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- PDB-3mh4: HtrA proteases are activated by a conserved mechanism that can be... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mh4
タイトルHtrA proteases are activated by a conserved mechanism that can be triggered by distinct molecular cues
要素Protease do
キーワードHYDROLASE / DegP / HtrA / protease
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / : / serine-type peptidase activity / protein folding / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / response to oxidative stress ...peptidase Do / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / : / serine-type peptidase activity / protein folding / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / response to oxidative stress / periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, Do / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily ...Peptidase S1C, Do / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Periplasmic serine endoprotease DegP
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Krojer, T. / Sawa, J. / Huber, R. / Clausen, T.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: HtrA proteases have a conserved activation mechanism that can be triggered by distinct molecular cues
著者: Krojer, T. / Sawa, J. / Huber, R. / Clausen, T.
履歴
登録2010年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年3月5日Group: Database references
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease do
B: Protease do


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,8522
ポリマ－95,8522
非ポリマー00
水00
1
A: Protease do
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)287,5566
ポリマ－287,5566
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
Buried area14880 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area82320 Å2
手法PISA
2
B: Protease do
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)287,5566
ポリマ－287,5566
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z1
Buried area20560 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area100630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.708, 120.708, 232.984
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Protease do / DegP / HtrA


分子量: 47926.070 Da / 分子数: 2 / 変異: S210A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: degP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0C0V0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 12% Isopropanol, 0.1M Tris, 12% PEG 2000 MME, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.1→25 Å / Num. all: 18503 / Num. obs: 18503 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 92.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.463 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 1657 / Rsym value: 0.463 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
CNS精密化
PHENIX(phenix.refine)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KY9

1ky9


解像度: 3.1→24.068 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.766 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): 0 / 位相誤差: 28.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3088 958 5.19 %RANDOM
Rwork0.2565 ---
all0.2592 18443 --
obs0.2592 18443 97.54 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 86.581 Å2 / ksol: 0.301 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 240.18 Å2 / Biso mean: 138.131 Å2 / Biso min: 53.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.274 Å2-0 Å2-0 Å2
2--7.274 Å20 Å2
3----14.548 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→24.068 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5007 0 0 0 5007
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065050
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9366815
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061822
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004893
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5761885
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1-3.2630.3561360.2842292242892
3.263-3.4670.321430.25124782621100
3.467-3.7340.2921390.23425092648100
3.734-4.1080.2871470.2225072654100
4.108-4.6980.2061260.1912521264798
4.698-5.9050.2691390.2192560269999
5.905-24.0690.3791280.3172618274694

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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