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- PDB-3m9b: Crystal structure of the amino terminal coiled coil domain and th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m9b
タイトルCrystal structure of the amino terminal coiled coil domain and the inter domain of the Mycobacterium tuberculosis proteasomal ATPase Mpa
要素Proteasome-associated ATPase
キーワードCHAPERONE / coil coil with 5 beta-strand barrel inter domain
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-like protein reader activity / symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / proteasome-activating nucleotidase complex / response to nitrosative stress / symbiont-mediated perturbation of host defenses / cell wall / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process ...ubiquitin-like protein reader activity / symbiont defense to host-produced reactive oxygen species / proteasome-activating nucleotidase complex / response to nitrosative stress / symbiont-mediated perturbation of host defenses / cell wall / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteasomal protein catabolic process / cellular response to nitric oxide / peptidoglycan-based cell wall / modification-dependent protein catabolic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleic acid-binding proteins ...Proteasome ATPase / Proteasomal ATPase, N-terminal OB domain / Proteasomal ATPase OB N-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / : / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleic acid-binding proteins / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome-associated ATPase / Proteasome-associated ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.94 Å
データ登録者Li, H. / Wang, T.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2010
タイトル: Binding-induced folding of prokaryotic ubiquitin-like protein on the Mycobacterium proteasomal ATPase targets substrates for degradation.
著者: Wang, T. / Darwin, K.H. / Li, H.
履歴
登録2010年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome-associated ATPase
B: Proteasome-associated ATPase
C: Proteasome-associated ATPase
D: Proteasome-associated ATPase
E: Proteasome-associated ATPase
F: Proteasome-associated ATPase
G: Proteasome-associated ATPase
H: Proteasome-associated ATPase
I: Proteasome-associated ATPase
J: Proteasome-associated ATPase
K: Proteasome-associated ATPase
L: Proteasome-associated ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)329,90112
ポリマ-329,90112
非ポリマー00
00
1
A: Proteasome-associated ATPase
B: Proteasome-associated ATPase
C: Proteasome-associated ATPase
D: Proteasome-associated ATPase
E: Proteasome-associated ATPase
F: Proteasome-associated ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,9516
ポリマ-164,9516
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17790 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area63050 Å2
手法PISA
2
G: Proteasome-associated ATPase
H: Proteasome-associated ATPase
I: Proteasome-associated ATPase
J: Proteasome-associated ATPase
K: Proteasome-associated ATPase
L: Proteasome-associated ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,9516
ポリマ-164,9516
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17740 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area63020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.787, 176.652, 176.633
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.040, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
12A
22C
32E
13B
23D
33F
14G
24H
34I
44J
54K
64L
15G
25I
35K
16H
26J
36L

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: 2

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROAA98 - 23798 - 237
21PROPROBB98 - 23798 - 237
31PROPROCC98 - 23798 - 237
41PROPRODD98 - 23798 - 237
51PROPROEE98 - 23798 - 237
61PROPROFF98 - 23798 - 237
12SERSERAA52 - 9752 - 97
22SERSERCC52 - 9752 - 97
32SERSEREE52 - 9752 - 97
13SERSERBB52 - 9752 - 97
23SERSERDD52 - 9752 - 97
33SERSERFF52 - 9752 - 97
14PROPROGG98 - 23798 - 237
24PROPROHH98 - 23798 - 237
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64PROPROLL98 - 23798 - 237
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36SERSERLL52 - 9752 - 97

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Proteasome-associated ATPase / AAA ATPase forming ring-shaped complexes / ARC / Mycobacterial proteasome ATPase


分子量: 27491.785 Da / 分子数: 12 / 断片: Coil Coil inter domain (UNP residues: 1-234) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: IPTG inducible expression
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
: H37Rv / 遺伝子: mpa / プラスミド: pET24b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566 / 参照: UniProt: P63345, UniProt: P9WQN5*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 8.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 85.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30%v/v Tacsimate (1.8305 M Malonic acid, 0.25 M Ammonium citrate tribasic, 0.12 M Succinic acid, 0.3 M DL-Malic acid, 0.4 M Sodium acetate trihydrate, 0.5 M Sodium formate, 0.16 M Ammonium ...詳細: 30%v/v Tacsimate (1.8305 M Malonic acid, 0.25 M Ammonium citrate tribasic, 0.12 M Succinic acid, 0.3 M DL-Malic acid, 0.4 M Sodium acetate trihydrate, 0.5 M Sodium formate, 0.16 M Ammonium tartrate dibasic), pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月7日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.94→25 Å / Num. all: 104826 / Num. obs: 98265 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rsym value: 0.066
反射 シェル解像度: 3.94→4.01 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Rsym value: 0.65 / % possible all: 60

