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- PDB-3n81: T244A mutant of Human mitochondrial aldehyde dehydrogenase, apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n81
タイトルT244A mutant of Human mitochondrial aldehyde dehydrogenase, apo form
要素Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALDH / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of serotonin / regulation of dopamine biosynthetic process / regulation of serotonin biosynthetic process / phenylacetaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / nitroglycerin metabolic process / aldehyde catabolic process / alcohol metabolic process / ethanol catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / Ethanol oxidation ...Metabolism of serotonin / regulation of dopamine biosynthetic process / regulation of serotonin biosynthetic process / phenylacetaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / nitroglycerin metabolic process / aldehyde catabolic process / alcohol metabolic process / ethanol catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / Ethanol oxidation / aldehyde dehydrogenase (NAD+) / carboxylesterase activity / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / Smooth Muscle Contraction / Mitochondrial protein degradation / NAD binding / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / mitochondrial matrix / mitochondrion / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family ...Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANIDINE / Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / Direct Refinement / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Gonzalez-Segura, L. / Hurley, T.D.
引用
ジャーナル: To be published
タイトル: Conformational Selection During Catalysis: The role of Threonine 244 in ALDH2
著者: Ho, K.-K. / Gonzalez-Segura, L. / Perez-Miller, S. / Weiner, H. / Hurley, T.D.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Selective Alteration of the Rate-Limiting Step in Cytosolic Aldehyde Dehydrogenase through Random Mutagenesis
著者: Ho, K.-K. / Hurley, T.D. / Weiner, H.
#2: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2007
タイトル: Structural and Functional Consequences of Coenzyme Binding to the Inactive Asian Variant of Mitochondrial Aldehyde Dehydrogenase (ROLES OF RESIDUES 475 AND 487)
著者: Larson, H.N. / Zhou, J. / Chen, Z. / Stamler, J.S. / Weiner, H. / Hurley, T.D.
履歴
登録2010年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
B: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
C: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
D: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
E: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
F: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
G: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
H: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)438,85764
ポリマ－435,7578
非ポリマー3,10056
水61,2153398
1
A: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
B: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
C: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
D: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,36831
ポリマ－217,8784
非ポリマー1,49027
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26440 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area58090 Å2
手法PISA
2
E: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
F: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
G: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
H: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,48933
ポリマ－217,8784
非ポリマー1,61129
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26200 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area58320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.750, 152.194, 177.292
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial


分子量: 54469.602 Da / 分子数: 8 / 断片: Mature sequence, residues 18-517 / 変異: T244A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: lacks mitochondrial leader sequence / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALDH2, ALDM / プラスミド: pT-7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05091, aldehyde dehydrogenase (NAD+)
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物...
ChemComp-GAI / GUANIDINE


分子量: 59.070 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH5N3
#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3398 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.95 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.4
詳細: 100 MM ACES (N-[2-ACETAMIDO]-2-AMINOETHANE SULFONIC ACID), 1-10MM MGCL2, 100-200 MM GUANIDINE HCL, 16-17% W/V PEG 6000, pH 6.4, vapor diffusion, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月12日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 416273 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.503 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.3.0037精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: Direct Refinement
開始モデル: PDB Entry 1o05

1o05


解像度: 1.7→42.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 2.288 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.112 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 20606 5 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.182 411531 98.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 57.42 Å2 / Biso mean: 18.142 Å2 / Biso min: 4.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9 Å20 Å20 Å2
2---0.5 Å20 Å2
3----1.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→42.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30363 0 200 3398 33961
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02231946
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2661.95443406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.91754145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.19424.6521453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.447155248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.65115170
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.24736
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0224731
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.216539
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.222212
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.23113
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1140.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1450.266
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6141.520047
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.068232227
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.019312314
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2154.511106
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 1499 -
Rwork0.234 28619 -
all-30118 -
obs-30118 98.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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