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万見
- PDB-3ma0: Closed liganded crystal structure of xylose binding protein from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ma0
タイトルClosed liganded crystal structure of xylose binding protein from Escherichia coli
要素D-xylose-binding periplasmic protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / xylose binding protein / xylose / conformational changes
機能・相同性
機能・相同性情報


D-xylose transmembrane transport / D-ribose transmembrane transport / D-xylose metabolic process / monosaccharide binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / carbohydrate binding / membrane
類似検索 - 分子機能
D-xylose ABC transporter, substrate-binding protein / : / Periplasmic binding protein / Periplasmic binding protein domain / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-xylopyranose / D-xylose-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Sooriyaarachchi, S. / Ubhayasekera, W. / Mowbray, S.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Conformational changes and ligand recognition of Escherichia coli D-xylose binding protein revealed
著者: Sooriyaarachchi, S. / Ubhayasekera, W. / Park, C. / Mowbray, S.L.
履歴
登録2010年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年3月5日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-xylose-binding periplasmic protein
B: D-xylose-binding periplasmic protein
C: D-xylose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,8556
ポリマ－102,4043
非ポリマー4503
水8,341463
1
A: D-xylose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2852
ポリマ－34,1351
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: D-xylose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2852
ポリマ－34,1351
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: D-xylose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2852
ポリマ－34,1351
非ポリマー1501
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.064, 156.064, 103.609
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 D-xylose-binding periplasmic protein / Xylose binding protein


分子量: 34134.734 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 substr. MG1655 / プラスミド: pEXP-5-CT/TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(AI) / 参照: UniProt: P37387
#2: 糖 ChemComp-XYP / beta-D-xylopyranose / beta-D-xylose / D-xylose / xylose / β-D-キシロピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 150.130 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H10O5
識別子タイププログラム
DXylpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-xylopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-XylpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
XylSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 463 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.42 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.4M sodium malonate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 141545 / Rmerge(I) obs: 0.099
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2IOY

2ioy


解像度: 2.2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 4.306 / SU ML: 0.107 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20163 7075 5 %RANDOM
Rwork0.18208 ---
obs0.18306 134285 98.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.429 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20.18 Å20 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7050 0 30 463 7543
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0227168
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3141.9669692
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4725922
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.42926.781320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.602151307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9021523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21129
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215306
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6431.54574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.28827346
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.36532594
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1154.52346
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 535 -
Rwork0.264 9852 -
obs--98.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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