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- PDB-3n8e: Substrate binding domain of the human Heat Shock 70kDa protein 9 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n8e
タイトルSubstrate binding domain of the human Heat Shock 70kDa protein 9 (mortalin)
要素Stress-70 protein, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / beta-sandwich / helix / substrate binding domain / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hemopoiesis / MIB complex / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / SAM complex / negative regulation of erythrocyte differentiation / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / inner mitochondrial membrane organization / Cristae formation / Complex III assembly / Complex I biogenesis ...negative regulation of hemopoiesis / MIB complex / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / SAM complex / negative regulation of erythrocyte differentiation / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / inner mitochondrial membrane organization / Cristae formation / Complex III assembly / Complex I biogenesis / calcium import into the mitochondrion / Mitochondrial protein import / iron-sulfur cluster assembly / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / mitochondrial nucleoid / : / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / heat shock protein binding / Mitochondrial protein degradation / protein folding chaperone / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / intracellular protein transport / ATP-dependent protein folding chaperone / regulation of erythrocyte differentiation / unfolded protein binding / protein refolding / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / positive regulation of apoptotic process / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein ...Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Stress-70 protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wisniewska, M. / Karlberg, T. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Wisniewska, M. / Karlberg, T. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / van der Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Schuler, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Substrate binding domain of the human Heat Shock 70kDa protein 9 (mortalin)
著者: Wisniewska, M. / Karlberg, T. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / ...著者: Wisniewska, M. / Karlberg, T. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Schutz, P. / Siponem, M.I. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / van der Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Schuler, H.
履歴
登録2010年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stress-70 protein, mitochondrial
B: Stress-70 protein, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0692
ポリマ－40,0692
非ポリマー00
水84747
1
A: Stress-70 protein, mitochondrial

B: Stress-70 protein, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0692
ポリマ－40,0692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area16330 Å2
手法PISA
2
A: Stress-70 protein, mitochondrial
B: Stress-70 protein, mitochondrial

A: Stress-70 protein, mitochondrial
B: Stress-70 protein, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1384
ポリマ－80,1384
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
Buried area6630 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area30710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.680, 118.680, 159.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-100-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Stress-70 protein, mitochondrial / 75 kDa glucose-regulated protein / GRP-75 / Heat shock 70 kDa protein 9 / Peptide-binding protein ...75 kDa glucose-regulated protein / GRP-75 / Heat shock 70 kDa protein 9 / Peptide-binding protein 74 / PBP74 / Mortalin / MOT


分子量: 20034.521 Da / 分子数: 2 / 断片: substrate binding domain residues 439-597 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRP75, HSPA9, HSPA9B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3) R3 pRARE / 参照: UniProt: P38646
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.2 M sodium chloride, 20% PEG 8000, 0.1 M citric acid, 0.1 M di-sodium hydrogen phosphate, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→35 Å / Num. obs: 16980 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 41.9 % / Biso Wilson estimate: 74 Å2 / Rsym value: 0.11
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 43.8 % / Mean I/σ(I) obs: 5.82 / Num. unique all: 1219 / Rsym value: 0.84 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
BUSTER2.9.2精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→34.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9125 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8842 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2423 998 5.88 %RANDOM
Rwork0.2063 ---
obs0.2085 16980 --
原子変位パラメータBiso mean: 57.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.6526 Å20 Å20 Å2
2--10.6526 Å20 Å2
3----21.3051 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→34.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2426 0 0 47 2473
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0124502
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.2133002
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d11982
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes842
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes3445
X-RAY DIFFRACTIONt_it245020
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.82
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.53
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3425
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact26914
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3078 160 5.96 %
Rwork0.2464 2525 -
all0.2499 2685 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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