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- PDB-1ihu: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ESCHERICHIA COLI ARSENITE-TRANSLOCATING ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ihu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ESCHERICHIA COLI ARSENITE-TRANSLOCATING ATPASE IN COMPLEX WITH MG-ADP-ALF3
要素ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE
キーワードHYDROLASE / Aluminum Fluoride / ADP / ArsA ATPase / ATP binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


arsenite-transporting ATPase / ATPase-coupled arsenite transmembrane transporter activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Arsenical pump-driving ATPase / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ALUMINUM FLUORIDE / : / TRIHYDROXYARSENITE(III) / Arsenical pump-driving ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Zhou, T. / Radaev, S. / Rosen, B.P. / Gatti, D.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Conformational changes in four regions of the Escherichia coli ArsA ATPase link ATP hydrolysis to ion translocation.
著者: Zhou, T. / Radaev, S. / Rosen, B.P. / Gatti, D.L.
履歴
登録2001年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,20418
ポリマ－64,0851
非ポリマー2,11917
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE
ヘテロ分子

A: ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE
ヘテロ分子

A: ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE
ヘテロ分子

A: ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)264,81472
ポリマ－256,3404
非ポリマー8,47468
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area21580 Å2
ΔGint-512 kcal/mol
Surface area87060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.897, 75.945, 222.607
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-604-

CD

21A-892-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE / ARSENITE-TRANSLOCATING ATPASE / ARSENICAL RESISTANCE ATPASE


分子量: 64084.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ARSA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08690, EC: 3.6.3.16

-
非ポリマー , 7種, 209分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#7: 化合物 ChemComp-TAS / TRIHYDROXYARSENITE(III) / 亜ひ酸


分子量: 125.944 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AsH3O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG3000, ADP, AlCl3, NaF, MgCl2, NaAsO2, CdCl2, Bistrispropane, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K
結晶化
*PLUS
温度: 30 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
22 mMADP1drop
31 mM1dropMgCl2
42 mM1dropNaAsO2
51 mM1dropCdCl2
610 mMBis-Tris propane1drop
74 %(w/v)PEG30001reservoir
8100 mMBis-Tris propane1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→25.15 Å / Num. all: 213945 / Num. obs: 213945 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 26.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2.15→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.733 / Num. unique all: 3209 / % possible all: 93.4
反射
*PLUS
Num. obs: 34275 / Num. measured all: 213945

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→25.15 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 331602.19 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 2621 8.1 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 32516 94.1 %-
all-32516 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.59 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.29 Å20 Å20 Å2
2--6.54 Å20 Å2
3----7.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→25.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4122 0 75 192 4389
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 379 8.1 %
Rwork0.316 4325 -
obs-3209 83 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMPROTEIN.LINK
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ADP_ALF.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ADP_ALF.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 8.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 42.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.342 / % reflection Rfree: 8.1 % / Rfactor Rwork: 0.316

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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