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- PDB-3nvl: Crystal Structure of Phosphoglycerate Mutase from Trypanosoma brucei -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nvl
タイトルCrystal Structure of Phosphoglycerate Mutase from Trypanosoma brucei
要素2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
キーワードISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent) / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase activity / glucose catabolic process / ciliary plasm / gluconeogenesis / glycolytic process / manganese ion binding / nucleoplasm / identical protein binding ...: / phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent) / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase activity / glucose catabolic process / ciliary plasm / gluconeogenesis / glycolytic process / manganese ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
2,3-Bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase, substrate-binding domain / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B / Phosphoglycerate mutase, 2,3-bisphosphoglycerate-independent / BPG-independent PGAM, N-terminal / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B superfamily / BPG-independent PGAM N-terminus (iPGM_N) / Metalloenzyme / Metalloenzyme superfamily / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A ...2,3-Bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase, substrate-binding domain / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B / Phosphoglycerate mutase, 2,3-bisphosphoglycerate-independent / BPG-independent PGAM, N-terminal / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B superfamily / BPG-independent PGAM N-terminus (iPGM_N) / Metalloenzyme / Metalloenzyme superfamily / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent)
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Mercaldi, G.F. / Pereira, H.M. / Cordeiro, A.T. / Andricopulo, A.D. / Thiemann, O.H.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of phosphoglycerate mutase from Trypanosoma brucei.
著者: Mercaldi, G.F. / Pereira, H.M. / Cordeiro, A.T. / Michels, P.A. / Thiemann, O.H.
履歴
登録2010年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月13日Group: Database references
改定 1.22014年10月8日Group: Database references
改定 1.32019年11月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
B: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,1358
ポリマ－125,7082
非ポリマー4286
水4,270237
1
A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,0684
ポリマ－62,8541
非ポリマー2143
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,0684
ポリマ－62,8541
非ポリマー2143
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.670, 85.660, 109.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase


分子量: 62853.773 Da / 分子数: 2 / 断片: PGAM (UNP RESIDUES 1-551) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
株: TREU927 / 遺伝子: Tb10.6k15.2620 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q38AH1, EC: 5.4.2.1
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 0.05M ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris, and 25% (w/v) PEG 3350, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.4586 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.4586 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→106.646 Å / Num. all: 46642 / Num. obs: 46642 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 4.2 % / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.424.40.6641.12644060660.66482.8
2.42-2.574.30.4811.52505858080.48184.1
2.57-2.754.20.3461.72384857130.34687.8
2.75-2.974.10.2213.42313956910.22193.5
2.97-3.2540.1415.22202354410.14198.1
3.25-3.644.20.0917.62126250790.091100
3.64-4.24.30.0768.71911544840.076100
4.2-5.144.30.0610.91616537650.06100
5.14-7.274.30.05611.51260229510.056100
7.27-35.5494.20.04115.3683416440.04198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.15データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3IGY

3igy


解像度: 2.3→35.549 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.33 / σ(F): 0.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2166 2271 5.1 %
Rwork0.1658 --
obs0.1684 44536 88.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.089 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 147.26 Å2 / Biso mean: 42.798 Å2 / Biso min: 11.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.686 Å20 Å25.2629 Å2
2---0.206 Å2-0 Å2
3----1.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→35.549 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8498 0 14 237 8749
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048686
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80111742
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581272
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031568
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4833206
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.35010.34981090.2432163227273
2.3501-2.40470.3028970.23152171226872
2.4047-2.46480.3251210.22242226234776
2.4648-2.53150.2991450.21392242238776
2.5315-2.60590.27471340.20292311244578
2.6059-2.690.26711300.20382428255882
2.69-2.78610.26061450.19792509265485
2.7861-2.89760.25631460.19962647279389
2.8976-3.02940.29021630.19382767293093
3.0294-3.18910.23131370.17852845298296
3.1891-3.38870.2461640.16452951311599
3.3887-3.65010.18951490.14592972312199
3.6501-4.0170.16441580.13129423100100
4.017-4.59720.14871640.119530163180100
4.5972-5.78790.16781520.139830163168100
5.7879-35.55270.20851570.161330593216100
精密化 TLS

S33: -0 Å ° / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3994-0.08710.04021.0267-0.30610.40690.0141-0.0363-0.0134-0.0161-0.0130.00610.07180.01090.11520.02510.00290.088-0.00890.0457-2.7436-11.085919.4918
21.3240.3407-0.74620.4107-0.26790.95940.0319-0.0610.01780.1199-0.02930.01330.0375-0.0570.12030.0465-0.01540.1397-0.07030.1764-43.949422.300533.9636
30.0850.0769-0.07850.03360.02610.13050.0122-0.02920.12510.0329-0.0099-0.0345-0.03260.01650.20820.0459-0.030.2063-0.01730.1873-20.83994.507627.137
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 3:551 OR RESID 552:554 ) )A3 - 551
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 3:551 OR RESID 552:554 ) )A552 - 554
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 3:551 OR RESID 552:554 ) )B3 - 551
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 3:551 OR RESID 552:554 ) )B552 - 554
5X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 555:696 ) OR ( CHAIN B AND RESID 555:649 )A555 - 696
6X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 555:696 ) OR ( CHAIN B AND RESID 555:649 )B555 - 649

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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