[日本語] English
万見
- PDB-3nk4: Crystal structure of full-length sperm receptor ZP3 at 2.0 A reso... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nk4
タイトルCrystal structure of full-length sperm receptor ZP3 at 2.0 A resolution
要素(Zona pellucida 3) x 2
キーワードCELL ADHESION / FERTILIZATION / OOCYTE / EGG COAT / ZONA PELLUCIDA / VITELLINE ENVELOPE / ZP DOMAIN / ZP MODULE / EGG-SPERM INTERACTION / SPECIES-SPECIFIC GAMETE RECOGNITION / SPECIATION / BIODIVERSITY / INFERTILITY / EXTRACELLULAR MATRIX / IMMUNOGLOBULIN-LIKE FOLD / GLYCOPROTEIN / RECEPTOR / SECRETED / TRANSMEMBRANE / O-LINKED CARBOHYDRATE / T-ANTIGEN / CORE-1 / EXTERNAL HYDROPHOBIC PATCH / EHP / INTERNAL HYDROPHOBIC PATCH / IHP / SPERM-COMBINING SITE
機能・相同性
機能・相同性情報


egg coat formation / structural constituent of egg coat / acrosin binding / positive regulation of acrosome reaction / binding of sperm to zona pellucida / response to testosterone / extracellular matrix / response to progesterone / apical part of cell / extracellular space ...egg coat formation / structural constituent of egg coat / acrosin binding / positive regulation of acrosome reaction / binding of sperm to zona pellucida / response to testosterone / extracellular matrix / response to progesterone / apical part of cell / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Zona pellucida, ZP-N domain / Zona pellucida, ZP-C domain / : / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / Zona pellucida, ZP-C domain / Zona pellucida-like domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain ...Zona pellucida, ZP-N domain / Zona pellucida, ZP-C domain / : / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / Zona pellucida, ZP-C domain / Zona pellucida-like domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose / CITRATE ANION / Zona pellucida sperm-binding protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Monne, M. / Jovine, L.
引用
ジャーナル: Cell / 年: 2010
タイトル: Insights into egg coat assembly and egg-sperm interaction from the X-ray structure of full-length ZP3.
著者: Ling Han / Magnus Monné / Hiroki Okumura / Thomas Schwend / Amy L Cherry / David Flot / Tsukasa Matsuda / Luca Jovine /
要旨: ZP3, a major component of the zona pellucida (ZP) matrix coating mammalian eggs, is essential for fertilization by acting as sperm receptor. By retaining a propeptide that contains a polymerization- ...ZP3, a major component of the zona pellucida (ZP) matrix coating mammalian eggs, is essential for fertilization by acting as sperm receptor. By retaining a propeptide that contains a polymerization-blocking external hydrophobic patch (EHP), we determined the crystal structure of an avian homolog of ZP3 at 2.0 Å resolution. The structure unveils the fold of a complete ZP domain module in a homodimeric arrangement required for secretion and reveals how EHP prevents premature incorporation of ZP3 into the ZP. This suggests mechanisms underlying polymerization and how local structural differences, reflected by alternative disulfide patterns, control the specificity of ZP subunit interaction. Close relative positioning of a conserved O-glycan important for sperm binding and the hypervariable, positively selected C-terminal region of ZP3 suggests a concerted role in the regulation of species-restricted gamete recognition. Alternative conformations of the area around the O-glycan indicate how sperm binding could trigger downstream events via intramolecular signaling.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1980
タイトル: Mammalian Sperm-Egg Interaction: Identification of a Glycoprotein in Mouse Egg Zonae Pellucidae Possessing Receptor Activity for Sperm
著者: Bleil, J.D. / Wassarman, P.M.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1992
タイトル: A Large Domain Common to Sperm Receptors (Zp2 and Zp3) and Tgf-Beta Type III Receptor
著者: Bork, P. / Sander, C.
#3: ジャーナル: Biol. Reprod. / 年: 1998
タイトル: The chicken homologue of zona pellucida protein-3 is synthesized by granulosa cells
著者: Waclawek, M. / Foisner, R. / Nimpf, J. / Schneider, W.J.
#4: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1999
タイトル: A 42-kDa glycoprotein from chicken egg-envelope, an avian homolog of the ZPC family glycoproteins in mammalian Zona pellucida. Its first identification, cDNA cloning and granulosa cell-specific expression.
著者: Takeuchi, Y. / Nishimura, K. / Aoki, N. / Adachi, T. / Sato, C. / Kitajima, K. / Matsuda, T.
#5: ジャーナル: Nat Cell Biol / 年: 2002
タイトル: The ZP domain is a conserved module for polymerization of extracellular proteins.
著者: Luca Jovine / Huayu Qi / Zev Williams / Eveline Litscher / Paul M Wassarman /
