0.29 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.5→136.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18728 0 0 0 18728
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01918936
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.0219096
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.421.97725608
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.153343822
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6952497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.51225.78744
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.881153362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0871584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.23096
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0221505
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.023859
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.92913.23810038
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.92913.23810037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it11.45119.84412516
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other11.4519.84412517
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.99113.4578898
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.99113.4578899
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other11.80420.00813093
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined17.01120627
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other17.01120628
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A279800.09
12B279800.09
21A282950.08
22C282950.08
31A285130.07
32D285130.07
41B280110.09
42C280110.09
51B280650.09
52D280650.09
61C284700.07
62D284700.07
71e70990.16
72f70990.16
81e72030.15
82g72030.15
91e89850.14
92h89850.14
101f84930.12
102g84930.12
111f72960.13
112h72960.13
121g73200.13
122h73200.13
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.591 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.468 135 -
Rwork0.401 3148 -
obs--99.97 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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