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- PDB-3mbw: Crystal structure of the human ephrin A2 LBD and CRD domains in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mbw
タイトルCrystal structure of the human ephrin A2 LBD and CRD domains in complex with ephrin A1
要素
  • Ephrin type-A receptor 2
  • Ephrin-A1
キーワードTRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / ATP-binding / kinase / nucleotide-binding / receptor / transferase / phosphorylation / transmembrane / tyrosine-protein kinase / glycoprotein / cysteine-rich domain / phosphoprotein / GPI-anchor / lipoprotein / transferase-signaling protein complex / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion to mesenchymal transition involved in heart valve formation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / mitral valve morphogenesis / notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis ...endocardial cushion to mesenchymal transition involved in heart valve formation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / mitral valve morphogenesis / notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration / ephrin receptor activity / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / post-anal tail morphogenesis / bone remodeling / response to growth factor / activation of GTPase activity / negative regulation of thymocyte apoptotic process / tight junction / aortic valve morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / neural tube development / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of axonogenesis / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell adhesion mediated by integrin / lamellipodium membrane / RHOU GTPase cycle / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / negative regulation of MAPK cascade / vasculogenesis / regulation of angiogenesis / side of membrane / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / ephrin receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of angiogenesis / osteoclast differentiation / cell chemotaxis / axon guidance / skeletal system development / molecular function activator activity / protein localization to plasma membrane / cell motility / positive regulation of protein localization to plasma membrane / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / ruffle membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / osteoblast differentiation / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell migration / cell-cell signaling / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / receptor complex / protein stabilization / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / inflammatory response / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / signaling receptor binding / focal adhesion / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / extracellular region / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ephrin a2 ectodomain / Ephrin-A ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B ...ephrin a2 ectodomain / Ephrin-A ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin-A1 / Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Walker, J.R. / Yermekbayeva, L. / Seitova, A. / Butler-Cole, C. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Architecture of Eph receptor clusters.
著者: Himanen, J.P. / Yermekbayeva, L. / Janes, P.W. / Walker, J.R. / Xu, K. / Atapattu, L. / Rajashankar, K.R. / Mensinga, A. / Lackmann, M. / Nikolov, D.B. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2010年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin-A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,7344
ポリマ－57,9862
非ポリマー7492
水48627
1
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin-A1
ヘテロ分子

A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin-A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,4698
ポリマ－115,9714
非ポリマー1,4974
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
Buried area8100 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area40520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.265, 215.787, 107.263
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Tyrosine-protein kinase receptor ECK / Epithelial cell kinase


分子量: 36587.008 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 23-326 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ECK, EPHA2 / プラスミド: PFHMSP-LIC-N
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Ephrin-A1 / EPH-related receptor tyrosine kinase ligand 1 / LERK-1 / Immediate early response protein B61 / ...EPH-related receptor tyrosine kinase ligand 1 / LERK-1 / Immediate early response protein B61 / Tumor necrosis factor alpha-induced protein 4 / TNF alpha-induced protein 4 / Ephrin-A1 / secreted form


分子量: 21398.688 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 17-171 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EFNA1, EPLG1, LERK1, TNFAIP4 / プラスミド: PFHMSP-LIC-N
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P20827
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Rhap]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細STATE THAT THE CORRECT SEQUENCE IS PROVIDED IN GENBANK ENTRY NP_004422

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.73 %
結晶化温度: 290.9 K / pH: 8
詳細: 10.0% PEG 3350, 0.16M AMMONIUM PHOSPHATE, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290.9K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98792
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月10日
放射モノクロメーター: DOUBLE-CRYSTAL SI-111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→39 Å / Num. obs: 16953 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 83.52 Å2 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 23.65
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / Rsym value: 0.668 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3C8X, 1SHW

3c8x

1shw


解像度: 2.81→34.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9127 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8839 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2723 874 5.17 %RANDOM
Rwork0.2261 ---
obs0.2286 16891 --
all-16953 --
原子変位パラメータBiso mean: 80.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.0869 Å20 Å20 Å2
2---2.0623 Å20 Å2
3----3.0246 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.551 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→34.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3207 0 50 27 3284
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0093361HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.154577HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1105SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes84HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes487HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3361HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact
LS精密化 シェル解像度: 2.81→3 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2866 134 4.48 %
Rwork0.2628 2860 -
all0.2639 2994 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3052-0.4682.00763.2317-2.11674.4096-0.53120.38351.07080.1626-0.361-0.8244-0.46830.37720.8922-0.2426-0.0272-0.198-0.08030.16770.2303-13.55337.20822.9196
24.3243-2.89580.023116.10842.81262.9390.09720.0195-1.16110.26550.33160.07390.68060.2163-0.4288-0.0729-0.0294-0.1913-0.25020.00690.2449-9.7932-30.249222.7907
37.36051.67252.06675.95743.70120.0004-0.005-0.00330.0942-0.1979-0.1754-0.00020.17790.27530.18030.66240.1682-0.3364-0.5524-0.1040.554-10.221-56.71819.2561
40.00010.6589-1.966910.3192-2.04424.3982-0.06210.31020.48080.2301-0.1436-0.3974-0.5982-0.89930.2057-0.21240.1457-0.2694-0.0075-0.01950.1874-30.542325.11064.264
50-0.41872.22176.0812-1.49222.95850.00840.24930.0379-0.3444-0.4466-0.13870.2191-0.320.43830.0339-0.22670.05570.12120.1374-0.1325-31.808313.1374-4.113
61.05872.9912-0.81940.2108-1.23012.434200.02320.01960.01730.0267-0.062-0.08340.0025-0.02680.15870.11560.132-0.16120.25330.2813-18.323827.5733-7.8833
72.1334-2.08481.28722.2842-2.23738.2029-0.18270.45910.6267-0.2116-0.7628-1.2030.26520.18310.9456-0.1962-0.0878-0.1558-0.11440.42530.3738-21.018215.92985.3643
81.1955.027-0.28750.0038-1.43520.31590.03740.18520.02330.1194-0.0783-0.2827-0.4805-0.11040.0409-0.1206-0.1765-0.383-0.12940.43140.4927-16.252828.65534.8242
90.3929-4.8628-1.52545.8728-2.98430-0.14420.48730.2734-0.0964-0.0608-0.37840.0457-0.27480.2050.03450.08610.0477-0.00890.231-0.0345-27.047623.1363-5.8738
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|25 - 198}A25 - 198
2X-RAY DIFFRACTION2{A|199 - 263}A199 - 263
3X-RAY DIFFRACTION3{A|264 - 325}A264 - 325
4X-RAY DIFFRACTION4{B|19 - 54}B19 - 54
5X-RAY DIFFRACTION5{B|55 - 71}B55 - 71
6X-RAY DIFFRACTION6{B|72 - 81}B72 - 81
7X-RAY DIFFRACTION7{B|82 - 117}B82 - 117
8X-RAY DIFFRACTION8{B|118 - 129}B118 - 129
9X-RAY DIFFRACTION9{B|130 - 148}B130 - 148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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