要旨: Many eukaryotic extracellular proteins share a sequence of unknown function, called the zona pellucida (ZP) domain. Among these proteins are the mammalian sperm receptors ZP2 and ZP3, non-mammalian ...Many eukaryotic extracellular proteins share a sequence of unknown function, called the zona pellucida (ZP) domain. Among these proteins are the mammalian sperm receptors ZP2 and ZP3, non-mammalian egg coat proteins, Tamm-Horsfall protein (THP), glycoprotein-2 (GP-2), alpha- and beta-tectorins, transforming growth factor (TGF)-beta receptor III and endoglin, DMBT-1 (deleted in malignant brain tumour-1), NompA (no-mechanoreceptor-potential-A), Dumpy and cuticlin-1 (refs 1,2). Here, we report that the ZP domain of ZP2, ZP3 and THP is responsible for polymerization of these proteins into filaments of similar supramolecular structure. Most ZP domain proteins are synthesized as precursors with carboxy-terminal transmembrane domains or glycosyl phosphatidylinositol (GPI) anchors. Our results demonstrate that the C-terminal transmembrane domain and short cytoplasmic tail of ZP2 and ZP3 are not required for secretion, but are essential for assembly. Finally, we suggest a molecular basis for dominant human hearing disorders caused by point mutations within the ZP domain of alpha-tectorin.
#6: ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2004
タイトル: A duplicated motif controls assembly of zona pellucida domain proteins.
著者: Luca Jovine / Huayu Qi / Zev Williams / Eveline S Litscher / Paul M Wassarman /
要旨: Many secreted eukaryotic glycoproteins that play fundamental roles in development, hearing, immunity, and cancer polymerize into filaments and extracellular matrices through zona pellucida (ZP) ...Many secreted eukaryotic glycoproteins that play fundamental roles in development, hearing, immunity, and cancer polymerize into filaments and extracellular matrices through zona pellucida (ZP) domains. ZP domain proteins are synthesized as precursors containing C-terminal propeptides that are cleaved at conserved sites. However, the consequences of this processing and the mechanism by which nascent proteins assemble are unclear. By microinjection of mutated DNA constructs into growing oocytes and mammalian cell transfection, we have identified a conserved duplicated motif [EHP (external hydrophobic patch)/IHP (internal hydrophobic patch)] regulating the assembly of mouse ZP proteins. Whereas the transmembrane domain (TMD) of ZP3 can be functionally replaced by an unrelated TMD, mutations in either EHP or IHP do not hinder secretion of full-length ZP3 but completely abolish its assembly. Because mutants truncated before the TMD are not processed, we conclude that the conserved TMD of mammalian ZP proteins does not engage them in specific interactions but is essential for C-terminal processing. Cleavage of ZP precursors results in loss of the EHP, thereby activating secreted polypeptides to assemble by using the IHP within the ZP domain. Taken together, these findings suggest a general mechanism for assembly of ZP domain proteins.
#7: ジャーナル: Annu Rev Biochem / 年: 2005
タイトル: Zona pellucida domain proteins.
著者: Luca Jovine / Costel C Darie / Eveline S Litscher / Paul M Wassarman /
要旨: Many eukaryotic proteins share a sequence designated as the zona pellucida (ZP) domain. This structural element, present in extracellular proteins from a wide variety of organisms, from nematodes to ...Many eukaryotic proteins share a sequence designated as the zona pellucida (ZP) domain. This structural element, present in extracellular proteins from a wide variety of organisms, from nematodes to mammals, consists of approximately 260 amino acids with eight conserved cysteine (Cys) residues and is located close to the C terminus of the polypeptide. ZP domain proteins are often glycosylated, modular structures consisting of multiple types of domains. Predictions can be made about some of the structural features of the ZP domain and ZP domain proteins. The functions of ZP domain proteins vary tremendously, from serving as structural components of egg coats, appendicularian mucous houses, and nematode dauer larvae, to serving as mechanotransducers in flies and receptors in mammals and nonmammals. Generally, ZP domain proteins are present in filaments and/or matrices, which is consistent with the role of the domain in protein polymerization. A general mechanism for assembly of ZP domain proteins has been presented. It is likely that the ZP domain plays a common role despite its presence in proteins of widely diverse functions.
#8: ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of the Zp-N Domain of Zp3 Reveals the Core Fold of Animal Egg Coats
著者: Monne, M. / Han, L. / Schwend, T. / Burendahl, S. / Jovine, L.
履歴
登録2010年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月4日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 300CHAINS A AND B WERE CLEAVED IN TWO CHAINS GENERATING CHAINS C AND D, RESPECTIVELY. CHAINS A AND C; ...CHAINS A AND B WERE CLEAVED IN TWO CHAINS GENERATING CHAINS C AND D, RESPECTIVELY. CHAINS A AND C; CHAINS B AND D BELONG TO THE SAME PROTEIN SEQUENCE. FOR ASSEMBLY DESCRIPTION OF THE BIOLOGICAL UNIT SEE REMARK 350

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Zona pellucida 3
B: Zona pellucida 3
C: Zona pellucida 3
D: Zona pellucida 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2067
ポリマ－71,6064
非ポリマー5993
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.700, 97.700, 256.419
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24
15
25
16
26
17
27
18
28
19
29

