[日本語] English
万見
- PDB-3my5: CDk2/cyclinA in complex with DRB -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3my5
タイトルCDk2/cyclinA in complex with DRB
要素
  • Cell division protein kinase 2
  • Cyclin-A2
キーワードTRANSFERASE/PROTEIN BINDING/INHIBITOR / CDK / cyclin / inhibitor / DRB / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell cycle G1/S phase transition / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome ...cell cycle G1/S phase transition / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / microtubule organizing center / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of DNA replication / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / G2/M transition of mitotic cell cycle / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / peptidyl-serine phosphorylation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / chromosome, telomeric region / DNA replication / endosome / protein phosphorylation / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Chem-RFZ / MONOTHIOGLYCEROL / Cyclin-dependent kinase 2 / Cyclin-A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Baumli, S. / Johnson, L.N.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2010
タイトル: Halogen bonds form the basis for selective P-TEFb inhibition by DRB
著者: Baumli, S. / Endicott, J.A. / Johnson, L.N.
履歴
登録2010年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cell division protein kinase 2
B: Cyclin-A2
C: Cell division protein kinase 2
D: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,43111
ポリマ－128,4384
非ポリマー9937
水9,476526
1
A: Cell division protein kinase 2
B: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7857
ポリマ－64,2192
非ポリマー5655
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area23560 Å2
手法PISA
2
C: Cell division protein kinase 2
D: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6474
ポリマ－64,2192
非ポリマー4272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3630 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area22450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.260, 134.260, 148.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 34200.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 Cyclin-A2 / Cyclin-A


分子量: 30018.631 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 169-430 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: CCNA2, CCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30274

-
非ポリマー , 4種, 533分子

#3: 化合物 ChemComp-RFZ / 5,6-dichloro-1-beta-D-ribofuranosyl-1H-benzimidazole / DRB


分子量: 319.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H12Cl2N2O4
#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 化合物 ChemComp-SGM / MONOTHIOGLYCEROL / (2R)-3-メルカプト-1,2-プロパンジオ-ル


分子量: 108.159 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 526 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.29 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.1M Ammonium Sulphate, 100mM Hepes pH 7.0, 5mM DTT, saturated DRB, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月17日
詳細: Single Silicon (111) monochromator and toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: Single Silicon (111) monochromator and toroidal focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→59.55 Å / Num. all: 87238 / Num. obs: 87151 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.595 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 12597 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3BHT, omitting the inhibitor

3bht


解像度: 2.1→59.526 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2191 8367 5.02 %random
Rwork0.1801 ---
all0.1821 ---
obs0.1821 83313 99.58 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.033 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1163 Å20 Å20 Å2
2--0.0416 Å2-0 Å2
3---1.0747 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→59.526 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8752 0 61 526 9339
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0079112
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0612394
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1593413
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051556
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.12390.29952810.26645306X-RAY DIFFRACTION100
2.1239-2.14890.28562680.25185246X-RAY DIFFRACTION100
2.1489-2.17510.29112720.24315321X-RAY DIFFRACTION100
2.1751-2.20260.25212700.24525300X-RAY DIFFRACTION100
2.2026-2.23160.2492240.23895307X-RAY DIFFRACTION100
2.2316-2.26210.30222480.23475327X-RAY DIFFRACTION100
2.2621-2.29450.25382850.22015275X-RAY DIFFRACTION100
2.2945-2.32870.23533130.21015276X-RAY DIFFRACTION100
2.3287-2.36510.24082670.2075267X-RAY DIFFRACTION100
2.3651-2.40390.25332700.21055336X-RAY DIFFRACTION100
2.4039-2.44530.24893300.20965194X-RAY DIFFRACTION100
2.4453-2.48980.26662640.20855347X-RAY DIFFRACTION100
2.4898-2.53770.26172820.19675255X-RAY DIFFRACTION100
2.5377-2.58950.22213030.1885239X-RAY DIFFRACTION100
2.5895-2.64580.25252760.19425342X-RAY DIFFRACTION100
2.6458-2.70730.26383170.20255217X-RAY DIFFRACTION100
2.7073-2.7750.24482570.19615322X-RAY DIFFRACTION100
2.775-2.85010.26142610.19945323X-RAY DIFFRACTION100
2.8501-2.93390.27772870.21025241X-RAY DIFFRACTION100
2.9339-3.02860.22873000.19375264X-RAY DIFFRACTION100
3.0286-3.13690.22552610.18845308X-RAY DIFFRACTION100
3.1369-3.26250.1992370.17015348X-RAY DIFFRACTION100
3.2625-3.41090.19442680.15825262X-RAY DIFFRACTION100
3.4109-3.59070.21223020.1495245X-RAY DIFFRACTION100
3.5907-3.81570.1763060.14165273X-RAY DIFFRACTION100
3.8157-4.11020.17192630.13475321X-RAY DIFFRACTION100
4.1102-4.52370.15453160.12155235X-RAY DIFFRACTION100
4.5237-5.1780.19022640.135239X-RAY DIFFRACTION99
5.178-6.52240.17713030.14675100X-RAY DIFFRACTION97
6.5224-59.55020.17262720.17545224X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -28.4355 Å / Origin y: 8.0466 Å / Origin z: -17.3242 Å
111213212223313233
T0.054 Å20.0164 Å20.0169 Å2-0.0435 Å2-0.0074 Å2--0.0421 Å2
L0.283 °20.1151 °20.1112 °2-0.2933 °20.214 °2--0.3163 °2
S0.0055 Å °-0.0766 Å °0.0345 Å °-0.0163 Å °-0.05 Å °0.0038 Å °0.0487 Å °-0.0024 Å °0.0386 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る