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- PDB-3me9: Crystal structure of SGF29 in complex with H3K4me3 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3me9
タイトルCrystal structure of SGF29 in complex with H3K4me3 peptide
要素
  • Histone H3
  • SAGA-associated factor 29 homolog
キーワードTRANSCRIPTION / Structural Genomics Consortium / SGC / Nucleus / Transcription regulation / Chromosomal protein / DNA-binding / Nucleosome core
機能・相同性
機能・相同性情報


SAGA-type complex / establishment of protein localization to chromatin / ATAC complex / SAGA complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of RNA splicing / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair ...SAGA-type complex / establishment of protein localization to chromatin / ATAC complex / SAGA complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of RNA splicing / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methylated histone binding / response to endoplasmic reticulum stress / mitotic spindle / structural constituent of chromatin / nucleosome / HATs acetylate histones / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
SGF29 tudor-like domain / SAGA-associated factor 29 / : / : / SGF29 tudor-like domain / SGF29 C-terminal domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 ...SGF29 tudor-like domain / SAGA-associated factor 29 / : / : / SGF29 tudor-like domain / SGF29 C-terminal domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / SH3 type barrels. / Histone-fold / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / SAGA-associated factor 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Bian, C. / Tempel, W. / Xu, C. / Guo, Y. / Dong, A. / Crombet, L. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Bian, C. / Tempel, W. / Xu, C. / Guo, Y. / Dong, A. / Crombet, L. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Sgf29 binds histone H3K4me2/3 and is required for SAGA complex recruitment and histone H3 acetylation.
著者: Bian, C. / Xu, C. / Ruan, J. / Lee, K.K. / Burke, T.L. / Tempel, W. / Barsyte, D. / Li, J. / Wu, M. / Zhou, B.O. / Fleharty, B.E. / Paulson, A. / Allali-Hassani, A. / Zhou, J.Q. / Mer, G. / ...著者: Bian, C. / Xu, C. / Ruan, J. / Lee, K.K. / Burke, T.L. / Tempel, W. / Barsyte, D. / Li, J. / Wu, M. / Zhou, B.O. / Fleharty, B.E. / Paulson, A. / Allali-Hassani, A. / Zhou, J.Q. / Mer, G. / Grant, P.A. / Workman, J.L. / Zang, J. / Min, J.
履歴
登録2010年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月3日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SAGA-associated factor 29 homolog
B: SAGA-associated factor 29 homolog
C: Histone H3
D: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,46318
ポリマ－43,1794
非ポリマー28414
水5,441302
1
B: SAGA-associated factor 29 homolog
D: Histone H3
ヘテロ分子

A: SAGA-associated factor 29 homolog
C: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,46318
ポリマ－43,1794
非ポリマー28414
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area18260 Å2
手法PISA
2
A: SAGA-associated factor 29 homolog
C: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6859
ポリマ－21,5892
非ポリマー967
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area9930 Å2
手法PISA
3
B: SAGA-associated factor 29 homolog
D: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7779
ポリマ－21,5892
非ポリマー1887
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area9500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.038, 65.434, 105.619
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 SAGA-associated factor 29 homolog / Coiled-coil domain-containing protein 101


分子量: 20295.742 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 115-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCDC101, SGF29 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q96ES7
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3 / H3K4me3 8mer


分子量: 1293.516 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 2-9 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: H3K4me3 8mer
由来: (合成) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q92133

-
非ポリマー , 4種, 316分子

#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 11 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG3350, 0.1M ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris, pH 5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID10.97927
回転陽極RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT21.5418
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2009年10月15日
RIGAKU RAXIS2IMAGE PLATE2009年10月5日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979271
21.54181
反射解像度: 1.37→20 Å / Num. obs: 73960 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.37-1.396.90.9721,2100
1.39-1.4270.8271,2100
1.42-1.457.10.7071,2100
1.45-1.487.10.5951,2100
1.48-1.517.10.5211,2100
1.51-1.547.10.4381,2100
1.54-1.587.20.3621,2100
1.58-1.627.20.3271,2100
1.62-1.677.20.2751,2100
1.67-1.737.20.2251,2100
1.73-1.797.20.1861,2100
1.79-1.867.20.1471,2100
1.86-1.947.20.1271,2100
1.94-2.057.20.1061,2100
2.05-2.177.20.0961,2100
2.17-2.347.20.0881,2100
2.34-2.587.10.0751,2100
2.58-2.956.90.0591,2100
2.95-3.717.20.0461,2100
3.71-206.90.0411,299.9

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.37→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / Matrix type: sparse / WRfactor Rfree: 0.208 / WRfactor Rwork: 0.186 / SU B: 0.979 / SU ML: 0.041 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.062 / ESU R Free: 0.063 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21353 2001 2.719 %RANDOM
Rwork0.19105 71590 --
obs0.19167 73591 99.995 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 11.704 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.317 Å20 Å20 Å2
2---0.372 Å20 Å2
3---0.056 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.37→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2822 0 27 302 3151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223052
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022106
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5631.9864193
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91335143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7315392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.56523.504137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.67915472
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3351526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213425
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02598
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9421.51899
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2711.5734
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.64523089
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.56431153
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6954.51093
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection all% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.37-1.4050.2971440.29451950.29453391000.28
1.405-1.4440.2781510.25151000.25252511000.233
1.444-1.4850.2341400.21749280.21850681000.196
1.485-1.5310.2241230.20848140.20949371000.184
1.531-1.5810.2451280.19646690.19847971000.171
1.581-1.6360.2411070.18645240.18746311000.161
1.636-1.6970.227880.18243910.18344791000.159
1.697-1.7660.221970.1841160.18243131000.156
1.766-1.8440.257840.18340790.18441631000.16
1.844-1.9330.19770.1839100.1839871000.161
1.933-2.0360.1951340.1836420.1837761000.164
2.036-2.1590.237720.17335370.17436091000.162
2.159-2.3060.1761100.17832820.17833921000.169
2.306-2.4880.2371160.18630560.18831721000.179
2.488-2.7210.207450.19928810.19929261000.195
2.721-3.0350.216710.18925950.1926661000.192
3.035-3.4910.197930.19522830.19523761000.201
3.491-4.2440.168510.16820010.16820521000.183
4.244-5.8710.192420.17415960.17516381000.199
5.871-200.264280.2619910.261102399.6090.301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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