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- PDB-3n2e: Crystal structure of Helicobactor pylori shikimate kinase in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n2e
タイトルCrystal structure of Helicobactor pylori shikimate kinase in complex with NSC162535
要素Shikimate kinase
キーワードTRANSFERASE / alpha-beta-alpha fold
機能・相同性
機能・相同性情報


shikimate kinase / shikimate kinase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Shikimate kinase, conserved site / Shikimate kinase signature. / Shikimate kinase/Threonine synthase-like 1 / Shikimate kinase/gluconokinase / Shikimate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OSA / L(+)-TARTARIC ACID / Shikimate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Cheng, W.C. / Chen, T.J. / Lin, S.C. / Wang, W.C.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Structures of Helicobacter pylori shikimate kinase reveal a selective inhibitor-induced-fit mechanism
著者: Cheng, W.C. / Chen, Y.F. / Wang, H.J. / Hsu, K.C. / Lin, S.C. / Chen, T.J. / Yang, J.M. / Wang, W.C.
履歴
登録2010年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月30日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Shikimate kinase
B: Shikimate kinase
C: Shikimate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,74210
ポリマ－57,0123
非ポリマー1,7297
水1,49583
1
A: Shikimate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7944
ポリマ－19,0041
非ポリマー7903
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Shikimate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9445
ポリマ－19,0041
非ポリマー9404
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Shikimate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0041
ポリマ－19,0041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)193.910, 71.791, 47.626
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.96, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-193-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Shikimate kinase / SK


分子量: 19004.135 Da / 分子数: 3 / 変異: E114A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: 26695 / 遺伝子: aroK / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P56073, shikimate kinase
#2: 化合物 ChemComp-OSA / 7-amino-4-hydroxy-3-[(E)-(5-hydroxy-7-sulfonaphthalen-2-yl)diazenyl]naphthalene-2-sulfonic acid


分子量: 489.478 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H15N3O8S2
#3: 化合物
ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID


分子量: 150.087 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 0.1M sodium HEPES, 1.2M potassium sodium tartrate tetrahydrate, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.53→30 Å / Num. all: 21908 / Num. obs: 21900 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 40 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 26.88
反射 シェル解像度: 2.53→2.62 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.305 / Mean I/σ(I) obs: 4.33 / Num. unique all: 2150 / Rsym value: 0.305 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZUH

1zuh


解像度: 2.53→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.292 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26309 1101 5 %RANDOM
Rwork0.21703 ---
obs0.21933 20807 99.49 %-
all-20900 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.303 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.29 Å20 Å2-0.75 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3---3.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.53→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3661 0 116 83 3860
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0223821
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0182.0215131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5015460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.32825.092163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.13715752
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.031520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1360.2590
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022759
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9641.52284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8923657
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.04731537
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.994.51474
LS精密化 シェル解像度: 2.528→2.593 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 95 -
Rwork0.281 1425 -
obs--95.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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