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- PDB-3nru: Ligand binding domain of EPHA7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nru
タイトルLigand binding domain of EPHA7
要素Ephrin receptor
キーワードTRANSFERASE / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of synapse assembly / nephric duct morphogenesis / negative regulation of collateral sprouting / axon guidance receptor activity / branching morphogenesis of a nerve / chemorepellent activity / EPH-Ephrin signaling / regulation of postsynapse organization / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation ...regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of synapse assembly / nephric duct morphogenesis / negative regulation of collateral sprouting / axon guidance receptor activity / branching morphogenesis of a nerve / chemorepellent activity / EPH-Ephrin signaling / regulation of postsynapse organization / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative chemotaxis / retinal ganglion cell axon guidance / phosphorylation / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell-cell adhesion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / axon guidance / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / modulation of chemical synaptic transmission / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / stem cell factor receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / brain development / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of neuron apoptotic process / protein tyrosine kinase activity / neuron apoptotic process / dendrite / glutamatergic synapse / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 7, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-A receptor 7, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 7 / Ephrin type-A receptor 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Walker, J.R. / Yermekbayeva, L. / Seitova, A. / Kania, J. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Ephrin A7 ligand binding domain
著者: Walker, J.R. / Yermekbayeva, L. / Seitova, A. / Kania, J. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2010年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ephrin receptor
B: Ephrin receptor
C: Ephrin receptor
D: Ephrin receptor
E: Ephrin receptor
F: Ephrin receptor
G: Ephrin receptor
H: Ephrin receptor
I: Ephrin receptor
J: Ephrin receptor
K: Ephrin receptor
L: Ephrin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,78424
ポリマ－260,75312
非ポリマー1,03212
水10,989610
1
A: Ephrin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8252
ポリマ－21,7291
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ephrin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0535
ポリマ－21,7291
非ポリマー3244
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ephrin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8613
ポリマ－21,7291
非ポリマー1322
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Ephrin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9223
ポリマ－21,7291
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Ephrin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7291
ポリマ－21,7291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Ephrin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7291
ポリマ－21,7291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: Ephrin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9223
ポリマ－21,7291
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
H: Ephrin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7291
ポリマ－21,7291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
9
I: Ephrin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7291
ポリマ－21,7291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
10
J: Ephrin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8252
ポリマ－21,7291
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
11
K: Ephrin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7291
ポリマ－21,7291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
12
L: Ephrin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7291
ポリマ－21,7291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)137.617, 140.699, 143.783
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Ephrin receptor


分子量: 21729.402 Da / 分子数: 12 / 断片: residues 29-204 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA7 / プラスミド: pFHMSP-LIC-C
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: B7ZLK0, UniProt: Q15375*PLUS, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 610 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.92 %
結晶化温度: 291 K / pH: 4.8
詳細: 0.3 M NH4SO4, 0.6 M LiSO4, 0.1 M tri-NaCitrate pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 123900 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 36.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 6.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.555 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WO1

2wo1


解像度: 2.3→19.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 14.606 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.3 / ESU R Free: 0.232 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26894 6230 5 %RANDOM
Rwork0.23505 ---
obs0.2368 117396 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.134 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.64 Å20 Å20 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3----0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15203 0 52 610 15865
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02215671
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9671.95621293
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.05251877
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.34324.927749
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.127152626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.1181575
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.22353
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02111819
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3481.59497
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.654215320
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.79236174
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.334.55973
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 448 -
Rwork0.285 8469 -
obs--99.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8024-0.4887-0.56162.8533-0.32112.4668-0.0245-0.03480.0694-0.180.0599-0.00470.10310.1411-0.03540.01810.01120.00840.095-0.02690.107912.1747-35.7298-9.4755
21.975-0.0136-0.6892.7301-0.0662.8155-0.0609-0.0565-0.02550.18540.03810.00030.1258-0.0720.02280.02210.01260.01930.10190.04280.1221-6.6514-36.92058.4968
32.70260.3833-0.15352.26150.3022.9080.1119-0.12080.08760.0419-0.06150.07280.05250.2382-0.05040.1469-0.052-0.06070.0604-0.0150.08649.4978-64.5202-33.5881
42.7003-0.60430.06863.092-0.893.6621-0.00220.00730.00380.15890.01710.0861-0.084-0.2428-0.0150.0556-0.0036-0.01870.07460.04730.048-9.3945-60.356639.4302
54.0585-0.08630.95612.48990.05381.97060.28160.20760.08170.1097-0.2766-0.0410.21030.1884-0.0050.03810.00460.00630.12730.00840.0293-34.4107-62.106512.5795
64.0984-1.09781.61892.4274-0.82264.36150.27450.395-0.2367-0.3779-0.20370.07910.28350.4738-0.07080.20440.1093-0.03530.0923-0.03030.1118.7231-12.9348-36.9913
72.55570.38280.02122.1674-0.57892.80580.114-0.03310.0245-0.1246-0.06130.11520.1246-0.0122-0.05270.02550.0199-0.03080.0634-0.02590.12440.589-58.5582-11.1787
82.580.73460.54452.78171.13333.19040.1253-0.3395-0.0710.5084-0.15610.04910.2357-0.29480.03080.1299-0.04310.01960.06950.00860.0167-5.2073-11.91134.6364
93.60750.221.07053.49921.22114.28760.47460.396-0.594-0.3457-0.0584-0.01650.54580.4335-0.41620.32360.2844-0.18380.291-0.18150.177-34.9326-78.824-6.5434
102.825-0.7897-1.36952.78861.45314.40530.0388-0.26730.13750.18240.1371-0.3671-0.16970.5993-0.1760.0547-0.0737-0.03670.179-0.0260.142829.8094-68.5176-59.3271
112.5456-0.23480.98053.8745-0.3584.9121-0.2264-0.05830.21130.15480.0402-0.0749-1.03630.0860.18620.4251-0.0096-0.04880.026-0.04880.118612.7852-40.9393-60.1722
123.8080.86530.35653.85720.2184.3612-0.51860.05850.5025-0.0370.43770.4182-0.6196-0.53750.08090.48160.1457-0.06190.16550.11050.2625-6.3038-38.9363-76.8974
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999
3X-RAY DIFFRACTION3C-10 - 9999
4X-RAY DIFFRACTION4D-10 - 9999
5X-RAY DIFFRACTION5E-10 - 9999
6X-RAY DIFFRACTION6F-10 - 9999
7X-RAY DIFFRACTION7G-10 - 9999
8X-RAY DIFFRACTION8H-10 - 9999
9X-RAY DIFFRACTION9I-10 - 9999
10X-RAY DIFFRACTION10J-10 - 9999
11X-RAY DIFFRACTION11K-10 - 9999
12X-RAY DIFFRACTION12L-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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