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- PDB-5wdi: Structure of Human Sts-2 histidine phosphatase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wdi
タイトルStructure of Human Sts-2 histidine phosphatase domain
要素Ubiquitin-associated and SH3 domain-containing protein A
キーワードHYDROLASE / T-Cell Receptor / histidine phosphatase / protein tyrosine phosphatase / Zap-70
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of cytokine production / nuclear speck / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UBASH3A, SH3 domain / : / UBA-like domain / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Variant SH3 domain / Histidine phosphatase superfamily / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. ...UBASH3A, SH3 domain / : / UBA-like domain / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Variant SH3 domain / Histidine phosphatase superfamily / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-associated and SH3 domain-containing protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Zhou, W. / Yin, Y. / Weinheimer, A.W. / Kaur, N. / Carpino, N. / French, J.B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Structural and Functional Characterization of the Histidine Phosphatase Domains of Human Sts-1 and Sts-2.
著者: Zhou, W. / Yin, Y. / Weinheimer, A.S. / Kaur, N. / Carpino, N. / French, J.B.
履歴
登録2017年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-associated and SH3 domain-containing protein A
B: Ubiquitin-associated and SH3 domain-containing protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1437
ポリマ－59,6632
非ポリマー4805
水2,144119
1
A: Ubiquitin-associated and SH3 domain-containing protein A
ヘテロ分子

B: Ubiquitin-associated and SH3 domain-containing protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1437
ポリマ－59,6632
非ポリマー4805
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area21860 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area24910 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)77.507, 113.115, 60.994
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-702-

SO4

21A-876-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-associated and SH3 domain-containing protein A / Cbl-interacting protein 4 / CLIP4 / Suppressor of T-cell receptor signaling 2 / STS-2 / T-cell ...Cbl-interacting protein 4 / CLIP4 / Suppressor of T-cell receptor signaling 2 / STS-2 / T-cell ubiquitin ligand 1 / TULA-1


分子量: 29831.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBASH3A, STS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P57075
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.25 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.0 22% PEG 4000 0.2 M potassium acetate 0.2 M lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→50 Å / Num. obs: 20513 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.107 / Χ2: 1.028 / Net I/σ(I): 7.7 / Num. measured all: 74181
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.43-2.473.40.5689580.7450.3530.6710.74194.2
2.47-2.523.50.6020.7890.3660.7070.79795.4
2.52-2.573.60.4630.8520.2750.5410.74294.3
2.57-2.623.60.4510.8530.2670.5260.79697.4
2.62-2.673.70.4060.8760.2390.4730.82995.6
2.67-2.743.60.3390.9130.20.3950.83899.2
2.74-2.813.70.2870.9270.1690.3340.85197.6
2.81-2.883.60.2270.9540.1350.2650.85799.6
2.88-2.973.70.2090.9630.1230.2430.89698.6
2.97-3.063.70.1780.9720.1060.2071.05498.4
3.06-3.173.70.1450.9810.0850.1681.04100
3.17-3.33.70.1210.9850.0720.1411.13199.1
3.3-3.453.70.10.9870.0590.1171.23499.2
3.45-3.633.70.0760.9930.0450.0891.35999.4
3.63-3.863.70.0690.9920.0420.0811.37699.5
3.86-4.153.60.0590.9930.0360.071.48299.6
4.15-4.573.60.0540.9940.0340.0641.56699.5
4.57-5.233.50.0460.9960.0280.0541.25699.5
5.23-6.593.60.0440.9970.0270.0510.9999.8
6.59-503.40.0240.9990.0150.0290.59398.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
Cootモデル構築
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3D4I

3d4i


解像度: 2.43→63.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 10.05 / SU ML: 0.226 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.626 / ESU R Free: 0.288
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2501 996 4.9 %RANDOM
Rwork0.2035 ---
obs0.2058 19484 98.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 98 Å2 / Biso mean: 38.305 Å2 / Biso min: 16.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å2-0 Å20 Å2
2--3.06 Å2-0 Å2
3----2.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.43→63.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4043 0 25 119 4187
Biso mean--71.97 32.67 -
残基数----524
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0194158
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023909
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0061.9755653
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.72439006
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4565520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.48623.45171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.28715682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2261531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2633
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0214650
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02921
LS精密化 シェル解像度: 2.43→2.493 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 76 -
Rwork0.283 1334 -
all-1410 -
obs--93.25 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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