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万見
- PDB-3nmm: Human Hemoglobin A mutant alpha H58W deoxy-form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nmm
タイトルHuman Hemoglobin A mutant alpha H58W deoxy-form
要素
  • Hemoglobin subunit alpha
  • Hemoglobin subunit beta
キーワードOXYGEN TRANSPORT / Hemoglobin / ligand migration pathways
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric oxide transport / cellular oxidant detoxification / hemoglobin binding / hemoglobin alpha binding / haptoglobin-hemoglobin complex / organic acid binding / renal absorption / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma ...nitric oxide transport / cellular oxidant detoxification / hemoglobin binding / hemoglobin alpha binding / haptoglobin-hemoglobin complex / organic acid binding / renal absorption / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma / endocytic vesicle lumen / blood vessel diameter maintenance / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / Late endosomal microautophagy / Heme signaling / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / response to hydrogen peroxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / Cytoprotection by HMOX1 / platelet aggregation / oxygen binding / regulation of blood pressure / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / tertiary granule lumen / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / ficolin-1-rich granule lumen / blood microparticle / iron ion binding / heme binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin ...: / Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Hemoglobin subunit beta / Hemoglobin subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Birukou, I. / Soman, J. / Olson, J.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Blocking the gate to ligand entry in human hemoglobin.
著者: Birukou, I. / Soman, J. / Olson, J.S.
履歴
登録2010年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemoglobin subunit alpha
B: Hemoglobin subunit beta
C: Hemoglobin subunit alpha
D: Hemoglobin subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,83510
ポリマ－62,1774
非ポリマー2,6586
水12,502694
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11660 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area23590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.550, 81.830, 53.450
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.760, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Hemoglobin subunit alpha / Hemoglobin alpha chain / Alpha-globin


分子量: 15198.417 Da / 分子数: 2 / 変異: H59W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HBA1, HBA2 / プラスミド: pHE2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P69905
#2: タンパク質 Hemoglobin subunit beta / Hemoglobin beta chain / Beta-globin / LVV-hemorphin-7


分子量: 15890.198 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HBB / プラスミド: pHE2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P68871
#3: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 694 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch method / pH: 6.5
詳細: 20 ul Protein Solution (60mg/ml protein in 0.01 M ammonium phosphate pH 7.0) mixed with 100 ul mother liquor (0.5 ml 2M monobasic ammonium phosphate + 1.5 ml 2 M dibasic ammonium phosphate + ...詳細: 20 ul Protein Solution (60mg/ml protein in 0.01 M ammonium phosphate pH 7.0) mixed with 100 ul mother liquor (0.5 ml 2M monobasic ammonium phosphate + 1.5 ml 2 M dibasic ammonium phosphate + 8 ml 4 M ammonium sulfate) for final concentrations of 2.4-2.6 M Ammonium phosphate/sulfate, Batch Method, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年4月20日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→52.67 Å / Num. obs: 62570 / % possible obs: 89.5 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 2.83 % / Rmerge(I) obs: 0.038 / Χ2: 1.01 / Net I/σ(I): 15.9 / Scaling rejects: 1338
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
1.6-1.662.640.2314.21334350380.8972.3
1.66-1.722.860.2054.91713959890.9486.1
1.72-1.82.840.1675.81707660070.986.4
1.8-1.92.80.1377.11691860240.9286.1
1.9-2.022.740.1138.61686561520.988.4
2.02-2.172.70.08211.81715363430.991
2.17-2.392.730.06215.11800165710.8994.2
2.39-2.742.940.05318.61988167210.9396
2.74-3.453.010.04525.92080868281.0397.1
3.45-52.672.950.03245.92112168971.5997.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 2DN2

2dn2


解像度: 1.6→28.817 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.21 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 位相誤差: 18.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1982 1993 3.22 %random
Rwork0.1733 ---
obs0.1741 61818 88.01 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.765 Å2 / ksol: 0.444 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 90.56 Å2 / Biso mean: 22.6389 Å2 / Biso min: 9.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5846 Å20 Å2-0.7569 Å2
2--1.583 Å20 Å2
3----0.9984 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→28.817 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4392 0 182 694 5268
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134815
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5716632
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081718
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009829
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6921665
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.63780.22041010.16293045314663
1.6378-1.6820.24041370.16434090422785
1.682-1.73150.19291400.15864155429586
1.7315-1.78740.2291370.15374145428285
1.7874-1.85130.20091390.14644149428886
1.8513-1.92540.16981380.14654190432887
1.9254-2.0130.20341430.14444279442288
2.013-2.11910.17411460.1374352449890
2.1191-2.25180.16641500.12854488463893
2.2518-2.42560.16111520.12374601475395
2.4256-2.66950.15971560.13384650480696
2.6695-3.05540.16021560.14114690484696
3.0554-3.84810.16571530.14174586473994
3.8481-28.82210.1941450.18094405455089

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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