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- PDB-3mo5: Human G9a-like (GLP, also known as EHMT1) in complex with inhibit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mo5
タイトルHuman G9a-like (GLP, also known as EHMT1) in complex with inhibitor E72
要素Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
キーワードTRANSFERASE / Epigenetics / Histone lysine methylation / enzymatic inhibition / lysine mimics
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / C2H2 zinc finger domain binding / protein-lysine N-methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation ...[histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / C2H2 zinc finger domain binding / protein-lysine N-methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Transcriptional Regulation by E2F6 / Transcriptional Regulation by VENTX / regulation of embryonic development / response to fungicide / epigenetic regulation of gene expression / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / transcription corepressor binding / methyltransferase activity / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromatin organization / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / nuclear body / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / Ankyrin repeats (many copies) / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain profile. / SET domain superfamily / SET domain / Beta Complex / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E72 / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Chang, Y. / Horton, J.R. / Cheng, X.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Adding a lysine mimic in the design of potent inhibitors of histone lysine methyltransferases.
著者: Chang, Y. / Ganesh, T. / Horton, J.R. / Spannhoff, A. / Liu, J. / Sun, A. / Zhang, X. / Bedford, M.T. / Shinkai, Y. / Snyder, J.P. / Cheng, X.
履歴
登録2010年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
C: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
D: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,31526
ポリマ－131,3214
非ポリマー3,99422
水12,592699
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6376
ポリマ－32,8301
非ポリマー8065
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6376
ポリマ－32,8301
非ポリマー8065
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0217
ポリマ－32,8301
非ポリマー1,1916
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0217
ポリマ－32,8301
非ポリマー1,1916
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
B: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,27312
ポリマ－65,6602
非ポリマー1,61310
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area24020 Å2
手法PISA
6
C: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
D: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,04214
ポリマ－65,6602
非ポリマー2,38212
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area23480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.9, 162.9, 69.1
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.0, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細4 complexes per asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質
Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-9 specific 5 / Histone H3-K9 methyltransferase 5 / H3-K9-HMTase 5 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase ...Histone H3-K9 methyltransferase 5 / H3-K9-HMTase 5 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1 / Eu-HMTase1 / G9a-like protein 1 / GLP1 / Lysine N-methyltransferase 1D


分子量: 32830.219 Da / 分子数: 4 / 断片: C-terminal SET domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT1, EUHMTASE1, KIAA1876, KMT1D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H9B1, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-E72 / 7-[(5-aminopentyl)oxy]-N~4~-[1-(5-aminopentyl)piperidin-4-yl]-N~2~-[3-(dimethylamino)propyl]-6-methoxyquinazoline-2,4-diamine


分子量: 544.776 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H52N8O2
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 699 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.49 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes pH 7.5, 14% polyethylene glycol 4000, 9% isopropanol, and 12% dimethyl sulfoxide, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→34.14 Å / Num. obs: 72239 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 18.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.14→2.22 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.555 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FPD

3fpd


解像度: 2.14→34.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 317304.28 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 3430 5.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 67126 93.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 71.5714 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.14 Å20 Å28.65 Å2
2---2.03 Å20 Å2
3---7.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-35 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→34.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8144 0 224 699 9067
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.351.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.92.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.14→2.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 277 4.6 %
Rwork0.257 5729 -
obs--84 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3water.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4E72_2.parE67_mod.top
X-RAY DIFFRACTION5sah_xplor.parsah_xplor.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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