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- PDB-3mdy: Crystal structure of the cytoplasmic domain of the bone morphogen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mdy
タイトルCrystal structure of the cytoplasmic domain of the bone morphogenetic protein receptor type-1B (BMPR1B) in complex with FKBP12 and LDN-193189
要素
  • Bone morphogenetic protein receptor type-1B
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
キーワードTransferase/isomerase / COMPLEX (ISOMERASE-PROTEIN KINASE) / RECEPTOR SERINE/THREONINE KINASE / Structural Genomics Consortium / SGC / ATP-binding / Disease mutation / Kinase / Transferase / Rotamase / Transferase-isomerase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chondrocyte proliferation / ovarian cumulus expansion / chondrocyte development / central nervous system neuron differentiation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / BMP binding / proteoglycan biosynthetic process / endochondral bone morphogenesis / positive regulation of cartilage development / positive regulation of chondrocyte differentiation ...negative regulation of chondrocyte proliferation / ovarian cumulus expansion / chondrocyte development / central nervous system neuron differentiation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / BMP binding / proteoglycan biosynthetic process / endochondral bone morphogenesis / positive regulation of cartilage development / positive regulation of chondrocyte differentiation / macrolide binding / activin receptor binding / eye development / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / transforming growth factor beta receptor activity, type II / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity, type III / cellular response to BMP stimulus / type I transforming growth factor beta receptor binding / Signaling by BMP / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding / dorsal/ventral pattern formation / signaling receptor inhibitor activity / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ovulation cycle / 'de novo' protein folding / cartilage condensation / retinal ganglion cell axon guidance / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / FK506 binding / SMAD binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / Calcineurin activates NFAT / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / BMP signaling pathway / regulation of immune response / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / heart morphogenesis / supramolecular fiber organization / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel regulator activity / protein maturation / T cell activation / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / sarcoplasmic reticulum / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / HFE-transferrin receptor complex / cellular response to growth factor stimulus / Z disc / osteoblast differentiation / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / transmembrane signaling receptor activity / protein folding / regulation of protein localization / retina development in camera-type eye / protein refolding / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell differentiation / receptor complex / inflammatory response / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Snake toxin-like superfamily ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Snake toxin-like superfamily / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LDN / Bone morphogenetic protein receptor type-1B / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Mahajan, P. / Daga, N. / Cooper, C. / Krojer, T. / Alfano, I. / Knapp, S. / von Delft, F. / Weigelt, J. ...Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Mahajan, P. / Daga, N. / Cooper, C. / Krojer, T. / Alfano, I. / Knapp, S. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the cytoplasmic domain of the bone morphogenetic protein receptor type-1B (BMPR1B) in complex with FKBP12 and LDN-193189
著者: Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Mahajan, P. / Daga, N. / Cooper, C. / Krojer, T. / Alfano, I. / Knapp, S. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / ...著者: Chaikuad, A. / Sanvitale, C. / Mahajan, P. / Daga, N. / Cooper, C. / Krojer, T. / Alfano, I. / Knapp, S. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2010年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bone morphogenetic protein receptor type-1B
C: Bone morphogenetic protein receptor type-1B
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,5536
ポリマ－100,7404
非ポリマー8132
水12,376687
1
A: Bone morphogenetic protein receptor type-1B
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7763
ポリマ－50,3702
非ポリマー4061
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area19120 Å2
手法PISA
2
C: Bone morphogenetic protein receptor type-1B
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7763
ポリマ－50,3702
非ポリマー4061
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.410, 80.010, 183.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11D
21B
12A
22C
13C
23A

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111SERSERGLUGLU2DD0 - 1081 - 109
211SERSERGLUGLU2BC0 - 1081 - 109
112GLUGLUSERSER4AA174 - 1759 - 10
212GLUGLUSERSER4CB174 - 1759 - 10
122ARGARGASPASP4AA177 - 17812 - 13
222ARGARGASPASP4CB177 - 17812 - 13
132ILEILEGLYGLY4AA180 - 18915 - 24
232ILEILEGLYGLY4CB180 - 18915 - 24
142SERSERILEILE2AA190 - 20425 - 39
242SERSERILEILE2CB190 - 20425 - 39
152METMETLYSLYS2AA206 - 22241 - 57
252METMETLYSLYS2CB206 - 22241 - 57
113GLUGLUMETMET2CB226 - 25361 - 88
213GLUGLUMETMET2AA226 - 25361 - 88
123HISHISGLYGLY2CB255 - 26890 - 103
223HISHISGLYGLY2AA255 - 26890 - 103
133THRTHRTHRTHR6CB269 - 273104 - 108
233THRTHRTHRTHR6AA269 - 273104 - 108
143GLNGLNLYSLYS2CB274 - 356109 - 191
243GLNGLNLYSLYS2AA274 - 356109 - 191
153THRTHRASNASN4CB370 - 388205 - 223
253THRTHRASNASN4AA370 - 388205 - 223
163ASNASNILEILE2CB390 - 500225 - 335
263ASNASNILEILE2AA390 - 500225 - 335

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
詳細AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Bone morphogenetic protein receptor type-1B / BMPR1B / BMP type-1B receptor / BMPR-1B


分子量: 38315.078 Da / 分子数: 2
断片: BMPR1B cytoplasmic (GS and kinase) domain (residue 168-502)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMPR1B / プラスミド: pFB-LIC-Bse / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O00238, receptor protein serine/threonine kinase
#2: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / FKBP12 / PPIase FKBP1A / FK506-binding protein 1A / FKBP-1A / Rotamase / Immunophilin FKBP12 / 12 ...FKBP12 / PPIase FKBP1A / FK506-binding protein 1A / FKBP-1A / Rotamase / Immunophilin FKBP12 / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12


