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- PDB-3nqu: Crystal structure of partially trypsinized (CENP-A/H4)2 heterotetramer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nqu
タイトルCrystal structure of partially trypsinized (CENP-A/H4)2 heterotetramer
要素
  • Histone H3-like centromeric protein A
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / alpha helix / histone fold / centromere
機能・相同性
機能・相同性情報


CENP-A containing chromatin assembly / kinetochore assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / condensed chromosome, centromeric region / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / pericentric heterochromatin / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin ...CENP-A containing chromatin assembly / kinetochore assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / condensed chromosome, centromeric region / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / pericentric heterochromatin / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3-like centromeric protein A / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Homo Sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sekulic, N. / Black, B.E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: The structure of (CENP-A-H4)(2) reveals physical features that mark centromeres.
著者: Sekulic, N. / Bassett, E.A. / Rogers, D.J. / Black, B.E.
履歴
登録2010年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3-like centromeric protein A
B: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8987
ポリマ－27,4182
非ポリマー4805
水30617
1
A: Histone H3-like centromeric protein A
B: Histone H4
ヘテロ分子

A: Histone H3-like centromeric protein A
B: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,79714
ポリマ－54,8364
非ポリマー96110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area10280 Å2
ΔGint-202 kcal/mol
Surface area15150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.457, 61.457, 185.619
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Histone H3-like centromeric protein A / Centromere protein A / CENP-A / Centromere autoantigen A


分子量: 16023.630 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49450
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo Sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.35 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 2 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES (pH 7.9), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.91983 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91983 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→53.22 Å / Num. all: 7852 / Num. obs: 7136 / % possible obs: 90.88 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rsym value: 0.121 / Net I/σ(I): 12.15
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.634 / Mean I/σ(I) obs: 2.44 / Rsym value: 0.685 / % possible all: 90.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TRUNCATED CHAINS A AND B OF PDB ENTRY 1KX5

1kx5


解像度: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 25.448 / SU ML: 0.262 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.47 / ESU R Free: 0.33 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3018 330 4.6 %RANDOM
Rwork0.2363 ---
obs0.23944 6806 91.16 %-
all-7466 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.317 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.11 Å2-1.05 Å20 Å2
2---2.11 Å20 Å2
3---3.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1126 0 25 17 1168
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221189
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6371.9781614
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1125147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.35421.34652
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.18515207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.5491514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02863
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6781.5717
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27721152
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1633472
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5874.5459
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.495→2.559 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 20 -
Rwork0.282 479 -
obs--88.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.2546-0.859915.212515.342-10.918914.52160.1067-0.13160.3621-0.01280.3877-0.7258-0.63550.1822-0.49440.2757-0.0055-0.0070.3472-0.00160.425547.354838.644312.3843
28.0658-0.31034.62220.44760.35912.2002-0.2440.47790.5023-0.0376-0.0337-0.0912-0.21950.2670.27770.1883-0.0148-0.010.22940.07670.233335.880137.5922-1.3915
315.1019-17.89429.233433.77223.9563-6.7377-0.67151.56790.14230.90590.10170.1935-0.7441.19310.56990.33520.0466-0.06640.3083-0.07020.250934.239842.011110.0753
41.1991-1.77260.01196.065-0.97990.5026-0.1798-0.26860.04080.39180.06710.0107-0.09370.01070.11270.2660.0094-0.01360.2485-0.00290.069947.232320.682415.9238
512.6478-2.6083-1.49656.96-1.92030.9125-0.10050.57250.2026-0.24290.19990.49890.2392-0.1452-0.09930.1633-0.01640.00780.18360.00710.242845.142413.70729.5314
610.542-6.81966.29353.56410.48668.22770.32260.63711.1313-0.3679-0.4987-0.7559-0.06710.44140.17610.2629-0.0524-0.06830.2840.09820.2751.948232.54524.1526
7-1.53981.2533-1.94253.3328-1.661414.92160.2449-0.1730.11020.4519-0.25020.0946-0.25770.51320.00540.23020.0019-0.03080.3213-0.00110.156153.832827.035716.7554
81.0435.4929-2.59418.27440.56113.70070.0720.0548-0.0111-0.2021-0.123-0.1125-0.218-0.00870.05110.20510.00780.02770.37190.10510.04955.442422.08066.9911
93.91524.5678-1.00414.5762-2.18730.93670.23380.35760.1085-0.2314-0.23930.06340.145-0.04910.00550.26410.0525-0.04830.3228-0.03540.017139.969727.34864.3859
1028.1688-9.39124.851914.0693-3.9636-2.6615-0.0844-0.4076-0.47790.9698-0.01480.3315-0.1837-0.28640.09920.20410.15950.02540.3145-0.03240.202322.894236.5744.5719
115.03-0.7737-1.8924.9877-6.18529.5125-0.1124-0.97730.60150.32430.70340.3894-0.053-0.7781-0.5910.04470.06430.02380.4349-0.13370.305927.745135.625211.0089
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A59 - 66
2X-RAY DIFFRACTION2A67 - 84
3X-RAY DIFFRACTION3A85 - 93
4X-RAY DIFFRACTION4A94 - 121
5X-RAY DIFFRACTION5A122 - 134
6X-RAY DIFFRACTION6B25 - 33
7X-RAY DIFFRACTION7B34 - 44
8X-RAY DIFFRACTION8B45 - 52
9X-RAY DIFFRACTION9B53 - 67
10X-RAY DIFFRACTION10B68 - 78
11X-RAY DIFFRACTION11B79 - 91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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