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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nsu
タイトルA Systematic Screen for Protein-Lipid Interactions in Saccharomyces cerevisiae
要素Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-binding protein SLM1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Pleckstrin homology domain
機能・相同性
機能・相同性情報


eisosome assembly / sphingolipid binding / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / endosomal transport / actin filament bundle assembly / TOR signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein localization to plasma membrane / regulation of cell growth / actin cytoskeleton organization ...eisosome assembly / sphingolipid binding / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / endosomal transport / actin filament bundle assembly / TOR signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein localization to plasma membrane / regulation of cell growth / actin cytoskeleton organization / mitochondrion / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Slm1, PH domain / SLM1/RGC1-like, BAR-like domain / SLM1/RGC1-like, PH domain / PH domain / BAR-like domain / AH/BAR domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. ...Slm1, PH domain / SLM1/RGC1-like, BAR-like domain / SLM1/RGC1-like, PH domain / PH domain / BAR-like domain / AH/BAR domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-binding protein SLM1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Gallego, O. / Fernandez-Tornero, C. / Aguilar-Gurrieri, C. / Muller, C. / Gavin, A.C.
引用ジャーナル: Mol. Syst. Biol. / : 2010
タイトル: A systematic screen for protein-lipid interactions in Saccharomyces cerevisiae.
著者: Gallego, O. / Betts, M.J. / Gvozdenovic-Jeremic, J. / Maeda, K. / Matetzki, C. / Aguilar-Gurrieri, C. / Beltran-Alvarez, P. / Bonn, S. / Fernandez-Tornero, C. / Jensen, L.J. / Kuhn, M. / ...著者: Gallego, O. / Betts, M.J. / Gvozdenovic-Jeremic, J. / Maeda, K. / Matetzki, C. / Aguilar-Gurrieri, C. / Beltran-Alvarez, P. / Bonn, S. / Fernandez-Tornero, C. / Jensen, L.J. / Kuhn, M. / Trott, J. / Rybin, V. / Muller, C.W. / Bork, P. / Kaksonen, M. / Russell, R.B. / Gavin, A.C.
履歴
登録2010年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-binding protein SLM1
B: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-binding protein SLM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9396
ポリマ-27,5552
非ポリマー3844
1,928107
1
A: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-binding protein SLM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0664
ポリマ-13,7781
非ポリマー2883
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-binding protein SLM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8742
ポリマ-13,7781
非ポリマー961
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.390, 73.050, 37.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-binding protein SLM1 / TORC2 effector protein SLM1 / Synthetic lethal with MSS4 protein 1


分子量: 13777.617 Da / 分子数: 2 / 断片: Pleckstrin Homology domain (unp residues 469-583) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LIT2, SLM1, YIL105C / プラスミド: pET100-D/Topo / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P40485
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2 M (NH4)2SO4, 2 % PEG 400, 0.1 M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月8日
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 15561 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 35.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 17.56
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.642 / Mean I/σ(I) obs: 2.19 / Num. unique all: 1136 / Rsym value: 0.642 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1BTK
解像度: 2→19.824 Å / SU ML: 0.34 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 27.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2714 777 5 %Random
Rwork0.2213 ---
obs0.2239 15539 97.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.146 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.226 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.1424 Å20 Å20 Å2
2--4.719 Å20 Å2
3---1.4233 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.824 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1724 0 20 107 1851
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071782
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0612394
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.857636
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074259
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004287
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.0001-2.12520.34771270.27232430255799
2.1252-2.28910.29661300.242456258699
2.2891-2.51910.2931290.23442455258499
2.5191-2.88260.29761290.23362450257998
2.8826-3.62820.2381290.21122455258497
3.6282-19.82490.25331330.20042516264995

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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