分子量: 12054.782 Da / 分子数: 2 / 断片: FKBP12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP12 / プラスミド: pNIC28-BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: P62942, peptidylprolyl isomerase
#3: 化合物 ChemComp-LDN / 4-[6-(4-piperazin-1-ylphenyl)pyrazolo[1,5-a]pyrimidin-3-yl]quinoline / LDN-193189


分子量: 406.482 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H22N6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 687 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.34 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M Na Malonate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月28日 / 詳細: Kirkpatrick Baez bimorph mirror pair
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→48.79 Å / Num. all: 61055 / Num. obs: 60968 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.05→2.16 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.521 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 8618 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY: 3H9R CHAIN A, and CHAIN B

3h9r


解像度: 2.05→44.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / WRfactor Rfree: 0.246 / WRfactor Rwork: 0.193 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.793 / SU B: 9.983 / SU ML: 0.142 / SU R Cruickshank DPI: 0.219 / SU Rfree: 0.192 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.192 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2548 3085 5.1 %RANDOM
Rwork0.20145 57883 --
obs0.2042 57883 99.54 %-
all-60968 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 110.3 Å2 / Biso mean: 26.029 Å2 / Biso min: 7.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.73 Å20 Å20 Å2
2--2.56 Å20 Å2
3----1.83 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.272 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→44.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6727 0 62 687 7476
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0227003
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024873
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4221.9739471
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9263.00111820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0795872
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.44923.379290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.462151250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7071547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.21031
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0217697
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021406
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.70634283
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.89431753
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.48656906
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.43482720
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.839112555
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11D633tight positional0.020.05
21A186tight positional0.040.05
31C1396tight positional0.040.05
12B796medium positional0.060.5
22C396medium positional0.040.5
32A1987medium positional0.050.5
31C61loose positional0.085
11D633tight thermal0.150.5
21A186tight thermal0.180.5
31C1396tight thermal0.210.5
12B796medium thermal0.112
22C396medium thermal0.12
32A1987medium thermal0.162
31C61loose thermal0.210
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 234 -
Rwork0.301 4071 -
all-4305 -
obs--96.42 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.03982.4462-0.23782.0275-1.00774.96020.195-0.83120.4860.1428-0.13030.2994-0.1144-0.4082-0.06470.0414-0.01010.02360.2287-0.06910.057924.96756.759355.9651
20.76160.02090.95590.12170.23451.5606-0.05270.14720.03370.029-0.07610.0435-0.01230.05760.12870.08390.00210.01720.12120.02430.088338.14294.840151.1508
30.59610.01110.46160.06180.14070.6427-0.05040.00280.0480.0244-0.01820.01740.0232-0.02590.06860.09820.00230.01040.06060.01690.092344.16382.728565.0923
40.82810.52250.61530.57650.03341.0699-0.01290.00220.01950.0083-0.0693-0.00810.07250.15950.08220.09290.05050.02480.09390.04760.07958.1916-2.409870.3249
52.7838-0.3681-1.80420.7101-0.23261.64750.09260.32460.1331-0.03610.0723-0.085-0.0667-0.4259-0.16490.0124-0.00440.01990.25370.08780.101712.67524.012444.9094
61.7971-0.6463-1.38881.3802-0.35011.7025-0.14410.1657-0.0282-0.00650.1490.02870.1451-0.2937-0.00490.0143-0.0346-0.00320.2212-0.00290.026916.2287-1.25744.3658
74.9327-1.34111.66871.5684-0.33333.3397-0.02620.80250.3704-0.1715-0.1098-0.28-0.10970.7010.1360.0754-0.01640.02720.3070.06280.085340.64696.688813.0983
80.4684-0.18850.22680.620.02470.62310.0379-0.0790.020.0141-0.029-0.1144-0.02090.0749-0.0090.0778-0.01580.020.05610.00040.072827.04055.1517.8387
90.68790.09160.25440.02440.08240.9394-0.0202-0.01210.0145-0.0186-0.0261-0.00240.01540.05690.04630.09020.01140.01290.07960.00710.083622.30682.24887.5905
100.5792-0.22910.70610.9163-0.10121.41190.01260.02140.012-0.0964-0.11030.0180.1366-0.32560.09770.0742-0.06290.02730.2325-0.05410.06097.0158-2.0467-0.9074
114.70330.15-1.24690.40190.53291.17360.0058-0.45950.18220.04590.1313-0.03230.07690.4194-0.13710.04680.0417-0.00060.3961-0.08440.041255.06322.255723.6425
125.13470.3814-1.96460.83760.3431.66950.0126-0.31850.1608-0.00520.17430.11180.02260.5095-0.18680.02950.0212-0.00160.2306-0.05180.073749.71962.271225.8548
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A174 - 202
2X-RAY DIFFRACTION2A203 - 273
3X-RAY DIFFRACTION3A274 - 369
4X-RAY DIFFRACTION4A370 - 502
5X-RAY DIFFRACTION5B0 - 67
6X-RAY DIFFRACTION6B68 - 108
7X-RAY DIFFRACTION7C174 - 201
8X-RAY DIFFRACTION8C202 - 256
9X-RAY DIFFRACTION9C257 - 373
10X-RAY DIFFRACTION10C374 - 500
11X-RAY DIFFRACTION11D0 - 43
12X-RAY DIFFRACTION12D44 - 108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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