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- PDB-3mzw: HER2 extracelluar region with affinity matured 3-helix affibody Z... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mzw
タイトルHER2 extracelluar region with affinity matured 3-helix affibody ZHER2:342
要素
  • Immunoglobulin G-binding protein A
  • Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2
キーワードTRANSFERASE / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / IgG binding / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / neuromuscular junction development / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / positive regulation of Rho protein signal transduction / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of MAP kinase activity / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / oligodendrocyte differentiation / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of angiogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schwann cell development / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / coreceptor activity / Signaling by ERBB2 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / myelination / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / SHC1 events in ERBB2 signaling / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of translation / positive regulation of epithelial cell proliferation / neuromuscular junction / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / wound healing / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Downregulation of ERBB2 signaling / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / ruffle membrane / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / transmembrane signaling receptor activity / PIP3 activates AKT signaling / myelin sheath / heart development / presynaptic membrane / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protein tyrosine kinase activity / basolateral plasma membrane / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane / cell population proliferation / protein phosphorylation / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / signaling receptor binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif ...Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK type signal peptide / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Alpha-Beta Horseshoe / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Immunoglobulin G-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Eigenbrot, C. / Ultsch, M.H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structural basis for high-affinity HER2 receptor binding by an engineered protein.
著者: Eigenbrot, C. / Ultsch, M. / Dubnovitsky, A. / Abrahmsen, L. / Hard, T.
履歴
登録2010年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2
B: Immunoglobulin G-binding protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3755
ポリマ－75,5092
非ポリマー8673
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint11 kcal/mol
Surface area30680 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)71.726, 97.841, 148.283
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER2 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / p185erbB2 / Proto-oncogene c-ErbB-2 / Proto-oncogene Neu ...Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / p185erbB2 / Proto-oncogene c-ErbB-2 / Proto-oncogene Neu / Metastatic lymph node gene 19 protein / MLN 19


分子量: 68794.086 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular domain residues 23-646 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB2, HER2, MLN19, NEU, NGL
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P04626, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein A / IgG-binding protein A / Staphylococcal protein A


分子量: 6714.555 Da / 分子数: 1 / 断片: B 4 repeat domain residues 212-269
Mutation: A212V, Q220M, Q221R, F224Y, Y225W, L228A, H229L, E235N, E236Q, R238K, N239R, G240A, Q243R, K246Y
由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis
由来: (合成) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: P38507
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.3 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.05M sodium chloride, 7.5% PEG3350, 0.1M ammonium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11151
21151
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-110.98
シンクロトロンESRF ID23-220.87
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 325 mm CCD1CCD2008年8月7日
MARMOSAIC 225 mm CCD2CCD2008年9月18日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.981
20.871
反射解像度: 2.9→40 Å / Num. all: 22414 / Num. obs: 21673 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): -5 / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 13

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.1.19精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S78 and 1LP1

1s78

1lp1


解像度: 2.9→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.868 / SU B: 34.688 / SU ML: 0.292 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.51 / ESU R Free: 0.394 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27756 1333 5.8 %RANDOM
Rwork0.20397 ---
obs0.20804 21673 96.69 %-
all-21673 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.182 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.23 Å20 Å20 Å2
2--1.66 Å20 Å2
3----0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4817 0 56 9 4882
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0215017
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3591.976839
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3895621
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.71724.274234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.53915801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7221534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2756
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023842
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.22024
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.23337
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2136
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2040.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0340.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9852.53169
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.85855007
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1172.52032
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.90351832
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.056 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 188 -
Rwork0.303 2831 -
obs--89.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9739-0.01150.60572.2733-0.93991.9560.0225-0.1416-0.28850.1096-0.0895-0.05640.073-0.04970.067-0.09930.0210.0734-0.05370.1347-0.043735.6346-48.518615.2357
22.99570.0006-0.57084.9561-1.884610.0602-0.12560.2344-1.0219-0.1080.15310.23331.00090.03-0.0275-0.04160.13450.0911-0.41920.06860.298639.5783-69.5954.6834
38.528-1.5396-1.00790.2780.1820.1191-0.38660.0334-0.1495-0.1006-0.06071.3639-0.2590.23730.44730.41010.26030.0238-0.1287-0.01990.057443.4246-69.5928-22.8301
41.6094-1.40743.29738.4874-3.25816.7748-0.02250.4585-0.6134-0.8052-0.4286-1.05130.35340.55480.45110.02990.15320.2568-0.0913-0.09090.016240.2807-49.821-19.6984
52.4754-0.31770.06331.3251-0.2511.3379-0.10470.2146-0.0428-0.050.00890.02230.04020.08550.0959-0.0993-0.03670.01810.00160.0543-0.139229.0878-26.8596-12.5925
64.64340.8804-2.24022.1027-1.331114.3687-0.26950.6450.1446-0.37370.46790.21870.5002-0.9193-0.19840.0147-0.2771-0.20590.00450.1081-0.229210.8514-24.5677-45.5798
73.3811-0.3319-0.28366.01761.1881.2592-0.04660.70290.5369-0.4312-0.0613-0.2194-0.34670.04590.1079-0.0231-0.0512-0.03830.11170.2232-0.018623.0283-7.2921-22.0986
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 197
2X-RAY DIFFRACTION2A198 - 245
3X-RAY DIFFRACTION2A1237 - 1238
4X-RAY DIFFRACTION3A246 - 266
5X-RAY DIFFRACTION4A267 - 319
6X-RAY DIFFRACTION5A320 - 507
7X-RAY DIFFRACTION6A508 - 578
8X-RAY DIFFRACTION7B6 - 58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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