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万見
- PDB-3n94: Crystal structure of human pituitary adenylate cyclase 1 Receptor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n94
タイトルCrystal structure of human pituitary adenylate cyclase 1 Receptor-short N-terminal extracellular domain
要素Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and pituitary adenylate cyclase 1 Receptor-short
キーワードMEMBRANE RECEPTOR / G-protein coupled receptor / MBP fusion protein / peptide hormone receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


small GTPase binding => GO:0031267 / development of primary female sexual characteristics / vasoactive intestinal polypeptide receptor activity / : / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / positive regulation of cAMP-mediated signaling / NGF-independant TRKA activation / neuropeptide binding / G protein-coupled peptide receptor activity / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction ...small GTPase binding => GO:0031267 / development of primary female sexual characteristics / vasoactive intestinal polypeptide receptor activity / : / response to xenobiotic stimulus => GO:0009410 / positive regulation of cAMP-mediated signaling / NGF-independant TRKA activation / neuropeptide binding / G protein-coupled peptide receptor activity / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / plasma membrane => GO:0005886 / carbohydrate transport / peptide hormone binding / : / adenylate cyclase binding / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / bicellular tight junction / multicellular organismal response to stress / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / rough endoplasmic reticulum / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cAMP-mediated signaling / cell chemotaxis / caveola / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / Glucagon-type ligand receptors / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / response to estradiol / signaling receptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / G alpha (s) signalling events / spermatogenesis / response to ethanol / periplasmic space / cell differentiation / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / endosome / neuron projection / G protein-coupled receptor signaling pathway / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / cell surface / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, pituitary adenylate cyclase activating polypeptide type 1 receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like ...GPCR, family 2, pituitary adenylate cyclase activating polypeptide type 1 receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Pituitary adenylate cyclase-activating polypeptide type I receptor / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kumar, S. / Pioszak, A.A. / Swaminathan, K. / Xu, H.E.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of the PAC1R Extracellular Domain Unifies a Consensus Fold for Hormone Recognition by Class B G-Protein Coupled Receptors.
著者: Kumar, S. / Pioszak, A. / Zhang, C. / Swaminathan, K. / Xu, H.E.
履歴
登録2010年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and pituitary adenylate cyclase 1 Receptor-short
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1763
ポリマ－52,7371
非ポリマー4382
水4,738263
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.987, 92.151, 105.418
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and pituitary adenylate cyclase 1 Receptor-short / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Pituitary adenylate Cyclase 1 Receptor


分子量: 52737.465 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP 26-119 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, ADCYAP1R1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: B8ZZK3
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS ENTRY IS A FUSION BETWEEN MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP) AND PITUITARY ADENYLATE CYCLASE 1 ...THIS ENTRY IS A FUSION BETWEEN MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP) AND PITUITARY ADENYLATE CYCLASE 1 RECEPTOR WITH A SHORT LINKER IN BETWEEN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.92 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25.5% PEG 4000, 15% Glycerol, 170mM Ammonium sulphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→69.38 Å / Num. obs: 42645 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 28.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.968 / Mean I/σ(I) obs: 2.04 / Num. unique all: 4174 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3C4M

3c4m


解像度: 1.8→69.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 5.935 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 2 / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 2148 5 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.178 42582 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 92.37 Å2 / Biso mean: 34.044 Å2 / Biso min: 13.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.42 Å20 Å20 Å2
2---0.36 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→69.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3619 0 28 263 3910
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0223788
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7321.9645157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9245479
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.19725.756172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.95715625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.626159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2553
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212906
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9871.52342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.73623760
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.14931446
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.964.51390
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.842 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 153 -
Rwork0.293 2933 -
all-3086 -
obs--98.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.23490.10260.24251.97480.6240.91070.0113-0.1369-0.1150.25360.0028-0.02680.14090.0137-0.01410.0612-0.01120.00720.06570.00140.01575.8013-0.6033-14.8258
21.87090.2421-0.63780.6139-0.97382.63450.0559-0.1053-0.05530.0631-0.0388-0.0493-0.07370.1242-0.01710.0427-0.00290.0050.0693-0.00890.0411.963516.68918.0254
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-346 - 22
2X-RAY DIFFRACTION1A5044
3X-RAY DIFFRACTION2A23 - 119

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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