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万見
- PDB-3m06: Crystal Structure of TRAF2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m06
タイトルCrystal Structure of TRAF2
要素TNF receptor-associated factor 2
キーワードPROTEIN BINDING / TNF RECEPTOR ASSOCIATED factor / acetylation / alternative splicing / apoptosis / coiled coil / cytoplasm / metal-binding / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


CD40 receptor binding / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / sphingolipid binding / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF2-GSTP1 complex / negative regulation of glial cell apoptotic process / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 ...CD40 receptor binding / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / sphingolipid binding / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF2-GSTP1 complex / negative regulation of glial cell apoptotic process / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / tumor necrosis factor binding / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / interleukin-17-mediated signaling pathway / programmed necrotic cell death / TNF signaling / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / CD40 receptor complex / signal transduction involved in regulation of gene expression / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / thioesterase binding / vesicle membrane / tumor necrosis factor receptor binding / mRNA stabilization / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of immunoglobulin production / TNFR1-induced proapoptotic signaling / non-canonical NF-kappaB signal transduction / RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAF6 mediated IRF7 activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / protein K63-linked ubiquitination / regulation of JNK cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to nitric oxide / regulation of protein-containing complex assembly / protein autoubiquitination / signaling adaptor activity / ubiquitin ligase complex / positive regulation of JUN kinase activity / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-2 production / response to endoplasmic reticulum stress / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of NF-kappa B signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of TNFR1 signaling / protein catabolic process / RING-type E3 ubiquitin transferase / Regulation of necroptotic cell death / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of T cell cytokine production / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cell cortex / protein-containing complex assembly / regulation of apoptotic process / protein phosphatase binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / molecular adaptor activity / Ub-specific processing proteases / membrane raft / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / enzyme binding / signal transduction / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain / TNF receptor-associated factor BIRC3 binding domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. ...TNF receptor-associated factor 2 / TNF receptor-associated factor 2, MATH domain / : / TRAF2, second zinc finger / TNF receptor-associated factor, BIRC3 binding domain / TNF receptor-associated factor BIRC3 binding domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / : / TRAF/meprin, MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TNF receptor-associated factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Kabaleeswaran, V. / Wu, H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: Crystal structures of the TRAF2: cIAP2 and the TRAF1: TRAF2: cIAP2 complexes: affinity, specificity, and regulation.
著者: Zheng, C. / Kabaleeswaran, V. / Wang, Y. / Cheng, G. / Wu, H.
履歴
登録2010年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TNF receptor-associated factor 2
B: TNF receptor-associated factor 2
C: TNF receptor-associated factor 2
D: TNF receptor-associated factor 2
E: TNF receptor-associated factor 2
F: TNF receptor-associated factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4096
ポリマ－50,4096
非ポリマー00
水1,09961
1
A: TNF receptor-associated factor 2
B: TNF receptor-associated factor 2
C: TNF receptor-associated factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2043
ポリマ－25,2043
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6080 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area10580 Å2
手法PISA
2
D: TNF receptor-associated factor 2
E: TNF receptor-associated factor 2
F: TNF receptor-associated factor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2043
ポリマ－25,2043
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5840 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area10650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)150.706, 150.706, 86.728
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質
TNF receptor-associated factor 2 / Tumor necrosis factor type 2 receptor-associated protein 3


分子量: 8401.493 Da / 分子数: 6 / 断片: Residues 266-329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAF2 / プラスミド: pET26B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIPL / 参照: UniProt: Q12933
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.54 % / Mosaicity: 0.347 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 8% PEG3350, 6% Tacsimate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月3日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.525
11K, H, -L20.475
反射解像度: 2.64→50 Å / Num. obs: 20824 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.053 / Χ2: 1.092 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.64-2.695.10.3765150.96845.5
2.69-2.745.70.34911191.004100
2.74-2.85.80.28111351.046100
2.8-2.865.80.23711441.079100
2.86-2.935.70.20410991.137100
2.93-35.80.1811461.212100
3-3.085.80.1511311.259100
3.08-3.175.80.14411161.176100
3.17-3.285.80.12811491.198100
3.28-3.395.80.111311.151100
3.39-3.535.80.0911251.112100
3.53-3.695.80.08611121.154100
3.69-3.885.80.07811371.138100
3.88-4.135.80.06711280.91100
4.13-4.455.80.06511280.922100
4.45-4.895.80.06511200.951100
4.89-5.65.80.06311401.195100
5.6-7.055.70.06411251.003100
7.05-505.80.0411241.06399.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3M0A

3m0a


解像度: 2.67→36.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 11.067 / SU ML: 0.209 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.06 / ESU R Free: 0.049 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1053 5.1 %RANDOM
Rwork0.192 19768 --
obs0.194 20821 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.73 Å20 Å20 Å2
2---12.73 Å20 Å2
3---25.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→36.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2625 0 0 61 2686
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212637
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2361.9693579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3495366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.11824.73795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.2915431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3841519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2470
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021912
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.661.51860
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42822917
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5173777
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4034.5662
LS精密化 シェル解像度: 2.67→2.738 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 62 -
Rwork0.282 1436 -
all-1498 -
obs--97.02 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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