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- PDB-3n4z: Crystal structure of quintuple Arg-to-Lys variant of T. celer L30e -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n4z
タイトルCrystal structure of quintuple Arg-to-Lys variant of T. celer L30e
要素50S ribosomal protein L30e
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / L30e / quintuple / Arg-to-Lys
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L30/S12 / Ribosomal protein L30e / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like ...Ribosomal protein L30/S12 / Ribosomal protein L30e / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein eL30
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus celer (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3973 Å
データ登録者Chan, C.H. / Wong, K.B.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Electrostatic contribution of surface charge residues to the stability of a thermophilic protein: benchmarking experimental and predicted pKa values
著者: Chan, C.H. / Wilbanks, C.C. / Makhatadze, G.I. / Wong, K.B.
履歴
登録2010年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年2月1日Group: Database references
改定 1.32012年6月27日Group: Database references
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L30e
B: 50S ribosomal protein L30e


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6832
ポリマ－21,6832
非ポリマー00
水2,054114
1
A: 50S ribosomal protein L30e


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8421
ポリマ－10,8421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 50S ribosomal protein L30e


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8421
ポリマ－10,8421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.487, 61.360, 102.767
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L30e


分子量: 10841.639 Da / 分子数: 2 / 変異: R8K, R21K, R42K, R54K, R76K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermococcus celer (古細菌) / プラスミド: pET3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P29160
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.51 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.8M potassium phosphate, 0.8M sodium phosphate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21101
放射光源
由来タイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU MICROMAX-00711.5418
回転陽極RIGAKU MICROMAX-00721.5418
検出器
タイプID検出器日付
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2009年1月20日
RIGAKU RAXIS IV2IMAGE PLATE2009年1月22日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3973→39.44 Å / Num. obs: 8086 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 14.7 % / Biso Wilson estimate: 33.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 15.4 / Num. measured all: 119186
反射 シェル解像度: 2.3973→2.53 Å / 冗長度: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 0.268 / Mean I/σ(I) obs: 8.7 / Num. unique all: 16877 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H7M

1h7m


解像度: 2.3973→19.489 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.8 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.88 / 位相誤差: 22.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2498 803 10 %RANDOM
Rwork0.1818 7229 --
obs0.1887 8032 99.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 82.83 Å2 / ksol: 0.415 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 70.27 Å2 / Biso mean: 27.763 Å2 / Biso min: 12.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.2838 Å2-0 Å20 Å2
2---3.0827 Å2-0 Å2
3---7.3665 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3973→19.489 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1421 0 0 114 1535
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071449
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0691960
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.562518
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067233
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003248
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3973-2.54720.25481320.18741188X-RAY DIFFRACTION99
2.5472-2.74330.26451300.18081168X-RAY DIFFRACTION100
2.7433-3.01850.27541300.1731174X-RAY DIFFRACTION100
3.0185-3.45320.26791340.16141196X-RAY DIFFRACTION100
3.4532-4.34270.20381340.14951221X-RAY DIFFRACTION100
4.3427-19.48970.22621430.18071282X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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