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- PDB-3ma2: Complex membrane type-1 matrix metalloproteinase (MT1-MMP) with t... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 3ma2
タイトルComplex membrane type-1 matrix metalloproteinase (MT1-MMP) with tissue inhibitor of metalloproteinase-1 (TIMP-1)
要素
  • Matrix metalloproteinase-14
  • Metalloproteinase inhibitor 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Protein - protein complex / Cleavage on pair of basic residues / Disulfide bond / Membrane / Metal-binding / Metalloprotease / Protease / Transmembrane / Zymogen / Erythrocyte maturation / Glycoprotein / Metalloenzyme inhibitor / Metalloprotease inhibitor / Secreted / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / craniofacial suture morphogenesis / positive regulation of macrophage migration / macropinosome / response to odorant / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis ...membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / craniofacial suture morphogenesis / positive regulation of macrophage migration / macropinosome / response to odorant / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / chondrocyte proliferation / head development / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / astrocyte cell migration / tissue remodeling / negative regulation of catalytic activity / cellular response to UV-A / cellular response to peptide / negative regulation of endopeptidase activity / peptidase inhibitor activity / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / endochondral ossification / intermediate filament cytoskeleton / embryonic cranial skeleton morphogenesis / endothelial cell proliferation / zymogen activation / cartilage development / positive regulation of B cell differentiation / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of myotube differentiation / Interleukin-10 signaling / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / Collagen degradation / collagen catabolic process / basement membrane / extracellular matrix disassembly / negative regulation of Notch signaling pathway / regulation of protein localization to plasma membrane / response to mechanical stimulus / ovarian follicle development / response to hormone / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / response to cytokine / platelet alpha granule lumen / cytokine activity / skeletal system development / Post-translational protein phosphorylation / cell motility / growth factor activity / lung development / protein catabolic process / : / protein processing / metalloendopeptidase activity / response to peptide hormone / Golgi lumen / response to estrogen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / male gonad development / integrin binding / melanosome / Platelet degranulation / protease binding / positive regulation of cell growth / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / cytoplasmic vesicle / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / angiogenesis / endopeptidase activity / response to oxidative stress / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / PGBD superfamily ...Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / PGBD superfamily / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metalloproteinase inhibitor 1 / Matrix metalloproteinase-14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Grossman, M. / Tworowski, D. / Dym, O. / Lee, M.-H. / Levy, Y. / Sagi, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: The Intrinsic Protein Flexibility of Endogenous Protease Inhibitor TIMP-1 Controls Its Binding Interface and Affects Its Function.
著者: Grossman, M. / Tworowski, D. / Dym, O. / Lee, M.H. / Levy, Y. / Murphy, G. / Sagi, I.
履歴
登録2010年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年1月28日Group: Structure summary
改定 1.32021年10月6日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Matrix metalloproteinase-14
A: Matrix metalloproteinase-14
B: Metalloproteinase inhibitor 1
C: Metalloproteinase inhibitor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,79812
ポリマ－69,3764
非ポリマー4228
水2,612145
1
D: Matrix metalloproteinase-14
C: Metalloproteinase inhibitor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8996
ポリマ－34,6882
非ポリマー2114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14000 Å2
手法PISA
2
A: Matrix metalloproteinase-14
B: Metalloproteinase inhibitor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8996
ポリマ－34,6882
非ポリマー2114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.690, 63.649, 87.158
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Matrix metalloproteinase-14 / MMP-14 / Membrane-type matrix metalloproteinase 1 / MT-MMP 1 / MTMMP1 / Membrane-type-1 matrix ...MMP-14 / Membrane-type matrix metalloproteinase 1 / MT-MMP 1 / MTMMP1 / Membrane-type-1 matrix metalloproteinase / MT1-MMP / MT1MMP / MMP-X1


分子量: 20561.676 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 112-292 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP14 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P50281, membrane-type matrix metalloproteinase-1
#2: タンパク質 Metalloproteinase inhibitor 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinases 1 / TIMP-1 / Erythroid-potentiating activity / EPA / ...Tissue inhibitor of metalloproteinases 1 / TIMP-1 / Erythroid-potentiating activity / EPA / Fibroblast collagenase inhibitor / Collagenase inhibitor


分子量: 14126.209 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 24-148 / Mutation: V27A,P29V,T121L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIMP1, CLGI, TIMP / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P01033
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.42 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM Bis-Tris pH 5.5, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年1月28日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 39106 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 24.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 1787 / Rsym value: 0.237 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BQQ

1bqq


解像度: 2.05→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 4.507 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.209 / ESU R Free: 0.184 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24707 1961 5 %RANDOM
Rwork0.19644 ---
obs0.19905 37132 98.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.357 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.01 Å20 Å2-1.05 Å2
2---0.88 Å20 Å2
3---1.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4556 0 8 145 4709
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0320.0224695
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4111.9236379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8335568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.15723.404235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.8915692
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.2491526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2480.2661
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0213702
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4931.52852
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.43924571
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.78231843
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4544.51808
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 111 -
Rwork0.243 2420 -
obs--87.01 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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