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- PDB-3mp6: Complex Structure of Sgf29 and dimethylated H3K4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mp6
タイトルComplex Structure of Sgf29 and dimethylated H3K4
要素
  • H3K4me2 peptide
  • Maltose-binding periplasmic protein,LINKER,SAGA-associated factor 29
キーワードHISTONE BINDING PROTEIN / Histone / Tudor Domain / H3K4me2 / SAGA
機能・相同性
機能・相同性情報


ADA complex / SAGA complex localization to transcription regulatory region / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport ...ADA complex / SAGA complex localization to transcription regulatory region / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / Chromatin modifying enzymes / methylated histone binding / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / DNA methylation / cell chemotaxis / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / protein localization / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / outer membrane-bounded periplasmic space / gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / periplasmic space / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
SGF29 tudor-like domain / SAGA-associated factor 29 / : / : / SGF29 tudor-like domain / SGF29 C-terminal domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. ...SGF29 tudor-like domain / SAGA-associated factor 29 / : / : / SGF29 tudor-like domain / SGF29 C-terminal domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / SH3 type barrels. / Histone-fold / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / SAGA-associated factor 29 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
unidentified (未定義)
Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Li, J. / Wu, M. / Ruan, J. / Zang, J.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Sgf29 binds histone H3K4me2/3 and is required for SAGA complex recruitment and histone H3 acetylation
著者: Bian, C. / Xu, C. / Ruan, J. / Lee, K.K. / Burke, T.L. / Tempel, W. / Barsyte, D. / Li, J. / Wu, M. / Zhou, B.O. / Fleharty, B.E. / Paulson, A. / Allali-Hassani, A. / Zhou, J.Q. / Mer, G. / ...著者: Bian, C. / Xu, C. / Ruan, J. / Lee, K.K. / Burke, T.L. / Tempel, W. / Barsyte, D. / Li, J. / Wu, M. / Zhou, B.O. / Fleharty, B.E. / Paulson, A. / Allali-Hassani, A. / Zhou, J.Q. / Mer, G. / Grant, P.A. / Workman, J.L. / Zang, J. / Min, J.
履歴
登録2010年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年6月12日Group: Database references
改定 1.32017年6月21日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_src_syn / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name ..._entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,LINKER,SAGA-associated factor 29
P: H3K4me2 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3683
ポリマ－58,0262
非ポリマー3421
水11,367631
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area720 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area22780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.169, 85.333, 119.313
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,LINKER,SAGA-associated factor 29 / MBP / Sgf29


分子量: 57521.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: chimera of Maltose-binding periplasmic protein, SAGA-associated factor 29
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) unidentified (未定義), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: K12, S288c / 遺伝子: malE, SGF29 / プラスミド: pET23b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P25554
#2: タンパク質・ペプチド H3K4me2 peptide


分子量: 503.616 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 631 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.11 % / Mosaicity: 0.312 °
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 25% PEG3350, 0.1M sodium acetate, pH 4.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 281K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→50 Å / Num. all: 86450 / Num. obs: 86450 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.06 / Χ2: 0.976 / Net I/σ(I): 25.7
反射 シェル解像度: 1.48→1.51 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.447 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 4216 / Rsym value: 0.4 / Χ2: 0.728 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HSJ

1hsj


解像度: 1.48→31.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1662 2 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 81179 95.91 %-
all-84640 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 43.17 Å2 / Biso mean: 15.248 Å2 / Biso min: 2.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å20 Å2
2---0.38 Å20 Å2
3---0.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.08 Å0.06 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→31.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3984 0 23 631 4638
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224273
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2031.9795834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2265556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.63925.211190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.87415723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1211518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2641
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213272
LS精密化 シェル解像度: 1.478→1.516 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 82 -
Rwork0.236 5389 -
all-5471 -
obs-3750 88.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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