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- PDB-3ncl: Crystal Structure of MT-SP1 bound to Benzamidine Phosphonate Inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ncl
タイトルCrystal Structure of MT-SP1 bound to Benzamidine Phosphonate Inhibitor
要素Suppressor of tumorigenicity 14 protein
キーワードHYDROLASE / proteinase-inhibitor complex / serine proteinase / benzamidine / phosphonate / serine endopeptidases
機能・相同性
機能・相同性情報


matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Formation of the cornified envelope / keratinocyte differentiation / serine-type peptidase activity / neural tube closure / protein catabolic process / basolateral plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity ...matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Formation of the cornified envelope / keratinocyte differentiation / serine-type peptidase activity / neural tube closure / protein catabolic process / basolateral plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily ...Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
phenyl (4-carbamimidoylbenzyl)phosphonate / FORMIC ACID / Suppressor of tumorigenicity 14 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.19 Å
データ登録者Ray, M. / Brown, C. / Egea, P.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Peptide length and leaving-group sterics influence potency of Peptide phosphonate protease inhibitors.
著者: Brown, C.M. / Ray, M. / Eroy-Reveles, A.A. / Egea, P. / Tajon, C. / Craik, C.S.
履歴
登録2010年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Suppressor of tumorigenicity 14 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8765
ポリマ－26,4481
非ポリマー4284
水7,170398
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.915, 80.240, 40.539
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.82, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-282-

HOH

21A-304-

HOH

31A-386-

HOH

41A-397-

HOH

51A-471-

HOH

61A-621-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Suppressor of tumorigenicity 14 protein / Serine protease 14 / Matriptase / Membrane-type serine protease 1 / MT-SP1 / Prostamin / Serine ...Serine protease 14 / Matriptase / Membrane-type serine protease 1 / MT-SP1 / Prostamin / Serine protease TADG-15 / Tumor-associated differentially-expressed gene 15 protein


分子量: 26447.689 Da / 分子数: 1 / 断片: peptidase S1 domain / 変異: C731S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ST14, PRSS14, SNC19, TADG15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5Y6, matriptase
#2: 化合物 ChemComp-CCZ / phenyl (4-carbamimidoylbenzyl)phosphonate / phenyl Benzamidine Phosphonate


分子量: 290.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H15N2O3P
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 398 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 4.0 M Na Formate, 25mM FeCl3, 20% glycerol cryoprotectant, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.19→54.6 Å / Num. all: 58355 / Num. obs: 58355 / % possible obs: 76.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.19→1.25 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.015 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.6.3_473精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ELVES精密化
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BN9

3bn9


解像度: 1.19→40.12 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.17 / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 19.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1563 1530 2.63 %
Rwork0.1332 --
obs0.1339 58173 76.26 %
all-58355 -
溶媒の処理減衰半径: 0 Å / VDWプローブ半径: 0.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.349 Å2 / ksol: 0.556 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.0079 Å2-0 Å21.1686 Å2
2---0.4515 Å20 Å2
3----0.5564 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.19→40.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1856 0 29 398 2283
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011973
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3982684
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.26705
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081280
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007355
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1894-1.23190.3541230.2539729X-RAY DIFFRACTION10
1.2319-1.28120.238690.16582131X-RAY DIFFRACTION29
1.2812-1.33960.1941950.14263720X-RAY DIFFRACTION50
1.3396-1.41020.15891440.13495548X-RAY DIFFRACTION75
1.4102-1.49850.1721970.12217360X-RAY DIFFRACTION99
1.4985-1.61420.16871990.1177395X-RAY DIFFRACTION100
1.6142-1.77670.15372000.12397422X-RAY DIFFRACTION100
1.7767-2.03380.14842010.12157427X-RAY DIFFRACTION100
2.0338-2.56230.15541990.12397423X-RAY DIFFRACTION100
2.5623-40.14280.15132030.14787488X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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