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and resid 54:71 and backbone
211chain B and resid 54:71 and backbone
112chain A and resid 77:96 and backbone
212chain B and resid 77:96 and backbone
113chain A and resid 100:132 and backbone
213chain B and resid 100:132 and backbone
114chain A and resid 146:156 and backbone
214chain B and resid 146:156 and backbone
115chain A and resid 183:203 and backbone
215chain B and resid 183:203 and backbone
116chain A and resid 206:213 and backbone
216chain B and resid 206:213 and backbone
117chain A and resid 223:315 and backbone
217chain B and resid 223:315 and backbone
118chain A and resid 321:340 and backbone
218chain B and resid 321:340 and backbone
119chain C and resid 368:379 and backbone
219chain D and resid 368:379 and backbone

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9

-
要素

#1: タンパク質 Zona pellucida 3


分子量: 32673.688 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 21-347 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pDEF38/pNEF38 / 細胞株 (発現宿主): DG44 CELLS
発現宿主: Chinese hamster (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P79762
#2: タンパク質・ペプチド Zona pellucida 3


分子量: 3129.465 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 359-382 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pDEF38/pNEF38 / 細胞株 (発現宿主): DG44 CELLS
発現宿主: Chinese hamster (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P79762
#3: 糖 ChemComp-A2G / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose / N-acetyl-alpha-D-galactosamine / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactose / 2-acetamido-2-deoxy-D-galactose / 2-acetamido-2-deoxy-galactose / N-ACETYL-2-DEOXY-2-AMINO-GALACTOSE / α-GalNAc


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGalpNAcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-galactopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GalpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAINS A AND B WERE CLEAVED IN TWO CHAINS BY TREATMENT WITH TRYPSIN BEFORE CRYSTALLIZATION ...CHAINS A AND B WERE CLEAVED IN TWO CHAINS BY TREATMENT WITH TRYPSIN BEFORE CRYSTALLIZATION EXPERIMENTS. CHAINS C AND D WERE GENERATED AS RESULT OF CLEAVAGE FROM CHAINS A AND B, RESPECTIVELY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.21 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 25 MG/ML PROTEIN IN 0.1 M SODIUM CITRATE, 0.01 M TRIS-HCL, 5% PEG6000, 0.05 M SODIUM CHLORIDE, SAMPLE TO RESERVOIR RATIO IN DROP: 1:1 (DROP), pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9757 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月23日
放射モノクロメーター: Single Silicon (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9757 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→38.9 Å / Num. obs: 84686 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 13.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3D4G: PDB ENTRY 3D4G: RESIDUES 372-449 + 459-473

3d4g

3d4g


解像度: 2→36.344 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2258 4209 4.98 %RANDOM
Rwork0.2083 ---
obs0.2092 84487 99.76 %-
all-84573 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.502 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.3031 Å20 Å2-0 Å2
2--10.3031 Å2-0 Å2
3----20.6061 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→36.344 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4469 0 40 208 4717
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014639
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2246336
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3881668
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079732
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007844
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A72X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B72X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.111
21A80X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B80X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.076
31A130X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B130X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.093
41A44X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42B44X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.092
51A84X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52B84X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.1
61A32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
62B32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.057
71A372X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
72B372X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.094
81A80X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
82B80X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.043
91A48X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
92B48X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.074
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.08010.40374560.38518796X-RAY DIFFRACTION100
2.0801-2.17470.36514440.33078806X-RAY DIFFRACTION100
2.1747-2.28940.28664570.27978780X-RAY DIFFRACTION100
2.2894-2.43280.29074590.2578853X-RAY DIFFRACTION100
2.4328-2.62060.28014770.23398814X-RAY DIFFRACTION100
2.6206-2.88420.25064670.21128937X-RAY DIFFRACTION100
2.8842-3.30130.26354460.2198954X-RAY DIFFRACTION100
3.3013-4.15830.17275060.16739014X-RAY DIFFRACTION100
4.1583-36.35040.18694970.17579324X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5081-0.09452.19672.1285-0.80432.7676-0.02370.1627-0.06-0.118-0.0533-0.00830.1647-0.002100.3729-0.03180.00360.4706-0.03220.481363.167681.5255104.4268
24.7777-0.0726-1.33461.25780.32974.3693-0.0077-0.6950.09230.1677-0.05050.1118-0.11370.0359-00.3344-0.0322-0.02990.6101-0.07160.463734.577581.1894110.0934
31.32910.65480.90660.7553-0.25262.8056-0.02870.04230.0589-0.0297-0.05320.06970.12760.131300.38970.0096-0.03850.4212-0.00270.510838.180678.961970.7136
44.2693-0.17930.5524.4271-0.22093.0897-0.04180.61050.2995-0.3002-0.0552-0.4524-0.58120.837400.4998-0.1997-0.04030.9090.1450.500266.497486.082466.5852
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 51:156
2X-RAY DIFFRACTION2chain A or chain C and (resid 167:343 or resid 367:388)
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 52:157
4X-RAY DIFFRACTION4chain B or chain D and (resid 182:343 or resid 368:381)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る