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 3.94→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 70.518 / SU ML: 0.445 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.701 / ESU R Free: 0.518 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30369 5010 5.1 %RANDOM
Rwork0.27472 ---
obs0.2762 93255 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 239.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.94→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17172 0 0 0 17172
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.02217424
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2341.99523652
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.30552220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.16423.731804
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg25.017153048
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.72715192
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.150.22784
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02113188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11A560TIGHT POSITIONAL0.490.05
12B560TIGHT POSITIONAL0.480.05
13C560TIGHT POSITIONAL0.50.05
14D560TIGHT POSITIONAL0.480.05
15E560TIGHT POSITIONAL0.480.05
16F560TIGHT POSITIONAL0.470.05
11A504MEDIUM POSITIONAL0.830.5
12B504MEDIUM POSITIONAL0.810.5
13C504MEDIUM POSITIONAL0.840.5
14D504MEDIUM POSITIONAL0.850.5
15E504MEDIUM POSITIONAL0.840.5
16F504MEDIUM POSITIONAL0.840.5
21A184TIGHT POSITIONAL0.010.05
22C184TIGHT POSITIONAL0.010.05
23E184TIGHT POSITIONAL0.010.05
21A184MEDIUM POSITIONAL0.020.5
22C184MEDIUM POSITIONAL0.020.5
23E184MEDIUM POSITIONAL0.020.5
31B184TIGHT POSITIONAL0.010.05
32D184TIGHT POSITIONAL0.010.05
33F184TIGHT POSITIONAL0.010.05
31B184MEDIUM POSITIONAL0.010.5
32D184MEDIUM POSITIONAL0.010.5
33F184MEDIUM POSITIONAL0.020.5
41G560TIGHT POSITIONAL0.50.05
42H560TIGHT POSITIONAL0.490.05
43I560TIGHT POSITIONAL0.480.05
44J560TIGHT POSITIONAL0.490.05
45K560TIGHT POSITIONAL0.490.05
46L560TIGHT POSITIONAL0.480.05
41G504MEDIUM POSITIONAL0.840.5
42H504MEDIUM POSITIONAL0.840.5
43I504MEDIUM POSITIONAL0.830.5
44J504MEDIUM POSITIONAL0.840.5
45K504MEDIUM POSITIONAL0.830.5
46L504MEDIUM POSITIONAL0.820.5
51G184TIGHT POSITIONAL0.010.05
52I184TIGHT POSITIONAL0.010.05
53K184TIGHT POSITIONAL0.010.05
51G184MEDIUM POSITIONAL0.020.5
52I184MEDIUM POSITIONAL0.020.5
53K184MEDIUM POSITIONAL0.020.5
61H184TIGHT POSITIONAL0.010.05
62J184TIGHT POSITIONAL0.010.05
63L184TIGHT POSITIONAL0.010.05
61H184MEDIUM POSITIONAL0.010.5
62J184MEDIUM POSITIONAL0.010.5
63L184MEDIUM POSITIONAL0.010.5
LS精密化 シェル解像度: 3.9→3.999 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 354 -
Rwork0.387 6679 -
all-7033 -
obs--99.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5058-0.27231.12280.9217-2.00675.076-0.24960.02510.38930.0842-0.04420.1074-0.5598-0.07570.29370.52910.3557-0.29940.3074-0.08130.4643-38.198441.9494-25.8152
21.14731.2942-1.03995.3279-5.11095.0184-0.13350.31370.0659-0.3760.17960.24590.1832-0.1938-0.0460.40240.2679-0.35580.488-0.26390.3232-41.291431.9874-40.8255
31.112.26720.31475.08021.04280.4794-0.0133-0.0913-0.05860.09890.2203-0.4209-0.04340.3636-0.20690.3430.06-0.38220.4319-0.28570.547-1.764225.3795-6.0009
45.20995.1805-1.46855.2783-1.2331.320.219-0.25460.40690.2351-0.05790.227-0.33920.1081-0.16110.48830.2459-0.29250.2944-0.33070.3918-11.739740.3661-2.8721
55.0429-1.2336-2.19710.5540.36831.08610.28060.4718-0.0124-0.3704-0.2206-0.0210.1039-0.0637-0.060.43910.3068-0.11310.5055-0.34210.2869-18.31785.5391-42.3946
65.1441.0175-4.98511.1019-1.27795.0144-0.0425-0.2031-0.1679-0.1023-0.1195-0.31340.29430.41070.1620.33860.3444-0.26670.3574-0.26180.4987-3.31142.427-32.4208
75.1615-1.00462.23550.5336-0.22831.10450.20450.42190.0764-0.4005-0.20670.0537-0.14530.05050.00220.43990.28580.05970.52060.36260.3314-69.963781.9067-130.6922
85.03381.24174.93381.20861.4044.9442-0.0901-0.21360.2488-0.1038-0.13090.3279-0.2896-0.39150.22110.30910.33890.21320.38710.26510.4985-84.961585.016-120.7257
90.5195-0.3493-1.19330.99922.09534.9507-0.23720.0108-0.39510.0598-0.0665-0.08120.43060.01310.30370.48660.33010.26460.27620.0660.4724-50.102945.4879-114.1251
101.2631.37291.17794.98945.05295.2738-0.16020.3361-0.0733-0.39550.1739-0.2407-0.20020.2173-0.01370.35050.26920.31930.48290.26750.3172-46.994255.4421-129.1227
111.18422.3938-0.32055.2121-1.00270.47450.0159-0.10040.08150.1170.18380.44310.0572-0.3622-0.19970.27340.04210.30280.44840.28990.4953-86.565162.0449-94.2857
125.36765.25871.41845.25511.231.22650.1607-0.2948-0.38420.1769-0.0795-0.21180.34-0.099-0.08120.47410.24770.2520.32550.34760.3724-76.58947.0662-91.1939
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A52 - 237
2X-RAY DIFFRACTION2B52 - 237
3X-RAY DIFFRACTION3C52 - 237
4X-RAY DIFFRACTION4D52 - 237
5X-RAY DIFFRACTION5E52 - 237
6X-RAY DIFFRACTION6F52 - 237
7X-RAY DIFFRACTION7G52 - 237
8X-RAY DIFFRACTION8H52 - 237
9X-RAY DIFFRACTION9I52 - 237
10X-RAY DIFFRACTION10J52 - 237
11X-RAY DIFFRACTION11K52 - 237
12X-RAY DIFFRACTION12L52 - 237

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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