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- PDB-3nmd: Crystal structure of the leucine zipper domain of cGMP dependent ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nmd
タイトルCrystal structure of the leucine zipper domain of cGMP dependent protein kinase I beta
要素cGMP Dependent PRotein Kinase
キーワードTRANSFERASE / leucine zipper / coiled-coil / Structural Genomics / Berkeley Structural Genomics Center / BSGC / dimerization / inositol triphosphate receptor-associated PKG substrate / transcriptional regulator TFII-I
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle ...negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle / Rap1 signalling / regulation of GTPase activity / cGMP-mediated signaling / mitogen-activated protein kinase p38 binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / cGMP effects / dendrite development / spermatid development / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cGMP binding / forebrain development / calcium channel regulator activity / acrosomal vesicle / cerebellum development / sarcolemma / neuron migration / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / actin cytoskeleton organization / Ca2+ pathway / protein kinase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain ...cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / RmlC-like jelly roll fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HEXANE-1,6-DIOL / cGMP-dependent protein kinase 1 / cGMP-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.272 Å
データ登録者Kim, C. / Casteel, D.E. / Smith-Nguyen, E.V. / Sankaran, B. / Berkeley Structural Genomics Center (BSGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: A crystal structure of the cyclic GMP-dependent protein kinase I{beta} dimerization/docking domain reveals molecular details of isoform-specific anchoring.
著者: Casteel, D.E. / Smith-Nguyen, E.V. / Sankaran, B. / Roh, S.H. / Pilz, R.B. / Kim, C.
履歴
登録2010年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cGMP Dependent PRotein Kinase
B: cGMP Dependent PRotein Kinase
C: cGMP Dependent PRotein Kinase
D: cGMP Dependent PRotein Kinase
E: cGMP Dependent PRotein Kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,55613
ポリマ－43,6375
非ポリマー9198
水1,802100
1
A: cGMP Dependent PRotein Kinase
B: cGMP Dependent PRotein Kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5733
ポリマ－17,4552
非ポリマー1181
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area7750 Å2
手法PISA
2
C: cGMP Dependent PRotein Kinase
D: cGMP Dependent PRotein Kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0467
ポリマ－17,4552
非ポリマー5915
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area8310 Å2
手法PISA
3
E: cGMP Dependent PRotein Kinase
ヘテロ分子

E: cGMP Dependent PRotein Kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8756
ポリマ－17,4552
非ポリマー4214
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area3520 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area7280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.774, 77.312, 148.616
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
cGMP Dependent PRotein Kinase


分子量: 8727.358 Da / 分子数: 5 / 断片: Dimerization docking domain, UNP residues 4-55 / 変異: K41M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6P5T7, UniProt: Q13976*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-HEZ / HEXANE-1,6-DIOL / 1,6-ヘキサンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.35 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium citrate (pH 5.6) and 2.5 mM hexanediol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→48 Å / Num. all: 32400 / Num. obs: 32085 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.1 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 23.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.272→48 Å / SU ML: 1.14 / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 23.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2475 1620 5.05 %
Rwork0.1946 --
obs0.1973 32085 99.71 %
all-21461 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.449 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.5095 Å2-0 Å20 Å2
2---10.0908 Å2-0 Å2
3---0.5813 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.272→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2152 0 62 100 2314
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052220
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7792944
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.276926
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002387
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2722-2.33910.21551300.17522497X-RAY DIFFRACTION99
2.3391-2.41460.23761480.18042536X-RAY DIFFRACTION100
2.4146-2.50080.22971450.17712549X-RAY DIFFRACTION100
2.5008-2.6010.27491390.18962522X-RAY DIFFRACTION100
2.601-2.71930.27271210.19062538X-RAY DIFFRACTION100
2.7193-2.86270.30891440.20322548X-RAY DIFFRACTION100
2.8627-3.0420.24031180.20662537X-RAY DIFFRACTION100
3.042-3.27690.30251490.19152558X-RAY DIFFRACTION100
3.2769-3.60650.25471240.18892553X-RAY DIFFRACTION100
3.6065-4.12820.17821350.15992562X-RAY DIFFRACTION100
4.1282-5.20010.23031360.18122520X-RAY DIFFRACTION100
5.2001-48.74390.24711310.23332545X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7627-0.7809-2.2790.16380.72260.46660.85430.99680.1861-0.3517-0.5570.0273-0.5976-0.3338-0.12390.33940.10710.07470.39160.06510.2915-2.485412.1312.9841
27.0254-1.0627-2.8120.2460.5161.5620.4601-0.8786-0.42930.0085-0.27430.0919-0.14310.3975-0.06740.13770.02030.03450.22630.02380.16090.08568.16927.8533
30.9335-0.37760.33765.2192-0.55750.5061-0.08930.1749-0.00120.40720.29781.04690.0022-0.1878-0.14130.3339-0.01690.01220.29020.01960.2994-12.319929.933219.6791
41.58481.01130.00650.67560.38191.0418-0.03470.0713-0.12380.14810.1034-0.4562-0.0040.0281-0.05730.2604-0.0327-0.03280.21950.01230.1995-5.342929.827522.7931
51.2967-1.15950.03960.95830.44231.2522-0.11140.07380.0993-0.71930.3774-0.3697-0.18370.0658-0.20850.32060.0379-0.08150.1812-0.01460.22911.067337.688333.6967
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D
5X-RAY DIFFRACTION5chain E

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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