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万見
- PDB-3myi: Human metavinculin tail domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3myi
タイトルHuman metavinculin tail domain
要素Vinculin
キーワードCELL ADHESION / cytoskeleton / focal adhesions / muscle tissue development / cardiomyopathy
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / fascia adherens / dystroglycan binding ...regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / fascia adherens / dystroglycan binding / alpha-catenin binding / cell-cell contact zone / apical junction assembly / costamere / regulation of establishment of endothelial barrier / axon extension / adherens junction assembly / protein localization to cell surface / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / maintenance of blood-brain barrier / brush border / Smooth Muscle Contraction / negative regulation of cell migration / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelium / cell projection / adherens junction / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / sarcolemma / beta-catenin binding / platelet aggregation / specific granule lumen / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / cell-cell junction / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Platelet degranulation / extracellular vesicle / actin binding / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / secretory granule lumen / molecular adaptor activity / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / cell adhesion / cadherin binding / membrane raft / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Izard, T. / Rangarajan, E.S.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2010
タイトル: A helix replacement mechanism directs metavinculin functions.
著者: Rangarajan, E.S. / Lee, J.H. / Yogesha, S.D. / Izard, T.
履歴
登録2010年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vinculin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0451
ポリマ－19,0451
非ポリマー00
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.443, 62.443, 62.443
Angle α, β, γ (deg.)111.87, 111.87, 111.87
Int Tables number146
Space group name H-MR3

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要素

#1: タンパク質 Vinculin / Metavinculin


分子量: 19045.068 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 959-1134 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18206
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.1 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 10933

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.5.0109 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→34.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 5.37 / SU ML: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.201 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24737 522 4.8 %RANDOM
Rwork0.19016 ---
obs0.19292 10933 98.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.221 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å2-0.41 Å2-0.41 Å2
2---0.31 Å2-0.41 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→34.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1255 0 0 93 1348
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221288
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.261.9641733
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.895167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.66323.52951
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.70515267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2091514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02904
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.861.5823
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.63721329
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4123465
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1714.5402
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 42 -
Rwork0.237 733 -
obs--95.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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