[日本語] English
万見
- PDB-3mvg: Native structure of IRIP, a type I ribosome inactivating protein ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mvg
タイトルNative structure of IRIP, a type I ribosome inactivating protein from Iris hollandica var. at 1.25 A
要素Ribosome inactivating type 1 protein
キーワードHYDROLASE / Ribosome inactivating protein type I / IRIP / Pi-Loop
機能・相同性
機能・相同性情報


rRNA N-glycosylase / rRNA N-glycosylase activity / defense response / toxin activity / negative regulation of translation
類似検索 - 分子機能
Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A subunit); domain 1 / Ricin (A subunit), domain 1 / Ribosome-inactivating protein type 1/2 / Ribosome-inactivating protein / Ribosome-inactivating protein, subdomain 1 / Ribosome-inactivating protein, subdomain 2 / Ribosome-inactivating protein superfamily / Ribosome inactivating protein ...Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A subunit); domain 1 / Ricin (A subunit), domain 1 / Ribosome-inactivating protein type 1/2 / Ribosome-inactivating protein / Ribosome-inactivating protein, subdomain 1 / Ribosome-inactivating protein, subdomain 2 / Ribosome-inactivating protein superfamily / Ribosome inactivating protein / Few Secondary Structures / Irregular / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
rRNA N-glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Iris hollandica (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Meyer, A. / Weber, W. / Singh, T.P. / Betzel, C.
引用
ジャーナル: to be published
タイトル: Native structure of IRIP, a type I ribosome inactivating protein from Iris hollandica var. at 1.25 A
著者: Meyer, A. / Weber, W. / Singh, T.P. / Betzel, C.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1997
タイトル: Type 1 ribosome-inactivating proteins are the most abundant proteins in iris (Iris hollandica var. Professor Blaauw) bulbs: characterization and molecular cloning
著者: Van Damme, E.J. / Barre, A. / Barbieri, L. / Valbonesi, P. / Rouge, P. / Van Leuven, F. / Stirpe, F. / Peumans, W.J.
#2: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1992
タイトル: Analysis of several key active site residues of ricin A chain by mutagenesis and X-ray crystallography
著者: Kim, Y. / Robertus, J.D.
#3: ジャーナル: Proteins / 年: 1991
タイトル: Site-directed mutagenesis of ricin A-chain and implications for the mechanism of action
著者: Ready, M.P. / Kim, Y. / Robertus, J.D.
履歴
登録2010年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ribosome inactivating type 1 protein
B: Ribosome inactivating type 1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,89821
ポリマ－62,1282
非ポリマー1,77019
水13,619756
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.879, 84.809, 69.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THE IRIP DIMER IN THE ASYMMETRIC UNIT HAS BEEN FOUND IN AN NON-CRYSTALLOGRAPHIC 2-FOLD SYMMETRY. FORMATION OF THAT DIMER HAS PROBABLY NO BIOLOGICAL MEANING AND IS A RESULT OF THE CRYSTALLIZATION PROCESS.

-
要素

#1: タンパク質 Ribosome inactivating type 1 protein / IRIP


分子量: 31064.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Iris hollandica (植物) / 参照: UniProt: O04358, rRNA N-glycosylase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 756 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE ARE CONFLICTS BETWEEN THE SEQUENCE AND DATABASE REFERENCE SEQUENCE. THE RESIDUES ARE ...THERE ARE CONFLICTS BETWEEN THE SEQUENCE AND DATABASE REFERENCE SEQUENCE. THE RESIDUES ARE CONSISTENT WITH ELECTRON DENSITY. FOR THR A 134, B 105 AND B 134, THEY ARE REFERRED IN BIOCHEM J. 1997 JUN 15;324 (PT 3):963-70; VAN DAMME EJ ET AL.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.9M ammonium sulfate in 20% w/v glycerol, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8148 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8148 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→30 Å / Num. obs: 157596 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2.6 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 17.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.447 / Net I/σ(I): 25.6 / Num. measured all: 1839695
反射 シェル解像度: 1.247→1.28 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.649 / Mean I/σ(I) obs: 2.67 / Num. unique all: 7666 / Rsym value: 0.45 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M2T

1m2t


解像度: 1.25→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / SU B: 0.646 / SU ML: 0.029 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.044 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; Ala 93 (A/B) and Glycin 251 were refined based on the electron density results. Results are discussed in the publication.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18542 7893 5 %RANDOM
Rwork0.16846 ---
obs0.16931 157596 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.883 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å20.71 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3990 0 109 756 4855
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0224543
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1851.976221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.75573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.80522.891211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.45515735
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3311551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2715
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213471
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.521.52736
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.98724528
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4731807
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3074.51693
LS精密化 シェル解像度: 1.247→1.28 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 559 -
Rwork0.251 10550 -
obs--95.31 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る