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- PDB-3m7u: Crystal Structure of Alpha-Lytic Protease SB1+2 R64A/E182Q Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m7u
タイトルCrystal Structure of Alpha-Lytic Protease SB1+2 R64A/E182Q Mutant
要素
  • Alpha-lytic protease
  • SELF-PROTEOLYSIS PRODUCT (RESIDUES 184-187)
キーワードHYDROLASE / Disulfide bond / Protease / Serine protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-lytic protease
類似検索 - 構成要素
生物種Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Agard, D.A. / Erciyas Bailey, F.P. / Waddling, C.A.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Quantifying protein unfolding cooperativity with acid sensitive probes: Interdomain salt bridge contributions to unfolding cooperativity are combined efficiently in alpha-Lytic Protease
著者: Erciyas Bailey, F.P. / Waddling, C.A. / Agard, D.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The 0.83 A resolution crystal structure of alpha-lytic protease reveals the detailed structure of the active site and identifies a source of conformational strain.
著者: Fuhrmann, C.N. / Kelch, B.A. / Ota, N. / Agard, D.A.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Conformational substates in enzyme mechanism: the 120 K structure of alpha-lytic protease at 1.5 A resolution.
著者: Rader, S.D. / Agard, D.A.
履歴
登録2010年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月6日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-lytic protease
B: SELF-PROTEOLYSIS PRODUCT (RESIDUES 184-187)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6426
ポリマ－20,2582
非ポリマー3844
水9,494527
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area7970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.396, 65.396, 79.856
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-211-

HOH

21A-643-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Alpha-lytic protease / Alpha-lytic endopeptidase


分子量: 19788.031 Da / 分子数: 1 / 断片: MATURE PROTEASE DOMAIN (RESIDUES 1-198) / 変異: R64A, E182Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
遺伝子: alpha-LP, Lysobacter / プラスミド: PALP12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00778, alpha-lytic endopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド SELF-PROTEOLYSIS PRODUCT (RESIDUES 184-187)


分子量: 469.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 527 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.3 M lithium sulfate, 20 mM Tris sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11588 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月22日 / 詳細: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: KOHZU: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11588 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.03→46.196 Å / Num. all: 92399 / Num. obs: 91149 / % possible obs: 98.65 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 33.1 % / Biso Wilson estimate: 8.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 118.4
反射 シェル解像度: 1.03→1.05 Å / 冗長度: 18.1 % / Rmerge(I) obs: 0.644 / Mean I/σ(I) obs: 9.5 / Rsym value: 0.644 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHENIX(phenix.refine: dev_328)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: dev_328)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIXdev_328位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SSX

1ssx


解像度: 1.05→46.196 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 16.45 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1638 2022 2.22 %
Rwork0.1406 --
obs0.1408 91149 98.65 %
all-91149 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.327 Å2 / ksol: 0.415 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 13.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4705 Å20.4705 Å2-0.9933 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→46.196 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1418 0 20 527 1965
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061562
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1092133
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.513541
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066241
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004288
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.05-1.07660.44791350.39195876X-RAY DIFFRACTION90
1.0766-1.10560.3211380.32246064X-RAY DIFFRACTION93
1.1056-1.13820.24951420.25426235X-RAY DIFFRACTION95
1.1382-1.17490.2291380.21936328X-RAY DIFFRACTION97
1.1749-1.21690.20881420.19646330X-RAY DIFFRACTION97
1.2169-1.26560.21561400.17836332X-RAY DIFFRACTION97
1.2656-1.32310.19131450.16966383X-RAY DIFFRACTION97
1.3231-1.39280.18731470.15656384X-RAY DIFFRACTION97
1.3928-1.480.16211420.15026410X-RAY DIFFRACTION98
1.48-1.59420.14961430.1436467X-RAY DIFFRACTION98
1.5942-1.75430.15441480.13576430X-RAY DIFFRACTION98
1.7543-2.00760.1581450.12156496X-RAY DIFFRACTION98
2.0076-2.52730.12881480.10616536X-RAY DIFFRACTION98
2.5273-14.60120.13221530.09836750X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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