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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3nd8 | ||||||
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タイトル | Structural characterization for the nucleotide binding ability of subunit A of the A1AO ATP synthase | ||||||
要素 | V-type ATP synthase alpha chain | ||||||
キーワード | HYDROLASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 intein-mediated protein splicing / intron homing / plant-type vacuole / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / fungal-type vacuole membrane / H+-transporting two-sector ATPase / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / endonuclease activity ...intein-mediated protein splicing / intron homing / plant-type vacuole / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / fungal-type vacuole membrane / H+-transporting two-sector ATPase / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / lysosomal membrane / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Pyrococcus horikoshii (古細菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Kumar, A. / Gruber, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011 タイトル: The transition-like state and Pi entrance into the catalytic a subunit of the biological engine A-ATP synthase. 著者: Manimekalai, M.S. / Kumar, A. / Jeyakanthan, J. / Gruber, G. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010 タイトル: Nucleotide Binding States of Subunit A of the A-ATP Synthase and the Implication of P-Loop Switch in Evolution. 著者: Kumar, A. / Manimekalai, S.M.S. / Balakrishna, A.M. / Jeyakanthan, J. / Gruber, G. #2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2006 タイトル: Structure of the catalytic nucleotide-binding subunit A of A-type ATP synthase from Pyrococcus horikoshii reveals a novel domain related to the peripheral stalk. 著者: Maegawa, Y. / Morita, H. / Iyaguchi, D. / Yao, M. / Watanabe, N. / Tanaka, I. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3nd8.cif.gz | 222.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3nd8.ent.gz | 179.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3nd8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nd/3nd8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nd/3nd8 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 65717.703 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic (UNP residues 1-240, 617-964) / 変異: K240A, G79R / 由来タイプ: 組換発現 詳細: THE FUSION OF RESIDUES 1-240 AND RESIDUES 617-964 from V-ATPase subunit A 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT3 / プラスミド: pET22b(+)-His6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 RIL / 参照: UniProt: O57728, H+-transporting two-sector ATPase |
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-非ポリマー , 5種, 286分子
#2: 化合物 | ChemComp-MRD / ( #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-ACY / | #5: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.97 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 詳細: 50% (v/v) MPD, 0.1 M acetate (pH 4.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月7日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 34274 / Num. obs: 34060 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1VDZ 解像度: 2.4→22.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 13.666 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 3 / ESU R Free: 0.233 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 56.611 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→22.08 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.402→2.464 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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