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- PDB-3mea: Crystal structure of the SGF29 in complex with H3K4me3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mea
タイトルCrystal structure of the SGF29 in complex with H3K4me3
要素
  • Histone H3
  • SAGA-associated factor 29 homolog
キーワードTRANSCRIPTION / Structural Genomics Consortium / SGC / Nucleus / Transcription regulation / Chromosomal protein / DNA-binding / Nucleosome core
機能・相同性
機能・相同性情報


SAGA-type complex / histone H3K36me3 reader activity / establishment of protein localization to chromatin / ATAC complex / histone H3K4me3 reader activity / SAGA complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of RNA splicing / : / regulation of cell division ...SAGA-type complex / histone H3K36me3 reader activity / establishment of protein localization to chromatin / ATAC complex / histone H3K4me3 reader activity / SAGA complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of RNA splicing / : / regulation of cell division / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / response to endoplasmic reticulum stress / mitotic spindle / structural constituent of chromatin / nucleosome / HATs acetylate histones / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
SGF29 tudor-like domain / SAGA-associated factor 29 / : / : / SGF29 tudor-like domain / SGF29 C-terminal domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / Histone H3 signature 1. / SH3 type barrels. / Histone H3 signature 2. ...SGF29 tudor-like domain / SAGA-associated factor 29 / : / : / SGF29 tudor-like domain / SGF29 C-terminal domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / Histone H3 signature 1. / SH3 type barrels. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / SAGA-associated factor 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.26 Å
データ登録者Bian, C. / Xu, C. / Tempel, W. / MacKenzie, F. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Sgf29 binds histone H3K4me2/3 and is required for SAGA complex recruitment and histone H3 acetylation.
著者: Bian, C. / Xu, C. / Ruan, J. / Lee, K.K. / Burke, T.L. / Tempel, W. / Barsyte, D. / Li, J. / Wu, M. / Zhou, B.O. / Fleharty, B.E. / Paulson, A. / Allali-Hassani, A. / Zhou, J.Q. / Mer, G. / ...著者: Bian, C. / Xu, C. / Ruan, J. / Lee, K.K. / Burke, T.L. / Tempel, W. / Barsyte, D. / Li, J. / Wu, M. / Zhou, B.O. / Fleharty, B.E. / Paulson, A. / Allali-Hassani, A. / Zhou, J.Q. / Mer, G. / Grant, P.A. / Workman, J.L. / Zang, J. / Min, J.
履歴
登録2010年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月3日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SAGA-associated factor 29 homolog
B: Histone H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7352
ポリマ－21,7352
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.385, 41.425, 52.527
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 121.390, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 SAGA-associated factor 29 homolog / Coiled-coil domain-containing protein 101


分子量: 20441.918 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 129-291 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCDC101, SGF29 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q96ES7
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3 / H3K4me3


分子量: 1293.516 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 2-4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: H3K4me3 3mer
由来: (合成) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q92133
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 22% peg3350, 0.1M HEPES. 0.004M trimethylated H3K3 peptide was present in the protein stock solution, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97927 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.26→30 Å / Num. obs: 46388 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 1.437 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.26-1.282.80.97322852.465199.1
1.28-1.313.20.87923052.382199.9
1.31-1.333.40.76323082.2241100
1.33-1.363.50.64223082.011100
1.36-1.393.60.5123321.825199.9
1.39-1.423.60.41923051.6581100
1.42-1.453.60.32222931.5811100
1.45-1.493.60.2623061.405199.9
1.49-1.543.60.223241.341100
1.54-1.593.60.16923221.273199.9
1.59-1.643.60.13723011.225199.9
1.64-1.713.60.10723271.1751100
1.71-1.793.70.08222741.124199.7
1.79-1.883.60.06523481.1481100
1.88-23.70.05422931.303199.9
2-2.153.60.04923371.538199.9
2.15-2.373.60.04323291.454199.8
2.37-2.713.50.02923390.8941100
2.71-3.423.60.0223550.6781100
3.42-303.70.01823970.666199.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ME9

3me9


解像度: 1.26→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / WRfactor Rfree: 0.204 / WRfactor Rwork: 0.181 / SU B: 1.476 / SU ML: 0.029 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.049 / ESU R Free: 0.046 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 1445 3.117 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.179 46365 99.834 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 10.384 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.221 Å20 Å2-0.133 Å2
2--0.129 Å20 Å2
3----0.047 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.26→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1294 0 0 156 1450
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221359
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02912
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5371.9761871
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91932230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3295173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.96523.87162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.26415194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.63159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2205
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211526
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02268
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5561.5851
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4371.5326
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.44721379
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1893508
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.514.5487
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.24632271
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.26-1.2930.322930.3033303342799.095
1.293-1.3280.2931120.2563180329699.879
1.328-1.3660.2591000.2363122322599.907
1.366-1.4080.2091040.1873006311299.936
1.408-1.4540.196940.1692954304999.967
1.454-1.5050.206830.1482871295699.932
1.505-1.5610.1791020.13427452847100
1.561-1.6250.19780.1392632271599.816
1.625-1.6960.187830.1372561264599.962
1.696-1.7780.195770.1382425250699.84
1.778-1.8740.177730.1432333240999.875
1.874-1.9860.169690.162187225999.867
1.986-2.1220.215640.1672070213699.906
2.122-2.290.187680.1681927199799.9
2.29-2.5050.224560.1811778183799.837
2.505-2.7950.221490.1811631168199.941
2.795-3.2170.18570.19614201477100
3.217-3.9150.212390.19512281267100
3.915-5.4340.158340.168962996100
5.434-200.196100.25858560598.347

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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