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- PDB-3nbq: Human uridine phosphorylase 1 (hUPP1) with 5-fluorouracil -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nbq
タイトルHuman uridine phosphorylase 1 (hUPP1) with 5-fluorouracil
要素Uridine phosphorylase 1
キーワードTRANSFERASE / nucleoside phosphorylase / 5-fluorouracil / chemotherapy
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxyuridine phosphorylase activity / CMP catabolic process / dTMP catabolic process / dCMP catabolic process / thymidine phosphorylase activity / UMP catabolic process / dUMP catabolic process / uridine catabolic process / Pyrimidine catabolism / Pyrimidine salvage ...deoxyuridine phosphorylase activity / CMP catabolic process / dTMP catabolic process / dCMP catabolic process / thymidine phosphorylase activity / UMP catabolic process / dUMP catabolic process / uridine catabolic process / Pyrimidine catabolism / Pyrimidine salvage / uridine phosphorylase / uridine phosphorylase activity / UMP salvage / nucleobase-containing compound metabolic process / cellular response to glucose starvation / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Uridine phosphorylase, eukaryotic / Nucleoside phosphorylase, conserved site / Purine and other phosphorylases family 1 signature. / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-FLUOROURACIL / Uridine phosphorylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Roosild, T.P.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2010
タイトル: Active site conformational dynamics in human uridine phosphorylase 1.
著者: Roosild, T.P. / Castronovo, S.
履歴
登録2010年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uridine phosphorylase 1
B: Uridine phosphorylase 1
C: Uridine phosphorylase 1
D: Uridine phosphorylase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,7238
ポリマ－144,2024
非ポリマー5204
水2,306128
1
A: Uridine phosphorylase 1
B: Uridine phosphorylase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3614
ポリマ－72,1012
非ポリマー2602
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6420 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area22040 Å2
手法PISA
2
C: Uridine phosphorylase 1
D: Uridine phosphorylase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3614
ポリマ－72,1012
非ポリマー2602
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6320 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area22100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.317, 85.281, 260.581
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 3 / Auth seq-ID: 78 - 84 / Label seq-ID: 96 - 102

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

-
要素

#1: タンパク質
Uridine phosphorylase 1 / UrdPase 1 / UPase 1


分子量: 36050.617 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UP, UPP1 / プラスミド: pQE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q16831, uridine phosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-URF / 5-FLUOROURACIL / 5-FU


分子量: 130.077 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3FN2O2 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.93 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 17% PEG 3350, 100mM Bis-Tris buffer pH 5.5, 160mM magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月18日
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 58528 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 0.987 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.382.10.24741400.95767.4
2.38-2.482.50.22249310.93281.1
2.48-2.592.90.20357250.97193
2.59-2.733.90.17260981.06999.9
2.73-2.94.10.13261790.965100
2.9-3.124.10.09461750.95100
3.12-3.444.10.06962120.941100
3.44-3.934.10.05262130.99299.9
3.93-4.9540.0462961.02199.9
4.95-503.80.03365591.0299.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.66 Å33.81 Å
Translation2.66 Å33.81 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→43.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / WRfactor Rfree: 0.279 / WRfactor Rwork: 0.221 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.779 / SU B: 8.283 / SU ML: 0.202 / SU R Cruickshank DPI: 0.369 / SU Rfree: 0.269 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.269 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 2897 5 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.225 58444 94.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 77.58 Å2 / Biso mean: 37.233 Å2 / Biso min: 7.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.51 Å20 Å20 Å2
2--2.07 Å20 Å2
3----2.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→43.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9012 0 36 128 9176
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0229196
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2971.98512420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.91951168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.29723.656372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.634151640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.681564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21432
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026792
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.24128
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.26292
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2377
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2650.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2250.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7191.56005
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.21629364
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.69333610
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6424.53056
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
28TIGHT POSITIONAL0.050.05
28TIGHT POSITIONAL0.060.05
28TIGHT POSITIONAL0.030.05
28TIGHT POSITIONAL0.030.05
24LOOSE POSITIONAL1.685
24LOOSE POSITIONAL1.165
24LOOSE POSITIONAL0.95
24LOOSE POSITIONAL1.395
28TIGHT THERMAL0.150.5
28TIGHT THERMAL0.070.5
28TIGHT THERMAL0.130.5
28TIGHT THERMAL0.060.5
24LOOSE THERMAL1.0410
24LOOSE THERMAL0.8310
24LOOSE THERMAL1.0810
24LOOSE THERMAL0.5510
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.357 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 155 -
Rwork0.265 2789 -
all-2944 -
obs--65.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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