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万見
- PDB-3nfp: Crystal structure of the Fab fragment of therapeutic antibody dac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nfp
タイトルCrystal structure of the Fab fragment of therapeutic antibody daclizumab in complex with IL-2Ra (CD25) ectodomain
要素
  • Heavy chain of Fab fragment of daclizumab
  • Interleukin-2 receptor subunit alpha
  • Light chain of Fab fragment of daclizumab
キーワードImmune system/Cytokine / IL-2Ra / CD25 / Daclizumab / Zenapax / therapeutic antibody / immune system / Immune system-Cytokine complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T cell tolerance induction / interleukin-2 receptor complex / interleukin-2 receptor activity / interleukin-2 binding / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of T cell homeostatic proliferation / activation-induced cell death of T cells / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / activated T cell proliferation / inflammatory response to antigenic stimulus ...regulation of T cell tolerance induction / interleukin-2 receptor complex / interleukin-2 receptor activity / interleukin-2 binding / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of T cell homeostatic proliferation / activation-induced cell death of T cells / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / activated T cell proliferation / inflammatory response to antigenic stimulus / Interleukin-2 signaling / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of T cell differentiation / interleukin-2-mediated signaling pathway / Interleukin receptor SHC signaling / negative regulation of T cell proliferation / Notch signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / RAF/MAP kinase cascade / cell surface receptor signaling pathway / immune response / inflammatory response / external side of plasma membrane / apoptotic process / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rubrerythrin, domain 2 - #230 / Interleukin-2 receptor alpha / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Rubrerythrin, domain 2 / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily ...Rubrerythrin, domain 2 - #230 / Interleukin-2 receptor alpha / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Rubrerythrin, domain 2 / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Single Sheet / Ribbon / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-2 receptor subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Yang, H. / Wang, J. / Du, J. / Zhong, C. / Guo, Y. / Ding, J.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2010
タイトル: Structural basis of immunosuppression by the therapeutic antibody daclizumab
著者: Yang, H. / Wang, J. / Du, J. / Zhong, C. / Zhang, D. / Guo, H. / Guo, Y. / Ding, J.
履歴
登録2010年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年10月16日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heavy chain of Fab fragment of daclizumab
B: Light chain of Fab fragment of daclizumab
H: Heavy chain of Fab fragment of daclizumab
L: Light chain of Fab fragment of daclizumab
I: Interleukin-2 receptor subunit alpha
K: Interleukin-2 receptor subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,1156
ポリマ－143,1156
非ポリマー00
水1,74797
1
A: Heavy chain of Fab fragment of daclizumab
B: Light chain of Fab fragment of daclizumab
K: Interleukin-2 receptor subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,5583
ポリマ－71,5583
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
H: Heavy chain of Fab fragment of daclizumab
L: Light chain of Fab fragment of daclizumab
I: Interleukin-2 receptor subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,5583
ポリマ－71,5583
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.167, 114.973, 247.555
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: 抗体 Heavy chain of Fab fragment of daclizumab


分子量: 23034.682 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: purchased from Roche, expressed in a mammalian expression system
#2: 抗体 Light chain of Fab fragment of daclizumab


分子量: 23134.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: purchased from Roche, expressed in a mammalian expression system
#3: タンパク質 Interleukin-2 receptor subunit alpha / IL-2 receptor subunit alpha / IL-2R subunit alpha / IL-2-RA / IL2-RA / p55 / TAC antigen / CD_antigen=CD25


分子量: 25388.348 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 22-238 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL2RA / 細胞株 (発現宿主): Hi-5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P01589
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Tris-HCl, 0.2M MgCl2, 10% PEG 8000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 31671 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.158 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.384 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0066精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NFS

3nfs


解像度: 2.86→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.904 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.857 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.476 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.301 1599 5 %RANDOM
Rwork0.253 ---
obs0.255 31669 93.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 187.67 Å2 / Biso mean: 69.528 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.41 Å20 Å20 Å2
2---2.44 Å20 Å2
3---1.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.86→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8324 0 0 97 8421
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0228540
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0521.94811613
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.88951072
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.65424.373343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.662151372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.0851531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.21285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0216437
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.1461.55405
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.9228751
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.90233135
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8274.52862
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.54238540
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free1.457397
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.55938326
LS精密化 シェル解像度: 2.863→2.937 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 83 -
Rwork0.342 1503 -
all-1586 -
obs--64.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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