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- PDB-3nhc: GYMLGS segment 127-132 from human prion with M129 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nhc
タイトルGYMLGS segment 127-132 from human prion with M129
要素Major prion protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid-like protofibril
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions / type 5 metabotropic glutamate receptor binding ...negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of interleukin-17 production / cupric ion binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein processing / dendritic spine maintenance / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / extrinsic component of membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein targeting to membrane / intracellular copper ion homeostasis / long-term memory / response to cadmium ion / cellular response to copper ion / inclusion body / neuron projection maintenance / tubulin binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / protein-folding chaperone binding / amyloid-beta binding / protease binding / microtubule binding / nuclear membrane / molecular adaptor activity / response to oxidative stress / transmembrane transporter binding / learning or memory / postsynapse / regulation of cell cycle / postsynaptic density / intracellular signal transduction / membrane raft / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Apostol, M.I. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Crystallographic studies of prion protein (PrP) segments suggest how structural changes encoded by polymorphism at residue 129 modulate susceptibility to human prion disease.
著者: Apostol, M.I. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
履歴
登録2010年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
B: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,2532
ポリマ－1,2532
非ポリマー00
水724
1
A: Major prion protein
B: Major prion protein
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,52112
ポリマ－7,52112
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
crystal symmetry operation4_565x+1/2,-y+3/2,-z1
crystal symmetry operation4_545x+1/2,-y-1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)18.150, 9.553, 45.163
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C / ASCR


分子量: 626.724 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 127-132 / 由来タイプ: 合成
詳細: GYMLGS (residues 127-132 with M129) from human prion protein, synthesized
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04156
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 21.25 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M Tris pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.0048 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0048 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→90 Å / Num. obs: 1163 / % possible obs: 90.9 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.186 / Χ2: 1.066 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.55-1.615.10.398971.01678.2
1.61-1.674.90.4431001.10287.7
1.67-1.755.20.4041121.00893.3
1.75-1.845.30.3241111.23589.5
1.84-1.955.40.2421051.16582
1.95-2.160.2281101.08896.5
2.1-2.325.90.2411221.03591.7
2.32-2.655.80.1911181.05493.7
2.65-3.345.50.1541360.99997.1
3.34-904.80.1371521.00396.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.8 Å9.59 Å
Translation1.8 Å9.59 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.57→22.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / WRfactor Rfree: 0.28 / WRfactor Rwork: 0.2435 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8229 / SU B: 3.961 / SU ML: 0.065 / SU R Cruickshank DPI: 0.3193 / SU Rfree: 0.1323 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2528 120 10.5 %RANDOM
Rwork0.2213 ---
obs0.2246 1146 90.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 55.51 Å2 / Biso mean: 14.6467 Å2 / Biso min: 6.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.17 Å20 Å20 Å2
2---1.56 Å20 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→22.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数86 0 0 4 90
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02197
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0264
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5412.122129
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8653159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.976513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg4.113202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.6371518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02108
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3281.563
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4021.528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.218295
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.555334
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9374.532
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.6933161
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.06334
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.8573159
LS精密化 シェル解像度: 1.569→1.754 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 33 -
Rwork0.233 248 -
all-281 -
obs--84.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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